1、中国药科大学生科院考研生物化学名词解释读书破万卷 下笔如有神 生物化学 生物化学，是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。它是从分子水平来研究生物体(包括人类、动物、植物和微生物)内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化(即代谢反应)的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。 分子生物学 分子生物学是以生物大分子为研究目标，通过对蛋白质、酶和核酸等大分子的结构、功能及其相互作用等运动规律的研究来阐明生命分子基础，从而探索生命奥秘的一门科学。它是由生物化学、遗传学、微生物学、病毒学、结构分析及高分子化学等
2、不同研究领域结合而形成的一门交叉科学，目前已发展成生命科学中的带头学科。 单糖 凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。单糖是糖类中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。单糖可根据其分子中含碳原子多少分类，最简单的单糖是三碳糖，在自然界分布广、意义大的五碳糖和六碳糖，也分别称为戊糖和己糖。 寡糖 寡糖是由单糖缩合而成的短链结构（一般含26个单糖分子）。其中二糖是寡糖中存在最为广泛的一类。 多糖 多糖是由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的根本不溶于水，均无甜味，也无还原性。多糖有旋光性，但无变旋现象。最重要的多糖有淀粉、糖原和纤维素等。多糖中
3、有一些是与非糖物质结合的糖称为复合糖，如糖蛋白和糖脂。 同聚多糖 同聚多糖也称为均一多糖，是由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。 杂聚多糖 杂聚多糖也称为不均一多糖，是由不同类型的单糖缩合而成，如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。 粘多糖 粘多糖也称为糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。 结合糖 结合糖也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。主要有糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂和脂多糖等。 糖蛋白 糖
4、蛋白是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子，其中糖的含量一般小于蛋白质。常见的糖蛋白包括人红细胞膜糖蛋白、血浆糖蛋白、粘液糖蛋白等。 蛋白聚糖 蛋白聚糖是一类由糖与蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。蛋白聚糖是构成动物结缔组织大分子的基本物质，也存在于细胞表面，参与细胞与细胞，或者细胞与基质之间的相互作用等。 糖脂 糖脂是糖和脂类以共价键结合形成的复合物，组成和总体性质以脂为主体。根据脂质部分的不同，糖脂又可分为分子中含鞘氨醇的鞘糖脂，分子中含甘油酯的甘油糖脂，由磷酸多萜醇衍生的糖脂和由类固醇衍生的糖脂。 脂多糖 脂多糖是糖与脂类结合形成的复合物，与糖脂不同的是在
5、脂多糖中以糖为主体成分。常见的脂多糖有胎盘脂多糖，细菌脂多糖等。 脂类 脂类是脂肪及类脂的总称，是一类低溶于水而高溶于有机溶剂(如乙醚、丙酮、氯仿等)，并能为机体利用的有机化合物。其化学本质为脂肪酸(多是4碳以上的长链一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇)等所组成的酯类及其衍生物。 必需脂肪酸 必需脂肪酸是指机体生命活动必不可少，但机体自身又不能合成，必需由食物供给的多不饱和脂肪酸。必需脂肪酸主要包括-3系列的-亚麻酸和-6系列的亚油酸。 磷脂 磷脂是含磷的脂类，包括甘油磷脂和鞘磷脂两大类。前者为甘油酯衍生物，而后者 为鞘氨醇酯衍生物。它们主要参与细胞膜系统的组成。读书破万卷
6、下笔如有神 蛋白质的一级结构 蛋白质是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学功能多样性的基础。 肽键 是蛋白质分子中基本的化学键，它是由一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基缩合脱水而成。 肽单位 肽键是构成蛋白质分子的基本化学键，肽键与相邻的两个碳原子所组成的基团，称为肽单位或肽平面。多肽链是由许多重复的肽单位连接而成，它们构成肽链的主链骨架。 蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折迭，并以氢键为主要的次级键而形成有规则的构象，如螺旋、折迭和转角等。 螺旋
7、 蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸碳原子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的螺旋构象。 蛋白质的三级结构 具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲与折叠，形成包括主、侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称为三级结构。 蛋白质的四级结构 许多有生物活性的蛋白质由两条或多条肽链构成，肽链与肽链之间并不是通过共价键相连，而是由非共价键维系。每条肽链都有自己的一、二和三级结构，这种蛋白质的每条肽链被称为一个亚基。由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相联而形成更复杂的构
8、象，称为蛋白质的四级结构。 超二级结构 超二级结构又称模体或模序，是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。 结构域 结构域是位于超二级结构和三级结构间的一个层次。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域。 亚基 亚基又称亚单位，原聚体或单体。一般由一条多肽链组成，也有由两条或更多的多肽链组成。亚基本身各具有一、二、三级结构。 蛋白质的变性 某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变
9、性作用。 蛋白质的变构 一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构效应或别构作用。 核酸 核酸是含有磷酸基团的重要生物大分子，因最初从细胞核分离获得，又具有酸性，故称为核酸。核酸在细胞内通常以与蛋白质结合成核蛋白的形式存在。天然的核酸分为两大类，即核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）。核酸的基本结构单位是单核苷酸，每个单核苷酸包括三部分：戊糖、含氮碱基和磷酸基。 超螺旋DNA DNA双螺旋进一步盘绕称超螺旋。超螺旋有正超螺旋和负超螺旋两种，负超螺旋的存在对于转录和复制都是必要的。 转运RNA(tRNA) tRNA是细胞
10、中一类最小的RNA，一般由7393个核苷酸构成，分子量23 00028 000，沉降系数为4S。tRNA约占细胞中RNA总量的15%。在蛋白质生物合成中tRNA起携带氨基酸的作用。细胞内tRNA的种类很多，每一种氨基酸都有与其相对应的一种或几种tRNA。 核不均一RNA(HnRNA) hnRNA为存在于真核生物细胞核中不稳定的、大小不均的一组高分子RNA 的总称，在核内主要存在于核仁的外侧。hnRNA多为信使RNA的前体，包括 前的各中间阶段的分子。mRNA各种基因的转录产物及其成为读书破万卷 下笔如有神 信使RNA (mRNA) mRNA在细胞中含量很少，占RNA总量的3%5%。mRNA在代
11、谢上很不稳定，它是合成蛋白质的模板，每种多肽链都由一种特定的mRNA负责编码。mRNA的分子量极不均一，其沉降系数在425S间，mRNA的平均分子量约500 000。 核蛋白体RNA (rRNA) 核蛋白体RNA是细胞中主要的一类RNA，rRNA占细胞中全部RNA的80%左右，是一类代谢稳定、分子量最大的RNA，存在于核蛋白体内。核蛋白体又称为核糖体或核糖核蛋白体，它是细胞内蛋白质生物合成的场所。 小干涉RNA(SiRNAs) SiRNAs是含有2122个单核苷酸长度的双链RNA，通常人工合成的SiRNA为 22个碱基左右的单核苷酸双链RNA。细胞内的SiRNAs由双链RNA经特异RNA酶家族
12、的Dicer核酸酶切割形成的1921个碱基左右的双链RNA。 微小RNA(miRNAs) miRNAs是一类含1925单核苷酸的单链RNA，在3-端有12个碱基长度变化，广泛存在于真核生物中不编码任何蛋白，本身不具有开放阅读框架，具有保守性、时序性和组织特异性。成熟的miRNA可以和上游或下游序列不完全配对而形成基环结构。 核酸的变性与复性 核酸分子具有一定的空间结构，维持这种空间结构的作用力主要是氢键和碱基堆积力。有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。变性核酸在适当条件下，可使两条彼此分开的链重新由氢键连接
13、而形成双螺旋结构，这一过程称为复性。 核酸杂交 将不同来源的DNA经热变性，冷却，使其复性，在复性时，如这些异源DNA之间在某些区域有相同的序列，则会形成杂交DNA分子。DNA与互补的RNA之间也会发生杂交。 增色效应 核酸在变性时，e(p)值显著升高，此现象称为增色效应。 染色质 构成真核细胞的染色体物质称为染色质，具有三级结构的DNA和组蛋白紧密结合组成染色质。它们是不定形的，几乎是随机地分散于整个细胞核中，当细胞准备有丝分裂明，染色质凝集，并组装成因物种不同而数目和形状特异的染色体。 染色体 真核细胞有丝分裂和减数分裂时由染色质聚缩而成的结构，一般呈棒状，因易被碱性染料染色故称染色体。染
14、色质是由核内的DNA与组蛋白、非组蛋白等结合形成的线状结构。 基因 基因指含有合成一个功能性生物分子（蛋白质或RNA）所需信息的一个特定DNA片段。 基因组 基因组指单倍体细胞中包括编码序列和非编码序列在内的全部DNA分子。核基因组是单倍体细胞核内的全部DN分子；线粒体基因组则是一个线粒体所包含的全部DNA分子；叶绿体基因组则是一个叶绿体所包含的全部DNA分子。 酶 酶是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸等。酶与一般的催化剂不同，催化效率非常高，具有高度的专一性，催化活性受到调节和控制。 核酶 核酶又称催化RNA，核糖酶，类酶，酶性RNA，另有建议称“亥 ”。
15、核酶是具有酉生物催化活性的RNA，其功能是切割和剪接RNA，底物是RNA分子。核酶的切割效率低，易被Rnase破坏。核酶作用于RNA，包括催化转核苷酰反应，水解反应（RNA限制性内切酶的反应）和连接反应（聚合酶活性）等。 抗体酶 抗体酶也叫催化抗体，是一类新的模拟酶。根据酶与底物作用的过渡态结构设计合成一些类似物半抗原，用人工合成的半抗原免疫动物，以杂交瘤细胞技术生产针对人工合成半抗原的单克隆抗体，这种抗体具有与半抗原特异结合的抗体特性又具有催化半抗原 进行化学反应的酶活性，称为抗体酶。读书破万卷 下笔如有神 活性中心 酶的活性中心又称活性部位，是酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。就功能而论
16、，活性部位又可分为底物结合部位和催化部位。底物结合部位是与底物特异结合的有关部位，因此也叫特异性决定部位。催化部位直接参与催化反应，底物的敏感键在此部位被切断或形成新键，并生成产物。 必需基团 酶分子中与酶的活性密切相关的化学基团叫做酶的必需基团。酶的活性中心内的一些化学基团，是酶发挥催化作用与底物直接作用的有效基团，故称为活性中心内的必需基团。但酶活性中心外还有一些基团虽然不与底物直接作用，却与维持整个分子的空间构象有关，这些基团可使活性中心的各个有关基团保持最适的空间位置、间接地对酶的催化作用发挥其必不可少的作用，这些基团称为活性中心外的必需基团。 辅酶 酶的辅助因子包括辅酶和辅基。这是按
17、其与酶蛋白结合的牢固程度来区分的。与酶蛋白结合比较疏松（一般为非共价结合）并可用透析方法除去的称为辅酶。 辅基 酶的辅助因子包括辅酶和辅基。这是按其与酶蛋白结合的牢固程度来区分的。与酶蛋白结合牢固（一般以共价键结合），不能用透析方法除去的称为辅基。 转换数 酶的转换数是指单位时间，每一个催化中心所转换的底物分子数。通常指每秒钟每个酶分子转换底物的微摩尔数(mol)。 Vmax Et (Kcat)=K=因为V=KEt，故转换数可表示如下：转换数33maxKatal 酶活力的单位。1Kat单位定义为，在最适条件下，每秒钟可使1摩尔(1mol/L)底物转化的酶量。 米氏常数 米氏常数K为酶促反应速度
18、达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mmol/L(摩尔/升)，K是酶的特征性常数。当pH、温度和离子强度等因素不变时，K是恒定mm-7-1mol/L之间。10 的。K值的范围一般在10m比活力 酶的纯度用比活力表示，比活力即每毫克蛋白(或每毫克蛋白氮)所含的酶活力单位数。比活力(纯度)=活力单位数/毫克蛋白(氮) 诱导契合学说 诱导契合学说认为：酶分子与底物的契合是动态的契合，当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于同底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。 竞争性抑制 竞争性抑制是较常见而重要的可逆抑制。它是指抑制剂(I)和底物(S)对游离酶(E)
19、的结合有竞争作用，互相排斥，酶分子结合S就不能结合I，结合I就不能结合S。这种情况往往是抑制剂和底物争夺同一结合位置。竞争性抑制程度与I成正比，而与S成反比，故当底物浓度极大时，同样可达到最大反应速度，即抑制作用可以解除。 非竞争性抑制 非竞争性抑制是指底物S和抑制I与酶的结合互不相关，既不排斥，也不促进，S可与游离E结合，也可和EI复合体结合。同样I可和游离E结合，也可和ES复合体结合，但IES不能释放出产物。抑制程度只与I成正比，而与S无关。 反竞争性抑制 反竞争性抑制为抑制剂I不与游离酶E结合，却和ES中间复合体结合成EIS，但EIS不能释出产物。抑制程度既与I成正比，也和S成正比。 激
20、活剂 凡能提高酶的活性，加速酶促反应进行的物质都称为激活剂。酶的激活剂可以是+2+2+2+2+2+3+2+Fe、CoNa一些简单的无机离子，无机阳离子如、K、Ca、MgCu、Cr、Zn-3-等。一些小分子的有机物如抗坏血酸、半PO、NO、CNBr等，无机阴离子如Cl、I、43胱氨酸、还原型谷胱甘肽等，对某些含巯基的酶具有激活作用。激活剂的作用是相对的，一种酶的激活剂对另一种酶来说，也可能是一种抑制剂。不同浓度的激活剂对酶活性的影响也 不相同。读书破万卷 下笔如有神 酶原 某些酶（绝大多数是蛋白酶）在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身称为酶原。使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激
21、活。 最适pH 酶表现最大活力时的pH称为酶的最适pH。pH对不同酶的活性影响不同。 最适温度 化学反应的速度随温度增高而加快，但酶是蛋白质，可随温度的升高而变性。反应速度最大时的温度，称为酶的最适温度。 寡聚酶 寡聚酶含有2个以上的亚基，多的可含60个亚基，这些亚基巧妙地结合成具有催化活性的酶。寡聚酶可分为含有相同亚基的寡聚酶和含有不同亚基的寡聚酶两大类。 同工酶 同工酶是指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶，它不仅存在于同一机体的不同组织中，也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中，它们在生理上、免疫上、理化性质上都存在很多差异。 诱导酶 诱导酶是指当细胞中加入特定诱导物质而诱导产生的
22、酶。它的含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。 变构酶 变构酶又名别构酶，迄今已知的变构酶都是寡聚酶，它含有两个以上的亚基。分子中除了有可以结合底物的活性中心外，还有可以结合调节物(或称效应剂)的变构中心。这两个中心可位于不同的亚基上也可位于同一个亚基的不同部位上。变构酶的活性中心与底物结合，起催化作用，变构中心则调节酶反应速度。 调节酶 也称共价调节酶，是指调节剂通过共价键与酶分子结合，以增、减酶分子上的基团从而调节酶的活性状态与非活性状态的相互转化。 固定化酶 固定化酶是借助于物理和化学的方法把酶束缚在一定空间内并仍具有催化活性的酶制剂。 生物氧化 物质在
23、生物体内的氧化分解称为生物氧化，主要是指糖、脂肪及蛋白质等在体内氧化分解最终生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。 黄素蛋白 黄素蛋白种类很多，其辅基有两种，一种为黄素单核苷酸（FMN），另一种为黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。两者均含核黄素（维生素B），此外FMN尚含一分子磷酸，2而FAD则比FMN多含一分子腺苷酸（AMP）。 铁硫蛋白 又称铁硫中心，其特点是含铁原子和硫原子，铁是与无机硫原子或是与蛋白质肽链上半胱氨酸残基的硫相结合。 底物水平磷酸化 底物分子内部能量重新分布形成高能磷酸键并伴有ADP磷酸化生成ATP的作用称为底物水平磷酸化，与呼吸链的电子传递无关。 氧化磷酸化 代谢物脱氢经呼
24、吸链传递给氧生成水的同时，释放能量用以使ADP磷酸化生成ATP，由于是代谢物的氧化反应与ADP的磷酸化反应偶联发生，故称为氧化磷酸化。 解偶联剂 解偶联剂是氧化磷酸化的一类抑制剂，使氧化与磷酸化脱偶联，虽然氧化照常 进行，但磷酸化不能进行，不能生成ATP，则P/O比值降低，甚至为零。解偶联剂为离子+梯度，因而无ATP生成，使氧化载体或通道，能增大线粒体内膜对HH的通透性，消除释放出来的能量全部以热的形式散发。如质子载体2,4-二硝基酚(DNP)。 呼吸链 在生物氧化体系中，传递氢的酶或辅酶称为递氢体，传递电子的酶或辅酶称为电子传递体，它们按一定的顺序排列在线粒体内膜上，组成递氢或递电子体系，统
25、称为电子传递链。该体系进行的一系列连锁反应是与细胞摄取氧的呼吸过程相关，故又称为呼吸链。 P/O比值 P/O比值是指每消耗一摩尔氧原子所需消耗无机磷的摩尔数。 ATP合酶 ATP合酶位于线粒体内膜上，是一个大的膜蛋白质复合体，是由两个主要组分(或称因子)构成，一是疏水的F，另一是亲水的F，又称FF复合体。ATP合酶催化ADP1001与Pi合成的。 ATP循环 在能量代谢中起关键作用的是ATP-ADP系统，ADP能接受代谢物质中所形成，也可以在呼吸链氧化过程中ATP的一些高能化合物的一个磷酸基团和一部分能量转变成读书破万卷 下笔如有神 直接获取能量，用无机磷酸合成ATP；ATP水解释放出一个磷酸
26、基团又变成ADP，同时释放出能量又被用于合成代谢和其他需要能量的生理活动，这就是ATP循环。 高能磷酸键 生物氧化过程中释放的能量大约有40%以化学能的形式储存于一些特殊的有机磷化合物中，形成磷酸酯。这些磷酸酯键水解时释放能量较多（大于21kJ/mol），一般称之为高能磷酸键，常用“p”符号表示。含有高能磷酸键的化合物称之为高能磷酸化合物。 糖酵解 在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。 糖酵解途径 糖酵解途径是指在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程，此过程中伴有少量ATP的生成。 糖的有氧氧化 葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化，有氧氧化是糖氧化的主要方
27、式，绝大多数细胞都通过它获得能量。 三羧酸循环 乙酰CoA进入由一连串反应构成的循环体系，被氧化生成水和二氧化碳。由于这个循环反应开始于乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成的含有三个羧基的柠檬酸，因此称之为三羧酸循环或柠檬酸循环。又因为Krebs正式提出了三羧酸循环的学说，故此循环又称为Krebs循环。 磷酸戊糖途径 磷酸戊糖途径也称为磷酸戊糖旁路，是一种葡萄糖代谢途径。葡萄糖可经此途径代谢生成磷酸核糖、NADPH和CO，而主要意义不是生成ATP。 2糖异生 从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。 乳酸循环 肌肉收缩（尤其是氧供应不足时）通过糖酵解生成乳酸。肌肉内
28、糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又可被肌肉摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环，也叫作Cori循环。 糖原合成 体内由葡萄糖(包括少量果糖和半乳糖)合成糖原的过程称为糖原合成，反应在细胞质中进行，需要消耗ATP和UTP。 糖原分解 糖原分解是指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。糖原的分解要经过四步酶促反应，分别由糖原磷酸化酶、脱枝酶、磷酸葡萄糖变位酶、葡萄糖-6-磷酸酶催化。葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝、肾中，而不存在于肌肉中。所以只有肝和肾可补充血糖；而肌糖原不能分解成葡萄糖，只能进行糖酵解或有氧氧化。 血糖 血糖指血中的葡萄糖。
29、血糖水平相当恒定，维持在3.896.11mmol/L之间，这是进入和移出血液的葡萄糖平衡的结果。 脂肪动员 脂库中贮存的脂肪，经常有一部分经脂肪酶的水解作用而释放出脂肪酸与甘油，这一作用称为脂肪的动员。脂肪动员过程中使脂肪水解的酶主要为脂肪酶。 脂蛋白 脂蛋白是脂类在血浆中的存在形式，也是脂类在血液中的运输形式。脂类物质与蛋白质结合，形成具有亲水性的脂蛋白。 乳糜微粒 乳糜微粒是在小肠上皮细胞中合成的，其特点是含有大量脂肪（约占90），而蛋白质含量很少。乳糜微粒中的脂肪是来自食物，因此，乳糜微粒为外源性脂肪的主要运输形式，其运输量与食物中脂肪的含量基本上一致。 极低密度脂蛋白 极低密度脂蛋白主
30、要由肝实质细胞合成，其合成及分泌过程，与小肠粘膜上皮细胞合成和分泌乳糜微粒的过程基本类似，其组成上只有量的变化而无质的差别。极低密度脂蛋白的主要成分也是脂肪，但磷脂和胆固醇的含量比乳糜微粒的多。极低密度脂蛋白是转运内源性脂肪的主要运输形式。 低密度脂蛋白 低密度脂蛋白是血浆中极低密度脂蛋白在清除过程中，水解掉部分脂肪及少量蛋白质后的残余部分。由于其中脂肪已被水解掉一部分，低密度脂蛋白中脂肪含量 较少，而胆固醇和磷脂的含量则相对地增高，因此，它的主要功能是运输胆固醇。读书破万卷 下笔如有神 高密度脂蛋白 高密度脂蛋白主要是在肝中生成和分泌出来的。其组成中除蛋白质含量最多外，胆固醇（约20）和磷脂
31、（30）的含量也较高。它的主要功能是运输胆固醇和磷脂。 2+协同下，脂酰CoA合成酶催化脂肪酸活化生成CoASH、MgCoA合成酶 在ATP、脂酰脂酰CoA。脂肪组织中，有三种脂酰CoA合成酶：乙酰CoA合成酶、辛酰CoA合成酶、十二碳脂酰CoA合成酶。 肉毒碱 长链脂酰CoA是通过一种特异的转运载体，从细胞液转运至线粒体内膜，这个载体就是肉毒碱。 脂肪酸的-氧化 脂肪酸氧化分解代谢的最主要途径，该途径的每次循环反应，是从脂肪酸的羧基端氧化水解下一个二碳化物。由于这种氧化作用，是在长链脂肪酸的位碳原子进行，然后水解下二碳化物，故称为氧化作用。氧化作用是在线粒体基质中进行的。 脂肪酸合成酶系 催
32、化脂肪酸合成的酶，是一个由7种酶分子组成的复合体，这一复合体的各种成分不能分开，否则会失去活性。该复合体为同亚基二聚体，每个亚基包含脂肪酸合成酶的全部7种酶分子和一分子的脂酰基载体蛋白（ACP）。复合体的一个亚基中ACP的巯基，与另一个亚基的-酮脂酰合成酶分子的半胱氨酸残基的-SH紧密相邻，因为这两个巯基均参与脂肪酸合成酶复合体的脂肪酸合成作用，所以只有二聚体才能够表现出催化活性。 酰基载体蛋白 和7种酶分子参与组成脂肪酸合成酶多酶复合体，是一种对热稳定的蛋白质，由77个氨基酸残基组成，在其36位的丝氨酸残基的羟基上，通过磷酸酯键与其辅基相连，辅基为4磷酸泛酰巯基乙胺，起着传递酰基的作用。与复合体中的每一个酶顺序发生作用，以合成脂肪酸。 HMGCoA 羟甲基戊二酸单酰CoA。HMGCoA是脂肪酸、酮体及胆固醇代谢的共同中间产物，在脂类代谢中具有重要意义。乙酰乙酰
