1、第二章生命化学第 1 节 生命的化学基础一构成生命的基本元素1. 人体构成的常量元素和微量元素11 种常量元素：氧、碳、氢、氮、钙、磷、钾、硫、钠、氯、镁氧、碳、氢、氮构成人体约 96% ，其他 4%。多种微量元素：人体必需微量元素：碘、锌、铁、硒、铜、钼、钴、铬等 8 种。人体可能必需微量元素：锰、硅、硼、矾、镍等 5 种。具有潜在的毒性，但在低剂量时，可能具有人体必需功能的微量元素： 氟、锡、铅、镉、汞、砷、铝和镍等 7 种。地球上元素的丰度与对我们的重要程度无关。生命对元素的耐受程度与其在自然界的分布丰度有关 。丰度越高，耐受性越好，毒性越小。（如 Si ，含量多但是人体中仅为人体可能必
2、需微量元素，但是耐受程度高，毒性小。）2.常元素对生物体重要作用:使用氮肥促进玉米生长。水晶绿肥所含磷从污水中提取。碳、氢、氧、氮、磷、硫是构成生命的六大基本元素。砷基生命？如何证明某一种元素在营养学上是必可少的？1. 让实验动物摄入缺少某一种元素的膳食,观察是否出现特有的病症。2. 向膳食中添加该元素后，实验动物的上述特有病症是否消失。3. 进一步阐明该种元素在身体中发挥作用的代谢机理（敲出基因也是这样的思路）3. 微元素对生物体的重要作用：1. 微元素是蛋白质的必要功能成分：碘是甲状腺素的必要成分，缺乏引起甲状腺增生铁是血红蛋白的必要成分。2. 微元素是酶的必要功能成分，帮助运输电子，原子
3、或功能基团：（转移电子）锌是羧基肽酶的必要成分。图示该酶的空间结构，其中黄色小球代表锌原子。 钴是维生素 B12（钴胺素）的必要组分，B12 是甲基丙二酸单酰 CoA 变位酶的辅酶，协助转移 H 原子。微元素需适量：氟的两面性，预防龋齿（牙釉质矿质化），氟斑牙（蛋白延迟分解)过氟，降低骨密度，甚至恶性肿瘤。4. 同位素在生物学研究中的运用：1. 测DNA 复制的最适温。2. 癌的诊断和检测。（葡萄糖成像技术）2生命构成中发挥重要作用的化学键1. 共价键的生命功能通过共用电子对形成分子原子间的强相互作用：共价键负责将原子连接形成生命分子。2. 非共价键的生命功能非共价键：相反电荷的原子之间的吸引
4、力。较弱，易断裂和再形成。维持生物分子的构象，介导分子间的动态相互作用。非共价键之一：离子键：原子失去或获得电子成为离子后，带正负电荷的离子间的相互吸引力。 氢键：带部分负电荷的电负性原子如氮或氧原子，与带部分正电荷的氢原子之间形成的较弱的非共价键。范德华：带有相反瞬时电荷的分子在相互靠近时产生的弱的相互吸引力。疏水性相互作用：非极性分子在极性环境中被迫聚集。3. 生命的介质水水占生物体重量的 60 以上。生命起源于水，陆生生物体内细胞也生活在水环境中。水的性质影响生命构成与生命活动。1. 水分子（H2O）n 的生命支持特性水分子的三个原子都适合形成氢键，可以构成分子间网络。举例：1 较大的表
5、面张力：植物的水分运输：毛细管现象2 较大的蒸发热；维持生物体温3 冰的特殊比重：保证水生生物的生存，保证了生命的起源。4 水循环：大气层中的水分子可以吸收地球表面的輻射熱，並阻止热能散回外太空，使地球可以维持适当的气温。2. 水是好的溶剂:蛋白表面带电荷区域或极性区域会吸引水分子。3. 水能够维持有机环境的酸碱平衡:血液的缓冲系统H2CO3 =HCO3- + H+； 细胞内液的缓冲系统H2PO4= HPO42+H+；酸雨：正常雨水 pH 值约为 5.6燃烧煤、石油、天然气所产生的 SO2 和 NO 与大气中的水结合而形成的产物，主要含硫酸和硝酸，悬浮在大气中，随雨雪雾回降到地面形成酸雨，pH
6、 值低于 5.0。四生命构成的重要元素：碳生化物质以碳元素为骨架。碳原子链排布的多样性形成了生化物质的多样性，而生化物质的多样性是地球生物多样性的前提。生化物质性质的不同不仅取决于碳骨架的排布（碳骨架的结构排和长短），也受到结合于其上的分子基团的影响（与碳原子相连的功能基团），还有构型。举例：雌性激素和雄性激素功能基团的比较。构型：分子中各原子特有的固定的空间排布，使分子具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。不对称碳原子：连接四个不同原子或基团的碳原子。镜像对应体：原子构成和数量相同，但构型不同，互为镜像的两种分子。在溶液中能使旋光仪的偏
7、振光平面向左或向右旋转，又被称为旋光异构体或手性分子。（老师讲解补充：构象不用断裂键，构型要断裂共价键。生命对构型有要求，同种构型的生化分子结合位点相同作用就相同，一簇一样就行， 模拟功能区域。）第 2 节 生物大分子的结构与功能1. 生物大分子的构成规律绝大多数生物大分子都是链状的分子称为多聚体，由相同或类似的小分子（单体）聚合而成的。由于碳元素形成复杂分子的能力，每个细胞具有成千上万种不同的大分子；而细胞类型、个体甚至种群的多样性源于生物大分子，尤其是核酸和蛋白质的多样性。无以计数的大分子仅由 40-50 种单体分子构成。单体的不同排列组合构成了不同的多聚体。大分子的合成和分解：单体通过缩
8、合反应，又称脱水反应形成多聚体。多聚体通过水解反应解离为单体。2. 糖：能量来源及构建基础1. 基本功能1. 能源2. 合成原3. 储存4. 支持5. 识别标记2. 单糖及单糖的构型（化学分类：多羟基醛或酮）老师这里非常兴奋的讲了好多分类判断，最后好像说不考，看看吧！可以用于功能判断，了解即可，可以看到 D-，L-，/ 不明白意思单糖不仅以开链形式存在，还可以以环状结构式存在。通常是分子中的醛基或酮基与分子本身其他碳原子上的羟基发生可逆的半缩醛反应形成环状结构。单的 D/L 构型甘油醛有一个不对称 C 原子，因此具有 D-，L-两种镜像对应体；其它单糖具有数个不对称C 原子，因此具有数个镜像对
9、应体。人为将单糖分子中与功能基团醛基或酮基）相距最远的不对称 C*的构型，与 D-，L-甘油醛的构型比较，分别定为 D 型糖和 L 型糖。如葡萄糖以不对称 C5 的基团排列确定来构型 。天然单糖多为 D 型。用链式表示糖结构时，不对称 C*上的羟基在右侧为 D 型糖，在左侧为 L 型糖；用标准环式（C 原子顺时针排列）表示糖结构时，不对称 C 上羟甲基位于环面上方为 D 型，反之为 L 型。环式结构单的 / 构型D-葡萄糖环式结构中的 C1 成为不对称碳原子，可以形成两种异构体：C1 上的半缩醛羟基位于环平面上方（即与 C5 羟甲基同侧）称为 -D-葡萄糖；半缩醛羟基位于环平面下方（即与 C5
10、 羟甲基异侧）为 -D-葡萄糖。（就一句话：左边 L，右边 D，上边 D，下边 L，同侧 ，不同测 ）单通过苷键共价连接形成二两分子单糖不同 C 上的羟基彼此发生缩合反应（脱水反应）生成糖苷键。举例：一分子 -D 葡萄C1 半缩醛羟基与一分子 -D 葡萄糖 C4 羟基通过缩合反应形成 1,4 糖苷键；一分子 -D 葡萄糖 C1 半缩醛羟基与一分子 -D 果糖 C2 半缩醛羟基通过缩合反应形成 1,2 糖苷键。3. 二糖同单通过苷键连接形成同二：蔗糖：葡萄糖+果糖葡萄糖-,(1-2)果糖苷乳糖：半乳糖+葡萄糖葡萄糖-,(1-4)半乳糖苷麦芽糖：葡萄糖+葡萄糖葡萄糖-(1-4)葡萄糖苷4. 多糖多
11、个单分子通过苷键连接形成多直链淀粉：葡萄糖 14 糖苷键支链淀粉：葡萄糖 16 糖苷键(亲水性更强）葡萄单体通过 1-4 或 1-6苷键连接形成淀粉和原构型同的单形成性质同的多淀粉： 葡萄糖 14 糖苷键 纤维素： 葡萄糖 14 糖苷键多的一种：纤维素葡萄糖单体通过 1,4 糖苷键连接形成纤维素；葡萄糖 C3 和 C6 上的羟基彼此形成氢键， 将相邻纤维素分子平行聚合起来形成微纤维。约 80 个纤维素分子聚合为微纤维（细胞壁的纤维素丝）。我们为么能吃草？纤维素是多聚 -葡萄糖，一般人体内没有断裂 -葡萄苷键的酶（纤维素酶)，因此不能利用纤维素作为能源；反刍动物可利用体内寄生的细菌和原生动物合成
12、纤维素酶分解纤维素。多的一种：几丁质昆虫的壳由几丁质和碳酸钙构成。几丁质的单体：N-已酰氨基葡萄糖，通过 （1,4）糖苷键链接形成几丁质。可用作外科手术缝合线。3. 脂：功能多样的疏水分子1. 基本功能1. 能量的储存和运送；2. 防止机械损伤和保温；3. 构成细胞膜；（磷脂固醇）4. 激素。2. 脂肪一分子甘油和三分子脂肪酸缩合生成脂肪脂肪分子（甘油三酯）酯键饱和脂肪与饱和脂肪：不饱和脂肪酸含有双键（自由度高，常温液态） 必需脂肪酸：维持哺乳动物正常生长所需而体内不能合成的脂肪酸：举例：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸脂肪肝：康人脂肪占肝脏 15%；脂肪肝患者占 30%以上。由肝细胞脂肪变性和脂肪
13、积累造成。脂肪肝患者并发肝硬化和肝癌的概率是正常人的 150 倍。3. 磷脂及其衍生物一分子甘油与一分子磷酸，两分子脂肪酸发生缩合反应生成磷脂。亲水的磷酸基团和疏水的脂肪酸形成了磷脂的极性“头部”和非极性“尾部”。磷酸与其它基团发生缩合形成各种衍生物。生物膜的结构基础：磷脂双分子层几种磷脂类分子（磷脂衍生物）看一下吧，没记下来，磷脂酰胆碱（卵磷脂）细胞膜成分磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）参与血液凝固磷脂酰肌醇细胞内信号转导第二信使二磷脂酰甘油（心磷脂）细菌细胞膜，线粒体膜成分（内共生假说）4. 固醇异戊二烯的衍生物，不含脂肪酸，具有四个碳环结构胆固醇（动物细胞膜成分，合成固醇激素原料）雌二醇（固醇激素
14、）睾酮（固醇激素）维生素 D.(脂类生物分子)由人体肾上腺皮质，性腺及胎盘分泌的激素多为固醇类激素。4. 蛋白：细胞的分子工具1. 基本功能蛋白质( protein)细胞的分子工具:马达蛋白、骨架蛋白、酶、抗体、通道蛋白、受体蛋白、储存蛋白。功能包括：结构支撑，存储，物质转运，信息传递，抵御外界物质，代谢调节。2. 氨基酸及多肽蛋白质的单体：20 种氨基酸分为：非极性氨基酸：甘氨酸，丙氨酸，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，甲硫氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，脯氨酸（这，记性何在啊？）极性氨基酸： 丝氨酸，苏氨酸，半胱氨酸，酪氨酸，天冬酰胺，谷氨酰胺带电荷氨基酸：酸性带负电荷：天冬氨酸，谷氨酸碱性带正电荷：赖
15、氨酸，精氨酸，组氨酸8 种人体必需氨基酸：人体不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，称为必需氨基酸。（不用记）异亮氨酸甲硫氨酸 苯丙氨酸 色氨酸 亮氨酸 苏氨酸 赖氨酸 缬氨酸（口诀：意甲联赛本色再现人家亮了自己输了赖鞋）氨基酸的构型：除甘氨酸外所有的氨基酸均具有不对称碳原子，存在两种镜像异构体，以甘油醛为基准定为 D 型和 L 型氨基酸;天然存在的氨基酸大多为 L 构型。某些微生物能利用 D 型氨基酸合成特定的短肽。氨基酸单体通过肽键彼此连接形成多肽，氨基酸单体的氨基和羧基发生缩合反应形成肽键，多肽具有未形成肽键的氨基端（N 端）和羧基端（C 端）。寡肽：含有 10 个以
16、内氨基酸残基（如二肽、五肽、八肽）缓激肽，催产素多肽：含多个氨基酸残基（第一遍看的时候不懂，残基是指中间的那个肽键，缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。）蛋白质：由一条或多条肽链构成由人体脑垂体，下丘脑，胸腺，肾上腺髓质，胰岛，十二指肠粘膜等分泌的激素多为肽类激素。3. 一/二/三/四级结构蛋白一级结构：氨基酸的种类、数和排顺序；蛋白二级结构：多肽链借助氢键排成沿一维方向具有周期性的结构。主要类型包括：旋， 折叠（由多肽主链的氨基 H 和羧基 O之间的氢键维持）， 转角（四个相邻氨基酸残基组成的不稳定环形结构，由第一及第四氨基酸残基间形成的氢键维持。）蛋白三级结构：单一多肽链借助各
17、种非共价键盘绕成具有固定肽链走向的紧密球状空间构象，是单一多肽链构成的蛋白质（单体蛋白）的最高级结构。蛋白质的四级结构：寡聚蛋白质中各亚基之间的相互关系或结合方式蛋白质的功能决定于其特异的构象：构象是蛋白分子中所有原子的空间排布。原子间共价单键的旋转产生不同的立体结构；空间位置的改变不涉及共价键的断裂与形成。结构域：多肽在二级结构基础上形成的具有三维结构的实体，是三级结构的构件。一般由30-150 个相邻的氨基酸组成。对于较小的蛋白，结构域可能等同三级结构；对于较大的蛋白，三级结构由多个机构域组合而成。现已发现几十种结构域，各具功能，介导了蛋白之间以及蛋白与其它分子之间的相互作用。可以通过蛋白
18、的氨基酸序列（一级结构）预测其可能具有的结构域。蛋白三级结构主要由多肽侧链基团间的非共价键维持离子（范德华力，氢键，离子键) 二硫键是共价键的一种，也在维持蛋白三级，四级结构中发挥重要作用。寡聚蛋白：由两个或两个以上的亚基或单体组成的蛋白质。寡聚蛋白具有四级结构，由亚基间非共价键或二硫键维持。亚基：构成寡聚蛋白的，在化学上独立，自身具有特定构象但不具有生理活性的多肽链。蛋白质的一级结构和蛋白所处的环境决定蛋白的高级结构蛋白质的氨基酸序列包含了蛋白质折叠成正确构象所需的全部信息。蛋白质在合适的环境中能自发折叠为有活性的天然构象。单个氨基酸的突变（蛋白质一级结构的改变）引起蛋白和细胞功能失常(镰刀
19、形红血球病)(血红蛋白 亚基第 6 位的谷氨酸突变为缬氨酸)。(若为同性改变则造成不了太大变化）4. 变性与复性蛋白质变性：蛋白质在重金属离子/酸/碱/有机溶剂/尿素/加热/紫外线等因素作用下，导致高级结构破坏，生物活性丧失；但没有共价键的破坏（二硫键除外），一级结构不变。复性：当去除变性因素时蛋白的构象及活性恢复。蛋白变性导致人类疾病：一些主要的神经退行性疾病在细胞中有专门的一类蛋白，称为分子伴娘，形成复合物，负责提供合适的环境，帮助未折叠或折叠错误的蛋白质按照自身一级结构，形成正确的构象。未折叠的多肽从一端进入复合体内腔中帽状结构封闭入口，复合物调整构象，产生亲水内环境，便于多肽正确折叠帽
20、状结构开启出口，折叠好的多肽释放出来。了解高级结构很重要，但还无法由一级预测高级。5. 如何了解蛋白的构象(空间结构）蛋白质构象的测定:X 射线衍射6. 蛋白质工程生产生物体无法合成的全新蛋白质对已知蛋白进行修饰以结构为基础的药物设计5. 核酸：信息的载体1. 基本功能1. 传递遗传信息2.核糖体成分3.蛋白质合成模板4.转运氨基酸5.其他功能2. 核酸的单体：核苷酸脱氧核核苷酸单体通过 3-5磷酸二酯键连接生成多聚脱氧核核苷酸3. DNA 的一级及高级结构DNA 的一级结构：核苷酸的排列顺序。DNA 分子的二级结构：双螺旋。两条反向平行的脱氧核糖核苷酸链向右盘绕成双螺旋；脱氧核糖与磷酸连接，
21、排列在外侧成基本骨架，碱基排列在内侧；碱基通过氢键连接形成碱基对。维持 DNA 双螺旋结构主要依靠非共价键：包括碱基对间的氢键，碱基堆积力（疏水相互作用）以及磷酸基团与溶液形成的离子键等。DNA 链自由磷酸基团的一端称为 5端，自由羟基的一端称为 3端。DNA 自我复制，DNA 转录为 RNA 和 RNA 翻译为多肽时，都按照从 5端开始，3端结束的方向进。双旋模型提供遗传物质复制的机制4. DNA 的变性与复性DNA 变性：在加热，pH 改变或有机溶剂作用等情况下，DNA 碱基对的氢键消失，双螺旋解开，形成单链。这一过程不涉及共价键的破坏。DNA 复性：消除变性条件后，变性的 DNA 单链按
22、照碱基互补配对原则重新结合，恢复双螺旋结构。通常 DNA 热变性后，将温度缓慢冷却，变性后的单链 DNA 即可恢复双螺旋结构，这一过程称为退火。倘若 DNA 热变后快速冷却，则不能复性。核糖核苷酸单体通过 3-5磷酸二酯键连接生成多聚核糖核苷酸5. RNA 的一级及高级结构由于 X 射线晶体学的方法无法分析较大的 RNA 分子结构。对 RNA 高级结构的了解落后于 DNA 和蛋白质。第 3 节 代谢简介一.代谢与能1. 代谢，合成反应与分解反应代谢：活细胞中所有化学变化的总称。每一变化均由酶催化。分解反应：将生物大分子分解为小分子，同时释放能量。合成反应：将简单的小分子聚合为复杂的生物大分子，
23、同时消耗能量。2. 生命过程的热学定熵增定律能守恒定体系自由能低的反应(GO)自发进细胞内需要能的过程:运动和转移，机械运动，合成反应3. 能量货币 ATP腺嘌呤，核糖，磷酸集团，三磷酸腺苷ATP 将生物体内的释能反应与耗能反应整合起来ATP 通过水解反应成为 ADP，这一过程中破坏高能化学键，释放能；反之 ADP 通过吸收外界能形成高能化学键。4. 细胞内代谢过程概览阶段 1：大分子被分解为小的结构单元（单体）；结构单元可聚合形成其他同类大分子；阶段 2：结构单元降解；转变为其它化合物用于产生别的产物；阶段 3：进一步降解，释放自由能，合成 ATP。2. 代谢的催化剂：酶1. 基本性质由活细
24、胞产生的、具有催化活性和高度专一性的特殊蛋白质酶的命名：习惯命名常根据酶所催化的底物，来源或催化反应类型命名。国际酶学会议于 1961 年提出系统命名法：每种酶的名称应明确写出底物名称及其催化性质。若酶反应中有两种底物，则这两种底物均需列出，当中用“：”分隔开。同时每种酶具有 4 个数字分类的酶编号。酶的辅助因子：一些酶分子需要辅助因子：金属离子或辅酶或辅基才具有活性。全酶：酶蛋白和辅助因子的总称辅酶:与酶蛋白结合疏松，用透析法容易与蛋白部分分开的有机小分子。如辅酶 I、辅酶 II和辅酶 A 等。辅基：与酶蛋白以共价键结合，不能用透析法除去。如铁卟啉、腺嘌呤二核苷酸（FAD）全酶专一性取决于酶
25、蛋白本身，辅助因子负责传递化学基团，电子，原子等。酶的性质（催化剂的共性）1，不改变化学反应的平衡点，仅改变反应速度2，酶本身在反应前后不发生变化3，可降低反应的活化能酶作为生物催化剂的特性：1，催化效率高2，具有高度专一性3，要求温和条件，易失活4，活力受到调节控制酶的作用条件：适宜的温和 pH活化能或能障：在一定温度下一摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能。2. 作用原:降低生物反应的活化能（能障），加速反应物/底物到达活化状态。酶的作用机制 提高活性中心区域底物的有效浓度 形成高反应活性的共价中间物 使底物分子中的敏感键发生变形，易于断裂3. 酶的专一性及可能机制酶的专一性：酶对其催化反
26、应及底物具有严格选择性；包括化学键的专一性，底物异构体的 专一性等酶专一性机制的假说之一：“锁与钥匙学说”又称“刚性模版学说”底物分子进行化学反应的部位与酶分子上具有催化效能的必需基团间具有紧密互补的关系酶专一性机制的假说之二：“诱导合假说酶分子受底物分子的诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物互补契合。酶专一性机制假说之三：群体移动模式酶在溶液中同时存在不同构象，构象 A 为适合底物结合的构象，构象 B 则不适合，这两种构象之间保持着动态平衡。在没有底物存在的情况下，构象 B 占主导地位；当加入底物后，随着底物不断与构象 A 结合，溶液中构象 A 含量下降，两种构象之间的平衡被打破，
27、导致构象 B 不断地转化为构象 A。4. 核酶核酶：具有催化活性的核酸1981 年，美国生物学家 Thomas Cech 发现四膜虫中存在3.代谢调控1. 调节酶的量：基因表达调控（见第四章）2. 调节酶的定位举例：与呼吸作用相关的酶定位于线粒体内膜上;多种水解酶仅在溶酶体酸性环境中具有活性。3. 调节酶的活性：底物调节：竞争性抑制，协同活化酶的活性调节方式之一：底物调节：竞争性抑制酶的竞争性抑制剂:与酶的正常底物结构类似，能与底物竞争结合酶的活性中心。通过增加底物浓度能解除抑制作用。酶的活性中心：酶分子中与酶活性直接相关的区域，包括结合部位和催化部位两个结构域。酶的特殊催化能力只局限在大分子
28、的一定区域，由酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或残基上的某些基团构成，活性中心的氨基酸在一级结构上可能相距甚远， 但形成高级结构时它们相互靠近，发挥催化作用。活性中心氨基酸的突变往往导致酶失去活性。酶的活性调节方式之一：底物调节：协同活化：反应物的活化作用底物分子与酶的活性中心结合后使酶分子处于持续活化的状态，大大促进后续底物分子与酶的结合 。别构调节：别构激活；别构抑制；反馈调节中心,别构中心：酶分子上活性中心以外的调节部位，以非共价结合调节分子时，酶的活性发生改变。具有别构中心的酶称为别构酶。对于寡聚酶，别构中心与活性中心可以位于同一亚基的不同部位，也可位于不同亚基。酶的非竞
29、争性抑制剂结合在酶的调节中心（别构中心），引起酶的构象改变，使得酶的活性中心不再适合与底物结合。别构激活:激活因子与酶的别构中心结合，使酶处于持续活化状态。别构抑制：抑制因子与酶的调节中心结合，使酶处于持续失活状态。反馈调节：反应途径的终产物对反应途径中关键性酶的抑制或活化 共价修饰调节磷酸化修饰调节：通过共价连接或水解磷酸基团，改变酶的一级结构，从而改变酶的构象， 导致酶的失活或活化。不可逆的共价调节：抑制物与酶以共价键结合，使酶失活，如有机汞、砷化物抑制含巯基酶，氰化物抑制细胞色素氧化酶，有机磷抑制胆碱酯酶等酶原激活酶分子以无活性的酶原形式被合成后，在其他酶或自身的催化作用下被切割，一级结
30、构的变化导致酶原的活化。第 3 章生命的基本单位细胞（Cell）现代生物学的三大基石之一：细胞学说 1，所有生物都是由一个或多个细胞组成的。新陈代谢和遗传等生命活动都是以细胞为单位进行的。2，细胞是最小的独立的生命形式，是生物的最基本单位。3，细胞只能由原来的细胞分裂而来，即细胞来源于细胞。细胞的命运取决于新陈代谢和信号转导第 1 节 细胞之：细胞器的结构与功能1. 细胞概貌1. 细胞的研究方法显微镜不断进步光学显微镜 0.2m （200nm) 钱永健发光蛋白电子显微镜的最小分辨率 0.1nm分离细胞器差速离心法对细胞内含物进行分级分离2. 细胞的体积细胞体积的守恒定不论物种的差异多大，细胞的大小通常在恒定的范围，直径 125m。原因可能是：1，细胞体积的最小极限决定于细胞独立生活所需的最基本成分。根据推算，一个细胞体积的最小极限直径不可能少于 100nm，现在发现的最小支原体细胞的直径已接近这个极限。2，细胞核与质之间的比例关系限定了细胞的最
