1、临床专业生物化学教学大纲生物化学理论教学大纲（供五年制基础、临床、口腔、检验、药学等专业本科使用）I 前 言生物化学是从分子水平研究生命现象化学本质的科学，在工业、农业、医学及生物工程等领域得到广泛的应用。当今世界各发达国家和许多发展中国家都十分重视生物化学的研究和教学，已将生物化学列为各有关专业的主要课程。它也是各层次医学生必修的专业基础课程，是执业医师资格考试，医学硕士研究生入学考试容之一。因此生物化学是一门非常重要的专业课，必须认真进行教学。本大纲在生化统编第六版教材基础上编写，适用于医学临床、口腔、检验、药学等专业本科学生使用，现将大纲使用中有关问题说明如下：一、为了使教师和学生更好地
2、掌握教材，大纲每一章节均由教学目的、教学要求和教学容三部分组成。教学目的注明教学目标，教学要求分掌握、熟悉和了解三个级别，教学容与教学要求级别对应，并统一标示（核心容即知识点以下划实线，重点容以下划虚线，一般容不标示）便于学生重点学习。二、教师在保证大纲核心容的前提下，可根据不同教学手段，讲授重点容和介绍一般容。三、总教学参考学时为120学时，理论课88学时，实验课32学时，理论与实验学时之比2.75：1。四、教材：生物化学，人民卫生，周爱儒主编，6版，2004年。II 正文绪 论一、教学目的通过生物化学概念、发展简史、研究的主要容等知识介绍，使学生了解生物化学是研究生物体化学分子与化学反应，
3、从分子水平探讨生命现象本质的科学。二、教学要求（一）熟悉生物化学的定义。（二）了解生物化学发展史。（三）了解生物化学研究的主要容。（四）了解生物化学与医学的关系。三、教学容（一）概述：生物化学的定义。（二）生物化学发展简史（三）生物化学研究的主要容（四）生物化学与医学第一章 蛋白质的结构与功能一、教学目的在认识蛋白质是生物体重要大分子的基础上，学习蛋白质的基本组成、一级结构与空间结构的概念及相互关系、结构与功能的关系，以及蛋白质的理化性质。二、教学要求（一）掌握蛋白质元素组成及特点、组成人体蛋白质的基本单位、氨基酸的种类及氨基酸的通式、肽键、多肽链的概念。 （二）掌握蛋白质一、二、三、四级结构
4、的概念及其稳定因素，蛋白质二级结构的基本形式； （三）掌握蛋白质一级结构与功能的关系及空间构象与功能的关系。（四）掌握蛋白质的等电点和两性解离性质、蛋白质沉淀与变性、紫外吸收及呈色反应等性质。（五）熟悉亚基的概念。（六）了解蛋白质的生理功能、蛋白质的分类、模序及分子伴侣的概念。（七）了解蛋白质变性凝固概念、蛋白质分离和纯化方法、一级结构和空间结构测定的基本原理。三、教学容（一）蛋白质的分子组成：氨基酸、肽。（二）蛋白质的分子结构：蛋白质的一级结构及空间结构。（三）蛋白质结构与功能的关系：一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。（四）蛋白质的理化性质及其分离纯化：蛋白质的理化性质及其分离纯化
5、方法；多肽链中氨基酸序列分析，蛋白质的空间结构测定。第二章 核酸的结构与功能一、教学目的在学习核酸的化学组成、一级结构的概念、结构与功能的关系，以及核酸的理化性质基础上，了解DNA与RNA的差异。二、教学要求（一）掌握核苷酸的分类，基本组成成分及其相互间的连接方式。（二）掌握核酸一级结构的定义、DNA和RNA分子组成的区别、核酸的基本组成单位的连接方式、方向性。（三）掌握DNA双螺旋结构特点及DNA的功能。（四）掌握RNA的种类及功能、真核生物mRNA的结构特点。（五）掌握DNA变性、复性及分子杂交的定义及原理；掌握Tm及DNA的增色效应的概念。（六）熟悉核苷酸的结构及命名，核酸的书写方式。（
6、七）熟悉DNA超螺旋结构、核蛋白体的组成，tRNA的二级结构特点。（八）熟悉核酸的一般理化性质。（九）了解DNA二级结构的多样性，tRNA三级结构的特点及rRNA的结构特点。（十）了解核酸酶的定义、分类及应用。三、教学容（一）核酸的化学组成及一级结构：核苷酸的结构、核酸的一级结构。（二）DNA的空间结构与功能：DNA的二级结构双螺旋结构模型、DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装、DNA的功能。（三）RNA的空间结构与功能：信使RNA的结构与功能、转运RNA的结构与功能、核蛋白体RNA的结构与功能、其他小分子RNA及RNA组学。（四）核酸的理化性质、变性和复性及其应用：核酸的一般理化性质、DN
7、A变性、DNA的复性与分子杂交。（五）核酸酶。第三章 酶一、教学目的 在认识酶是具有催化作用的生物大分子基础上，学习酶的分子结构与功能、酶促反应的特点与机制、酶促反应动力学、酶的调节、命名与分类、以及酶与医学的关系。二、教学要求（一）掌握酶、单纯酶、全酶、辅酶、酶的必需基团及活性中心的概念。（二）掌握酶促反应的特点。（三）掌握底物浓度对酶促反应速度的影响及米-曼氏方程的表达式，掌握影响酶促反应速度的各种因素、各种可逆性抑制的酶促动力学参数的变化特点；Km值的含义及意义。（四）掌握酶活性的调节的几种方式，同工酶的概念。（五）熟悉单体酶和多酶体系概念、酶的分子组成。（六）熟悉酶含量的调节。（七）了
8、解酶促反应的机制、米-曼氏方程的推导过程；（八）了解酶的命名、酶活性测定及酶活力单位、酶与疾病的发生、诊断和治疗的关系及酶在医学上的应用。三、教学容（一）概述：酶的概念。（二）酶分子的结构与功能：酶的分子组成、酶的活性中心。（三）酶促反应的特点与机制：酶促反应的特点、酶促反应的机制。（四）酶促反应动力学：底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂、激动剂对反应速度的影响、酶活性测定与酶活性单位。（五）酶的调节：酶活性的调节、酶含量的调节、同工酶。（六）酶的命名与分类：酶的命名、酶的分类。（七）酶与医学的关系：酶与疾病的关系、酶在医学上的其他应用。第四章 糖代一、教学目的 学习糖的分解代与合成代，了解
9、糖代异常在医学上的意义。二、教学要求（一）掌握糖酵解的定义、限速酶、生理意义。（二）掌握糖有氧氧化的定义、限速酶；三羧酸循环的定义、特点、限速酶，磷酸戊糖途径的生理意义。（三）掌握糖原合成与分解的生理意义。 （四）掌握糖异生的概念、原料、限速酶及生理意义。（五）掌握血糖的定义、来源及去路及影响血糖浓度的激素。（六）熟悉糖的生理功能。 （七）熟悉糖酵解的主要反应过程和能量生成的部位及调节。（八）熟悉糖的有氧氧化主要反应过程和能量生成的部位及调节；熟悉三羧酸循环的调控。（九）熟悉糖原合成与分解的反应过程及限速酶，熟悉肝、肌糖原分解的异同。（一十）熟悉糖异生的反应过程，乳酸循环的基本过程。（十一）熟
10、悉几种主要激素对血糖的影响及血糖水平异常的定义。（十二）了解糖的消化吸收及糖的代概况。（十三）了解巴斯德效应的基本概念。（十四）了解磷酸戊糖途径的反应过程。（十五）了解糖原合成与分解的调节和糖原累积症。（十六）了解血糖调节机理。 三、教学容（一）概述：糖的生理功能、消化吸收、糖代的概况。（二）糖的无氧分解：糖酵解的反应过程、调节、生理意义。（三）糖的有氧氧化：有氧氧化的反应过程、生成的ATP、调节、巴斯德效应。（四）磷酸戊糖途径：反应过程、调节、生理意义。（五）糖原的合成与分解：糖原的合成代、分解代、合成与分解的调节、糖原累积症。（六）糖异生：糖异生途径、调节、生理意义、乳酸循环。（七）血糖及
11、其调节：血糖的来源与去路、血糖水平的调节、血糖水平异常。第五章 脂类代一、教学目的 学习脂类的分解代与合成代，了解脂代异常在医学上的意义。二、教学要求（一）掌握必需脂肪酸的概念和种类，甘油三酯合成原料。（二）掌握脂肪动员的概念、脂酰CoA进入线粒体的机制、脂肪酸的-氧化反应过程及能量的生成；掌握酮体生成与利用的反应过程及意义。（三）掌握脂肪酸的合成部位、原料及脂肪酸的合成酶系。（四）掌握胆固醇结构特点、胆固醇合成的部位、原料、限速酶；掌握胆固醇在体的转变产物。（五）掌握血脂、血浆脂蛋白、载脂蛋白的概念；掌握血浆脂蛋白的分类、化学组成特点及其功能。 （六）熟悉脂类的概念、包含的种类及生理功能。（
12、七）熟悉甘油三脂的合成部位和过程；丙二酸单酰CoA的合成、脂酰CoA合成油酸的反应及脂肪酸的合成过程及调节。（八）熟悉脂解激素及抗脂解激素的作用；熟悉甘油的氧化途径。（九）熟悉多不饱和脂肪酸的重要衍生物的名称。（一十）熟悉甘油磷脂的名称、组成、合成所需的原料；（十一）了解不饱和脂酸的命名及分类。（十二）了解脂类消化吸收过程的特点及胆汁盐微团的特征。（十三）了解脂肪酸的其他氧化方式，了解酮体生成的调节。（十四）了解脂肪酸合成的反应过程、脂肪酸碳链的加长及不饱和脂肪酸的合成；了解多不饱和脂肪酸的衍生物的合成及生理功能。（十五）了解甘油磷脂的合成过程和降解；了解鞘磷脂的分类及代。（十六）了解体胆固醇
13、合成步骤及其调节。（十七）了解载脂蛋白的类型及功能；各种血浆脂蛋白的结构特点和代途径及血浆脂蛋白代异常引起的疾病。三、教学容（一）不饱和脂酸的命名及分类：（二）脂类的消化和吸收：（三）甘油三酯的代：甘油三脂的合成代、分解代、脂酸的合成代、多不饱和脂酸的重要衍生物。（四）磷脂的代：甘油磷脂的代、鞘磷脂的代。（五）胆固醇代：胆固醇的合成、转化。（六）血浆脂蛋白代：血脂、血浆脂蛋白的分类、组成及结构、载脂蛋白、血浆脂蛋白代、血浆脂蛋白代异常。第六章 生物氧化一、教学目的 学习生物体ATP生成的氧化体系，了解氧化磷酸化是细胞ATP形成的主要方式。二、教学要求（一）掌握生物氧化的定义。（二）掌握呼吸链的
14、定义、呼吸链的组成、NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链各复合体组成、呼吸链排列顺序及氧化磷酸化偶联部位；掌握胞液中NADH进入线粒体的两种方式和NADH的氧化。（三）熟悉影响氧化磷酸化的因素及体高能化合物的种类。（四）熟悉需氧脱氢酶和氧化酶的分类，过氧化氢酶和超氧化物歧化酶加单氧酶、加双氧酶等的作用特点。（五）了解氧化磷酸化偶联机制。三、教学容（一）生成ATP的氧化体系：呼吸链、氧化磷酸化、影响氧化磷酸化的因素、ATP、通过线粒体膜的物质转运。（二）其他氧化体系：需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体中的酶类、超氧化物歧化酶、微粒体中的酶类。第七章 氨基酸代一、教学目的 学习氨基酸的分解代与合成代
15、，了解氨基酸代异常在医学上的意义。二、教学要求（一）了解人体蛋白质的重要功能；掌握氮总平衡、正氮平衡、负氮平衡及必需氨基酸的概念、种类。熟悉蛋白质需要量和营养价值。（二）掌握腐败作用的概念、氨基酸的脱氨基方式。（三）掌握血氨的来源和去路及转运形式、氨的转运及鸟氨酸循环途径和生理意义。（四）掌握一碳单位的概念、来源、运载体及其生理功用。（五）熟悉氨基酸代概况、-酮酸的代。（六）熟悉尿素合成的调节及肝昏迷中毒学说的基础。（七）熟悉氨基酸脱羧基作用及产物的生理活性、活性甲基供体（S-腺苷蛋氨酸）的生成及功用、3-磷酸腺苷-5-磷酰硫酸（PAPS）的来源与功用。（八）了解蛋白质的消化吸收的过程。（九）
16、了解糖、脂、氨基酸代的相互联系。（十）了解芳香族氨基酸与支链氨基酸代。三、教学容（一）蛋白质的营养作用：蛋白质营养的重要性、蛋白质的需要量和营养价值。（二）蛋白质的消化、吸收与腐败：蛋白质的消化、氨基酸的吸收、蛋白质的腐败作用。（三）氨基酸的一般代：体蛋白质的转换更新、氨基酸的脱氨基作用、-酮酸的代。（四）氨的代：体氨的来源、氨的转运、尿素的生成。（五）个别氨基酸的代：氨基酸的脱羧基作用、一碳单位的代、含硫氨基酸的代、芳香族氨基酸的代、支链氨基酸的代。第八章 核苷酸代一、教学目的 学习核苷酸的分解代与合成代，了解核苷酸代异常在医学上的意义。二、教学要求（一）掌握核苷酸从头合成、补救合成的概念、
17、脱氧核苷酸的生成方式。（二）掌握嘌呤核苷酸分解代的产物及代异常引起的痛风病。（三）掌握嘧啶核苷酸从头合成、补救合成的概念。（四）掌握嘧啶核苷酸分解代的产物。（五）熟悉核苷酸的生物学功能。（六）了解核酸的消化吸收及核酸代动态。（七）了解嘌呤核苷酸合成过程及其调控。（八）了解嘧啶核苷酸合成过程及抗代物。三、教学容（一）嘌呤核苷酸的代：合成代、分解代。（二）嘧啶核苷酸的代：合成代、分解代。第九章 物质代的联系与调节一、教学目的 学习物质代的特点、调节方式，了解三大营养物在体代的相互联系。二、教学要求（一）掌握细胞水平的代调节、酶的变构调节和化学修饰调节、关键酶的概念。（二）熟悉物质代的特点。（三）熟
18、悉物质代的相互联系。（四）熟悉激素水平代调节方式、酶量的调节。（五）了解组织、器官的代特点及相互联系。（六）了解细胞酶的隔离分布及物质代整体调节。三、教学容（一）物质代的特点。（二）物质代的相互联系：在能量代上的相互联系、糖、脂和蛋白质代之间的相互联系。（三）组织、器官的代特点及相互联系。（四）代调节：细胞水平的代调节、激素水平的代调节、整体调节。第十章 DNA的生物合成（复制）一、教学目的 学习DNA的生物合成，了解复制的特点、原核生物与真核生物复制的区别、及DNA突变的生物学意义。二、教学要求（一）掌握遗传学的中心法则。（二）掌握DNA复制的特点和半保留复制、岗崎片段的概念；复制反应体系：
19、底物，模板，参与DNA复制的酶，包括DNA聚合酶，解螺旋酶，拓扑酶，单链DNA结合蛋白，引物酶，DNA连接酶在复制中的作用。（三）掌握逆转录及逆转录酶的概念及作用特点。（四）熟悉DNA半保留复制的实验证据、复制全过程，原核生物及真核生物复制的主要区别，端粒酶的概念。（五）熟悉突变的意义，DNA分子改变的类型，DNA损伤的修复，包括光修复、切除修复等方式。（六）了解引发DNA突变的因素。（七）了解逆转录是RNA病毒的复制形式。三、教学容（一）复制的基本规律：半保留复制的实验依据和意义、双向复制、复制的半不连续性。（二）DNA复制的酶学和拓扑学变化：复制的化学反应、DNA聚合酶、复制保真性的酶学依
20、据、复制中的解链和DNA分子拓扑学变化、DNA连接酶。（三）DNA生物合成过程：原核生物的DNA生物合成、真核生物的DNA生物合成。（四）逆转录和其他复制方式：逆转录病毒和逆转录酶、逆转录研究的意义、滚环复制和D环复制。（五）DNA损伤（突变）与修复：突变的意义、引发突变的因素、突变的分子改变类型、DNA损伤的修复。第十一章 RNA的生物合成（转录）一、教学目的 学习RNA的生物合成，了解转录的特点、原核生物与真核生物转录的区别。二、教学要求（一）掌握转录的定义、复制和转录的区别。（二）掌握转录的特点，原核生物RNA聚合酶的特征。（三）掌握原核生物RNA转录过程。（四）掌握真核生物mRNA转录
21、后修饰方式，掌握断裂基因、含子及外显子的概念。（五）熟悉模板与酶的辩认结合方式，熟悉真核生物RNA聚合酶的特征。（六）熟悉真核生物与原核生物转录的主要区别。（七）熟悉tRNA、rRNA转录后的加工方式。三、教学容（一）转录的模板和酶：转录模板、RNA聚合酶、模板与酶的辨认结合。（二）转录过程：原核生物的转录过程、真核生物的转录过程。（三）真核生物的转录后修饰：真核生物mRNA的转录后加工、tRNA的转录后加工、rRNA的转录后加工、核酶。第十二章 蛋白质的生物合成（翻译）一、教学目的 学习蛋白质的生物合成，了解原核生物与真核生物翻译过程的主要区别、及蛋白质合成的干扰和抑制的医学意义。二、教学要
22、求（一）掌握翻译的定义。（二）掌握遗传密码概念、特点。（三）掌握多聚核蛋白体概念；核蛋白体及tRNA在蛋白质合成中的作用。（四）掌握氨基酰-tRNA合成酶的作用及作用特点、掌握核蛋白体循环（广义和狭义）的概念。（五）熟悉氨基酰-tRNA表示方法。（六）熟悉参与蛋白质生物合成的其他物质。（七）熟悉翻译的起始、肽链延长及肽链合成终止的全过程及参与因子。（八）熟悉翻译后加工的概念及加工所包括的主要容，熟悉信号肽、分泌性蛋白质、靶向输送概念。（九）了解原核生物与真核生物翻译过程的主要区别。（十）了解信号假说。（十一）了解抗生素、白喉毒素、干扰素作用的机理。三、教学容（一）蛋白质生物合成体系：翻译模板m
23、RNA及遗传密码、核蛋白体是多肽链合成的装置、tRNA与氨基酸的活化。（二）蛋白质的生物合成过程：肽链合成起始、肽链的延长、肽链合成的终止。（三）蛋白质合成后加工和输送：多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质、一级结构的修饰、空间结构的修饰、蛋白质合成后的靶向输送。（四）蛋白质生物合成的干扰和抑制：抗生素类、其他干扰蛋白质合成的物质。第十三章 基因表达调控一、教学目的 学习遗传信息的调控规律，了解基因表达调控的生物学意义。二、教学要求（一）掌握基因表达及基因组的概念，基因表达的特点及表达方式。（二）掌握乳糖操纵子结构。（三）掌握以下概念：顺式作用元件、反式作用因子、启动子、增强子、熟悉沉默子、基本转
24、录因子、特异转录因子。（三）熟悉基因表达调控的基本要素（原理）。（四）熟悉原核基因转录调节特点。（五）熟悉乳糖操纵子调节机制（包括阻遏蛋白负性调节、CAP正性调节及协调调节三个概念。（六）熟悉真核基因组的结构特点及真核基因表达调控特点。（七）了解基因表达调控的生物学意义。（八）了解其他转录调节机制。了解转录因子的结构特点。三、教学容（一）基因表达调控基本概念与原理：基因表达的概念、特异性、方式、生物学意义。（二）基因表达调控基本原理：基因表达调控的多层次性和复杂性、基因转录激活调节基本要素。（三）原核基因表达调节：原核基因转录调节特点、原核生物转录起始调节、原核生物转录终止调节、原核生物翻译水
25、平调节。（四）真核基因表达调节：真核基因组结构特点、真核基因表达调控特点、RNApol I和pol III的转录调节、RNApol II转录起始的调节、RNApol II转录终止的调节、转录后水平的调节、翻译水平的调节。第十四章 基因重组与基因工程一、教学目的 学习基因重组与基因工程的基本原理，了解重组DNA技术与医学的关系。二、教学要求（一）掌握以下概念： DNA克隆、限制性核酸切酶、目的基因、基因载体，基因重组技术。（二）熟悉以下概念：接合作用、转化、转导、转座、转座子。（三）了解重组DNA技术基本原理。（四）了解重组DNA技术与医学的关系。三、教学容（一）DNA的重组：同源重组、细菌的基
26、因转移与重组、特异位点重组、转座重组。（二）重组DNA技术：重组DNA技术相关概念、重组DNA技术基本原理及操作步骤。（三）重组DNA技术与医学的关系。第十五章 细胞信息转导一、教学目的 学习细胞信号转导途径，了解信息传递与疾病的关系。二、教学要求（一）掌握第二信使的概念及种类。（二）掌握受体概念、分类、受体作用特点，G蛋白的组成。（三）掌握cAMP-PKA途径及Ca2+-依赖性蛋白激酶途径。（四）熟悉信息物质的种类。（五）熟悉受体的一般结构和功能。（六）熟悉cGMP-PK途径、酪氨酸-蛋白途径。（七）了解核因子B途径；了解信息传递途径的交互联系及信息传递与疾病的关系。三、教学容（一）信息物质
27、：细胞间信息物质、细胞信息分子。（二）受体：受体的分类、一般结构及功能、受体作用的特点、受体活性的调节。（三）信息的转导途径：膜受体介导的信息转导、胞受体介导的信息转导。（四）信息转导途径的相互交互联系。（五）信息转导与疾病。第十六章 血液的生物化学一、教学目的 学习血浆蛋白的性质及功能、成熟红细胞代的特点，了解血液的生物化学代变化。二、教学要求（一）掌握非蛋白氮的概念、血浆蛋白的分类、性质与功能；掌握成熟红细胞糖代特点。（二）熟悉血红蛋白的组成、血红素生物合成过程及调节。（三）了解成熟红细胞的脂代特点。（四）了解白细胞的代特点。三、教学容（一）血浆蛋白：血浆蛋白质的分类与性质、血浆蛋白质的功
28、能。（二）血细胞代：红细胞的代特点、白细胞的代第十七章 肝的生物化学一、教学目的 学习生物转化、胆汁与胆汁酸代、胆色素代，了解肝脏在物质代中的作用，及与临床疾病的关系。二、教学要求（一）掌握生物转化的概念、反应类型、作用特点。（二）掌握胆汁酸的种类、肠肝循环及生理意义。（三）掌握胆红素的生成、转运，在肝中的代转变，以及在肠道中的转变和排泄。（四）熟悉胆汁的成分和胆汁酸代及其功能。（五）熟悉胆色素所包含的化合物。（六）了解肝脏在物质代中的作用。（七）了解生物转化的影响因素。（八）了解胆色素的肠肝循环及胆红素代和黄疸的关系。三、教学容（一）肝在物质代中的作用：肝在糖、脂、蛋白质、维生素、激素代中的
29、作用。（二）肝的生物转化作用：生物转化的概念、生物转化反应的主要类型、影响生物转化作用的因素。（三）胆汁与胆汁酸代：胆汁、胆汁酸的代。（四）胆色素的代与黄疸：胆红素的生成和转运、胆红素在肝中的转变、胆红素在肠道中的变化和胆色素的肠肝循环、血清胆红素与黄疸。第十八章 维生素一、教学目的 学习维生素的分类及功能，了解维生素在调节物质代和维持生理功能等方面的重要作用。二、教学要求（一）掌握维生素的概念、分类及名称。（二）掌握B族维生素的生理功能、活性形式、缺乏症、参与构成的辅酶或辅基。（三）熟悉脂溶性维生素A、D、E、K作用。（四）熟悉生物素、硫辛酸的生理功能，叶酸的辅酶形式及其生理作用，VitB1
30、2的吸收、转运、储存及其辅酶形式和生理作用。熟悉维生素C的生理功能。（五）了解脂溶性维生素A、D、E、K的化学本质。三、教学容1、脂溶性维生素：维生素A、D、E、K。2、水溶性维生素：维生素B1、B2、PP、B6、泛酸、维生素B12、生物素、叶酸、维生素C、硫辛酸。第十九章 糖蛋白、蛋白聚糖一、教学目的 学习糖蛋白、蛋白聚糖的组成及结构特征，了解其功能。二、教学要求（一）掌握糖蛋白、蛋白聚糖的概念。（二）了解糖蛋白的组成及其结构特征；了解糖蛋白寡糖链的功能。（三）了解蛋白聚糖的种类及其结构特征；了解蛋白聚糖的功能。三、教学容（一）糖蛋白：糖蛋白的结构、糖蛋白分子中聚糖的功能。（二）蛋白聚糖：重要的糖胺聚糖、蛋白聚糖的功能。第二十章 癌基因、抑癌基因与生长因子一、教学目的 学习癌基因、抑癌基因、生长因子的作用，了解肿瘤发生的临床机制。二、教学要求（一）掌握癌基因、抑癌基因、生长因子的概念。（二）了解癌基因活化的机制、癌基因产物的功能。（三）了解Rb基因、P53基因产物的抑癌机理。（四）了解生长因子的作用机制。三、教学容（一）癌基因：病毒癌基因、细胞癌基因、癌基因活化的机制、原癌基因的产物与功能。（二）抑癌基因：抑癌基因的基本概念、常见的抑癌基因、抑癌基因的作用机制。（三）生长因子：概述、生长因子的作用机制、生长因子与疾病。
