1、惠州学院生化复习资料 2012年生科系生物化学重点 我用了三天的时间，根据二班老师画的重点还有我们一班的整理出这一份资料，在复习时是可以当对照参考。本人的水平有限，可能有很多不足甚至错误的地方。有疑问等，欢迎指正. 题型：1.名词解释 25=102.单选 215=303.是非题 110=104.计算题 6分5.生化反应题 26+4=106.简答题 24分7.综合题 10分每页重点：P12 三羧酸循环式新陈代谢的共同途径P18 结合蛋白的种类及组成 （着重脂蛋白）蛋白质的化学分类 ： 简单蛋白质和结合蛋白质 （1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。（2）糖蛋
2、白和蛋白聚糖：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等-均由蛋白质核糖以共价键相连而成。（3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。 如血清，脂蛋白等。-有蛋白质和纸质通过非共价键相连而成（4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。（5）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。-多余（6）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等P20 蛋白质的组成单位氨基酸 通式 旋光性 手性1.含有氨基的羧酸，氨基和羧基连在同一个碳原 子上 ，除了脯氨酸，其他19种标准氨基酸都是氨基酸2.R 代表氨基酸之间相异的部
3、分， 叫 R 基 (R group)，又称为侧链(sidechain) 。3.20种标准氨基酸中除甘氨酸外，都有不对称碳 原子，都有旋光性，天然蛋白质中的氨基酸都 是L-型氨基酸4.无色晶体、溶于水5.旋光性：组成蛋白质的氨基酸除Gly以外，都有手性碳原子，所以都有旋光性，能使偏振光的偏振面向左或向右旋转，向左旋转的称左旋，用“”号表示，向右旋转的称右旋，用“”号表示。6.PS:构型与旋光性没有直接对应关系，L-氨基酸有的为左旋有的为右旋。即使同一种L-氨基酸，在不同的溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。7.通式：P22-24 20种氨基酸的简写 结构 等电点 与PH的关系 氨基酸的分类：
4、21页最下面几段-总共四类-非极性的R基氨基酸，不带电的R基氨基酸，。等电点和PH值之间的计算-26页，看完例题也就会了。（相应的 要记住各种氨基酸的Pk 、pi 值，至于考试会不会将这些数字给我们就不得而知了）体内20种氨基酸按理化性质可分为4组：非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。中文名称 英文名称 三字母缩写 单字母符号甘氨酸 Glycine Gly G丙氨酸 Alanine Ala A缬
5、氨酸 Valine Val V亮氨酸 Leucine Leu L异亮氨酸 Isoleucine Ile I脯氨酸 Proline Pro P苯丙氨酸 Phenylalanine Phe F酪氨酸 Tyrosine Tyr Y色氨酸 Tryptophan Trp W丝氨酸 Serine Ser S苏氨酸 Threonine T hr T半胱氨酸 Cystine Cys C蛋氨酸 Methionine Met M天冬酰胺 Asparagine Asn N谷氨酰胺 Glutarnine Gln Q天冬氨酸 Asparticacid Asp D谷氨酸 Glutamicacid Glu E赖氨酸 Lys
6、ine Lys K精氨酸 Arginine Arg R组氨酸 Histidine His H口诀甘丙缬亮异亮酸，中性一羧又一氨。丝苏氨酸加羟基，含硫酸为半胱蛋。一氨二羧天冬谷，赖二氨基精胍基。氨基酸记忆口诀1、必须氨基酸：携一本淡色书来缬氨酸，异亮（亮）氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，色氨酸（甲硫氨酸），苏氨酸，赖氨酸，或：笨蛋来宿舍晾一晾鞋。2、半必须氨基酸：半斤猪精（斤）氨酸，组氨酸3、含硫氨基酸：硫甲硫，胱半胱甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸4、芳香族氨基酸：芳香老本色酪氨酸，苯丙氨酸，色氨酸5、非极性氨基酸：嘉宾亮亮本色去补鞋 非请自来甲硫氨酸，丙氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，脯氨酸，缬
7、氨酸6、极性不带电荷：干脆半死天冬谷先安乐。甘氨酸，苏氨酸，半胱氨酸，丝氨酸，天冬酰胺。谷氨酰胺，酪氨酸7、酸性氨基酸：天冬谷带负电谷氨酸，天冬氨酸8、碱性氨基酸：赖精组带正电组氨酸，精氨酸，赖氨酸9、生糖氨基酸：姐，天天，哭哭（谷谷），脯（羟）脯，（要吃）半斤组蛋饼（和）钢丝缬氨酸，天冬氨酸，天冬酰氨，谷氨酸，谷氨酰氨，脯（羟）脯氨酸，半胱氨酸，精氨酸，组氨酸，蛋氨酸，丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸10、生酮氨基酸：酮赖亮赖氨酸，亮氨酸11、生糖兼生酮氨基酸：一本老色书异亮氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，苏氨酸12、生成一碳单位氨基酸：一组色钢丝组氨酸，色氨酸，甘氨酸，丝氨酸13、如何判断氨基酸的带
8、电状况？ 由等电点pI和环境pH值可判断氨基酸的带电 pHpI， 氨基酸带负电荷； pHpI， 氨基酸不带电（净电荷为零）P25 等电点的概念 名词解释 概念： 当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为 两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI)。应用： 在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。利用这一性质可以分离制备某些氨 基酸。如谷氨酸的生产，就是将微生物发 酵液的PH值调节到3.22（谷氨酸的等电 点），而使谷氨酸沉淀析出 P27 典型的氨基酸鉴别反应1.a-氨基能与茚三酮
9、反应产生蓝紫色沉淀（脯氨酸和羟脯氨酸则产生黄色沉淀）；2.a-氨基可与亚硝酸反应产生氮气，计算出氨基酸的量；3.a-氨基还很容易与2，4-二硝基氟苯（DNFB）生成2，4-二硝基氟苯氨基酸（DNP-氨基酸），4.a-氨基还可以与异硫氰酸苯脂（PITC）反应最后产生苯硫乙内酰硫脲衍生物（PTH）。一些氨基酸的R基团能与特殊的试剂发生呈色反应。P30 肽的概念 名词解释概念：一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的 氨基脱水缩合而成的化合物叫肽（peptide）。氨基酸之间脱水后形成的键叫肽键，又称酰胺键。肽和肽键结构1、肽链的结构特点是：（1）肽链中的骨干是单位规则地重复排列，称之为共价主链：（2）每个
10、肽键的形成都丢失一个水分子，故肽键中的氨基酸称氨基酸残基。（3）各种肽链的主链结构一样，但侧链R基即氨基酸残基的顺序不同。（4）一条多肽链通常在一端含有一个游离的末端氨基，称N端；另一端含一个游离的末端羧基，称C端。2、肽的命名：从N端氨基酸开始，称某氨基酰某氨基酰某氨基酸，如简写：Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。P33 生物活性肽的功能（谷胱甘肽）相关酶 反应 组成GSH具有重要的功能：1 ）解毒功能：与重金属离子、环氧化物（致癌物）结合排出体外。2 ）维持红细胞膜的完整性。3 ）参与高铁血红蛋白的还原作用。4 ）促进铁的吸收。P36 蛋白质的一二三四级结构 结构与功能的关系 作用力
11、 四级结构有一个是非题-不一定所有的蛋白质都有四级结构这是对的蛋白质构象： 每一种天然的蛋白质都有自己特有的空间结构， 这称为蛋白质构象。 蛋白质结构的不同组织层次：1、一级结构：多肽链共价主链的氨基酸顺序；稳定一级结构的因素:肽键和二硫键2、二级结构：多肽链以氢键排列成沿一维方向的周期性结构的构象，如纤维状蛋白质中的-螺旋和-折叠片；3、三级结构：多肽链以各次级键（非共价键）盘绕成具有特定走向的紧密球状构象； 指 多肽链上包括主链和侧链在内的所有原子在三维空间内的分布43页4、四级结构：寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互结合方式。如：所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。（ ）P38 蛋
12、白质的二级结构 -螺旋的特点，容易形成-螺旋的情况；不能形成-螺旋的情况定义：蛋白质的二级(Secondary)结构是指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。（指多肽主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。）主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角。影响螺旋形成和稳定的因素与氢键有关，还与肽链的氨基酸的R（侧链）有关。凡是有Pro存在的地方,不能形成。因Pro形成的肽键N原子上没有H，不可能形成氢键。静电斥力。若一段肽链有多个Glu或Asp相邻，则因pH=7.0时都带负电荷，防碍螺旋的形成；同样多个碱性氨基酸残基在一段肽段内，正电荷相斥，也 防碍螺旋的形成。位阻。如Asn、Leu
13、侧链很大，妨碍螺旋的形成。P43 蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构（ Tertiary Structure）多肽链在二级结构、超二级结构和结构域层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。三级结构指多肽链上包括主链和侧链在内的所有原子在三维空间内的分布。由二级结构螺旋、折叠、转角、无规卷曲等相互配置而成 。肌红蛋白是第一个被阐明三级结构的蛋白质， 是由J.C.Kendrew 1963年用x射线衍射研究确定维系三级结构的力主要有： 氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在 蛋白质三级结构中起着重要作用。P44 倒数最后一段 四级结构 蛋白质的四级结构(Quaternary Structur
14、e)概念：由两条或两条以上的具有三级结构的多肽链借非共价键聚合而成的特定构象称为蛋白质的四级结构。其中每一条具有三级结构的多肽链称为亚基(subunit)，亚基单独存在时没有生物活性，只有 聚合成四级结构才具有完整生物活性。亚基一般 由一条肽链组成，也有由几条肽链组成（链间以 二硫键连接）的情形P46 蛋白质结构与功能的关系 二班的作业本上有蛋白质一级结构是空间结构的基础，特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持。蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质变性时，由于其空间构
15、象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。1， 试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。（6分）（1）正常成人血红蛋白是由二条链和二条链相互结合成的四聚体，镰刀型细胞贫血症是因为血红蛋白链中N端第六个氨基酸谷氨酸被缬氨酸代替，即由CTT变成CAT。（2分）（2）由于带负电的极性亲水谷氨酸被不带电的非极性疏水缬氨酸所代替，致使血红蛋白的溶解度下降。在氧张力低的毛细血管区，HbS形成管状凝胶结构，导致红细胞扭曲成镰刀状(即镰变)。这种僵硬的镰状红细胞不能通过毛细血管，加上HbS的凝胶化使血液的黏滞度增大，阻塞毛细血管,引起局部组织器官
16、缺血缺氧，产生脾肿大、胸腹疼痛等临床表现。（2分）（3）蛋白质的结构决定其功能，一级结构（氨基酸序列）决定其高级结构。P48 （2）分子病：镰刀性贫血症 问答 正常人血红蛋白（Hb-A）的-链第6位为谷氨酸，而病人的血红蛋白分子（Hb-S）第6 位由于基因突变为缬氨酸，缬氨酸上的非极性基团与相邻非极性基团间在疏水力作用下相互靠拢，并引发所在链扭曲为束状，整个蛋白质由球状变为镰刀形，与氧结合功能丧失，导致病人窒息甚至死亡，但病人可抗非洲疟疾。P51 蛋白质的等电点概念：对某一蛋白质而言，当在某一pH时，其所带正电荷与负电荷相等，净电荷为零，这时的pH称为该 蛋白质的等电点pIP52 蛋白质变性的
17、原因 表现 理化性质生理功能的变化 天然蛋白质因受到物理或化学因素的影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但蛋白质的一级结构不被破坏，这种现象称蛋白质变性。原因：引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。蛋白质变性后的表现：生物学活性消失；理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。P54 蛋白质的沉淀反应与变性异同 二班作业本 何谓蛋白质的变性与沉淀？二者
18、在本质上有何区别？解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。蛋白质变性后的表现：生物学活性消失；理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。蛋白质的沉淀可以分为两类：（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时
19、间作用蛋白质。（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。补充几个沉淀的反应-54页，加高浓度的盐类、P55 蛋白质测定方法与具体原理概述测定蛋白质一级结构的基本步骤。解答：（1）测定蛋白质中氨基酸组成。（2）蛋白质的N端和C端的测定。（3）应用两种或两种以上不同的水解方法将所要测定的蛋白质肽链断裂，各自得到一系列大小不同的肽段。（4）分离提纯所产生的肽，并测定出它们的
20、序列。（5）从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质中全部氨基酸排列顺序。如果蛋白质含有一条以上的肽链，则需先拆开成单个肽链再按上述原则确定其一级结构。如是含二硫键的蛋白质，也必须在测定其氨基酸排列顺序前，拆开二硫键，使肽链分开，并确定二硫键的位置。拆开二硫键可用过甲酸氧化，使胱氨酸部分氧化成两个半胱氨磺酸。P57 分离蛋白质的各种方法 是非题蛋白质的分离和分析技术（1） 根据蛋白质溶解度不同进行分离1.盐析2.等电点沉淀法3.低温有机溶剂沉淀法（2）根据蛋白质分子大小进行分离1.凝胶过滤法2.透析与超滤（3）根据蛋白质带电性质进行分离1.电泳法2.离子交换层析法（4）根据配体特异进行分离亲和
21、层析法：是分离蛋白质的一种极为有效的方法,通常只需经过一步处理，即可将待提纯的蛋白质混合物中分离出来。P59 肽段氨基酸的测定 1.Edman 法：该法可以连续测定N-末端的氨基残基，确定肽段氨基酸序列。2.质谱法测序3.根据核苷酸序列推断法P 61 课后练习题P67 ATP AMP ADP 核苷酸结构和功能各种核苷三磷酸和脱氧核苷三磷酸是体内合成RNA和DNA合成的直接原料。在体内能量代谢中的作用： ATP能量“货币”UTP参加糖的互相转化与合成CTP参加磷脂的合成GTP参加蛋白质和嘌呤的合成一些辅酶如NAD+、NADP+、FMN、FAD、CoASH的组成成分，参加细胞内的氧化还原反应和酰基
22、转移 反应；医疗中，ATP作为能源药物用于心力衰竭急救，cAMP用于心肌梗死，阿拉伯糖苷有抗DNA 病毒作用，用于抗癌。P68 3,5-环状腺苷酸环化核苷酸cAMP、cGMP：被称为第二信 使，有放大 激素的作用，cGMP是cAMP的拮抗物，两者共同在细胞生长发育中起重要的调节作用。P70 核苷酸的一级结构 的主要化学键 核苷酸之间以3,5-连接形成多核苷酸链，即核酸。81页 基因和基因组概念你落下了P82 病毒和细菌基因组的特点功能相关的基因常串联在一起，有共同的调控元件调控，并转录成同一mRNA分子，可指导多种蛋白质合成，这种结构称操纵子。RNA病毒可以分为四类：1.正链病毒2.负链病毒3
23、.双链病毒4.逆转录病毒P84 外显子 内含子 断裂基因 名词解释基因中不编码的居间序列称为内含子，而编码序列的片段则称为外显子。P85 tRNA的作用 形状（结构 功能）tRNA的二级结构是三叶草型的，三级结构为倒L型，tRNA发挥生物功能以其倒L型三级结构为基础记住它的四环四臂-86页 rRNA -87页 核内不均一RNA 88页 紫外吸收性质 增色效应 91页P88 几个RNA的比较 选择题P91 核酶 增色反应水解核酸的酶类可按其作用的底物分为核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶。如果水解部位在核酸链的内部，称为内切核酸酶，若水解部位在核酸链的末端，称外切核酸酶。若将核酸水解为核苷酸，紫外吸收值
24、通常增加30%40%，这种现象称作增色效应。P92 核酸变性概念 Tm 值影响因素 双链核酸的变性指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程。变性脂涉及次级键的变化，磷酸二脂键的断裂称核酸的降解。将紫外吸收的增加量达最大增量一半是的温度值称熔解温度Tm。哪些因素影响Tm值的大小？解答：影响Tm的因素主要有： G-C对含量。G-C对含3个氢键，A-T对含2个氢键，故G-C对相对含量愈高，Tm亦越高（图3-29）。在0.15mol/L NaCl,0.015mol/L柠檬酸钠溶液(1SSC)中，经验公式为：（G+C）% =（Tm - 69.3） 2.44。 溶液的离子强度。离子强
25、度较低的介质中，Tm较低。在纯水中，DNA在室温下即可变性。分子生物学研究工作中需核酸变性时，常采用离子强度较低的溶液。 溶液的pH。高pH下，碱基广泛去质子而丧失形成氢键的有力，pH大于11.3时，DNA完全变性。pH低于5.0时，DNA易脱嘌呤，对单链DNA进行电泳时，常在凝胶中加入NaOH以维持变性关态。 变性剂。甲酰胺、尿素、甲醛等可破坏氢键，妨碍碱堆积，使Tm下降。对单链DNA进行电泳时，常使用上述变性剂。P93核酸复性概念：变性核酸的互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程称复性。复兴性后，核酸的紫外吸收降低，这种现象称作减色效应。P94 分子杂交 名词解释概念：在退火条件下，不同
26、来源的DNA互补区形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程称分子杂交。分子杂交广泛用于测定基因拷贝数、基因定位、确定生物的遗传进化关系等。DNA芯片技术也是以核酸的分子杂交为基础的。P103 单糖 寡糖 同多糖 多糖单糖：在温和条件下不能水解为更小的单位。寡糖（双糖）：水解时每个分子产生2-10个单糖残基。同多糖: 糖复合物是由相同的单糖基组成的多糖称为同多糖杂多糖：不相同的糖基组成的多糖称为杂多糖P118 糖蛋白与蛋白聚糖 概念糖蛋白是蛋白质与寡糖链形成的复合物，而蛋白聚糖是蛋白质与糖胺聚糖形成的复合物。P119 糖脂与脂多糖概念 名词解释糖脂是脂质与糖半缩
27、醛羟基结合的一类复合物，脂多糖主要是革兰氏阴性细菌细胞壁所具有的复合多糖，一般由三部分组成：由内到外为专一性低聚糖链、中心多糖链和脂质。P124 三酰甘油 结构通式P127 必须脂肪酸 -3 -6 （你生化老师的研究爱好）名称 英文缩写 营养价值 亚麻酸和亚油酸谁的价值高必需脂肪酸是指机体生命活动必不可少，但机体自身又不能合成，必需由食物供给的多不饱和脂肪酸（PUFA）。必需脂肪酸主要包括两种，一种是-3系列的-亚麻酸（18：3），一种是-6系列的亚油酸（18：2）。 P137 流动镶嵌模型 特指膜的流动镶嵌模型。针对细胞质膜提出的一种膜的结构模型，描述膜为结构和功能上不对称的脂双层所组成，蛋
28、白质以镶嵌样模式分布在膜的表面与内部，并能在膜内运动。此模型也可适用于亚细胞结构的膜。一模型强调两点：膜的流动性，膜蛋白和膜脂均可侧向移动。膜蛋白分布的不对称性，球形蛋白质有的镶嵌在膜的内或外表面，有的嵌人或横跨脂双分子层。P141 酶的概念 特点 名词解释 三层意义 141 6.1.1第一段概念：酶（enzyme）由活细胞产生的、具有催化功能的生物大分子。P143 酶的化学性质与组成化学本质：除核酶外，酶都是蛋白质。酶的催化活性要依赖其蛋白质结构的完整性。当酶的一级结构或者二级、三级、四级结构发生变化时，酶的活性会随之改变。酶可分为单纯蛋白质与缀合蛋白质两类。属于缀合蛋白质的酶除了氨基酸残基
29、组分外，还有金属离子、有机小分子等化学成分，这类酶又叫全酶，全酶蛋白质部分称为脱辅酶，非蛋白质部分称为辅因子。辅酶又可以分为一般的辅酶和辅因子，一般的辅酶与脱辅酶松弛结合，辅基通常紧密结合。P144 表6-2辅酶辅基功能NAD(辅酶I）转移H原子、电子NADP（辅酶）转移H原子、电子FMN转移H原子、电子FAD转移H原子、电子焦磷酸硫胺素转移羧基CoA转移酰基硫辛酸转移酰基、电子生物素转移羧基磷酸吡哆醛转移氨基四氢叶酸转移甲基、亚甲基、甲酰基P147 -148 酶的专一性酶的专一性可以分为两类：一是结构专一性，二是立体异构专一性。什么是诱导契合学说，该学说如何解释酶的专一性？解答：“诱导契合”
30、学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性，当酶分子与底物分子靠近时，酶受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件，酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物，因此酶对底物具有严格的选择性，即酶具有高度专一性。P149 诱导契合假说Koshland提出“诱导契合学说”：酶活性部位的结构与底物的结构并不特别吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构象发生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象 。 149 酶的作用机制P150-151 活性部位 活动中心 内、外必须基因酶的活性部位由：结合部位和催化部位组成。酶的活性部位具有以下特点：1.酶的活性部位具有三维立体结构2.活性部位只占酶的整体结构的一小部分3.酶的活性部位含有特定的催化基团4.活性部位具有柔性5.活性部位通常是酶分子上的一个裂痕152页 酶具有高效催化分子机制 P 159 酶促反应动
