1、贵大生物化学复习资料贵大生物化学复习资料1、根据氨基酸的PK值计算Ala、Glu、Arg的等电点2、鉴定多肽或蛋白质的N末端氨基酸有哪几种方法？3、何为蛋白质的二级结构？有哪几种类型？各有何特点？5、蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。6、DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？稳定因素有哪些？7、何为DNA的一级结构、二级结构、二级结构？8、tRNA分子结构有哪些特征？9、真核mRNA和原核mRNA各有什么特点？10、什么是米氏方程？米氏常数Km值有何意义？11、酶作用机理有哪些学说？其主要内容是什么？12、什么是酶活力？酶的比活力？酶转换数？13、何为酶的抑制作用？有
2、哪几种类型？各有何特点？14、试简述有机磷农药杀虫的生化原理？15、什么是同工酶？同工酶在科学研究和实践中有何应用？16、酶与非酶催化剂的主要异同点是什么？17、试述TPP、FAD、FMN、NAD+、DADP+、CoA的组成及生物学功能。18、试述维生素 A、维生素D、维生素E、维生素K的来源、结构特点生理功能。19、写出糖酵解的化学历程，原核细胞中一分子葡萄糖经过糖酵解能净生成几分子ATP（32分子）。20、何为三羧酸循环？其有何特点？原核生物一分子葡萄糖经过有氧化能产生多少分子ATP（32或30分子的）21、为什么说三羧酸循环是几大物质代谢的枢纽？糖代谢与脂代谢、蛋白质代谢有何联系？22、
3、磷酸戊糖途径有何特点？23、试述脂肪酸的-氧化过程。计算一分子软脂酸经过-氧化作用彻底分解为CO2和H2O 时，能产生多少分子ATP（96分子的ATP）。24、试述饱和脂肪酸从头合成途径。25、不饱和脂肪酸与饱和脂肪酸的氧化有何异同？26、简述磷脂的代谢特点。27、简述乙醛酸循环的特点。28、氨基酸降解主要有哪几种方式？有何特点？29、氨基酸脱氨后产生的氨和-酮酸各有哪些去路？30、二十种氨基酸在合成时，可分为哪几种类型，其碳骨架分别来源与那些代谢途径？31、叙述嘌呤环和嘧啶环合成时其各个原子的来源及合成过程的特点？32、比较胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的分解有何不同？33、叙述嘌呤分解的过程，不
4、同嘌呤分解的产物有何不同？34、构成电子传递链的电子传递体有几种？各有什么特点？35、原核生物内一分子葡萄糖彻底氧化生成CO2和H2O时，能产生多少分子ATP？（30或32和ATP)36、写出NADH和FADH2两条传递链的排列 顺序及产生ATP的部位、抑制剂及作用部位。37、DNA的复制和RDA的转录各有何特点？38、叙述原核细胞DNA的复制过程。39、参与DNA复制的组分有哪些？主要有哪些修复方式？40、试述原核细胞RNA的生物合成过程。41、参与RNA复制体系的组分有哪些？42、RNA转录有何特点？需要哪些组分参与？43、mRNA转录后加工有哪些方式？44、原核生物蛋白质生物合成过程分为
5、哪些阶段？叙述其主要内容。45、参与RNA蛋白质生物合成的RNA有哪几种？各有何作用？46、多肽链的折叠与加工主要有哪些方式？47、真核生物蛋白质生物合成与原核生物有哪些不同？48、简述大肠杆菌乳糖操纵子对基因表达的作用。49、名称解释50 TCA（柠檬酸）循环的过程（哪一步产生ATP）净生成多少ATP，以及总的循坏的过程，要求写出分子式以及催化的酶（重点）每年都要考（希望重视）。51 氧化的过程（要求写出分子式）1、根据氨基酸的PK值计算Ala、Glu、Arg的等电点 Ala中性氨基酸：pI = (pK1 + pK2 )/2=6.00 Glu酸性氨基酸：pI = (pK1 + pKR-COO
6、- )/2=3.22 Arg碱性氨基酸：pI = (pK2 + pKR-NH2 )/2=10.764、鉴定多肽或蛋白质的N末端氨基酸有哪几种方法？ .二硝基氟苯法(FDNB，DNFB)氰酸盐法二甲基氨基萘磺酰氯法5、何为蛋白质的二级结构？有哪几种类型？各有何特点？ 蛋白质的二级(Secondary)结构是指蛋白质分子中局部肽链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。 主要有 -螺旋、 -折叠、 -转角、无规则卷曲等几种类型 特点： -螺旋多个肽键平面通过-碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成固定的右手螺旋。主链呈螺旋上升，每个3.6个氨基酸残基上升一
7、圈，相当于0.54nm，每个氨基酸残基向上平移0.15nm。相邻两螺旋之间借肽键中C=O和NH形成许多内氢键。肽键中氨基酸侧链R分布在螺旋外侧其形状、大小及电荷影响 -螺旋的形成。 -折叠多肽链充分伸展，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面成110角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下放。依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽键间的C=O与HN形成氢键，使构想稳定。两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。 -转角第一个氨基酸残基的C=O与第四个残基的NH形成氢键。无规则卷曲肽键中肽链平面不规则排列。6、蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。 6、DNA双螺旋结构模型的
8、要点有哪些？稳定因素有哪些？（重点 2014年考过）两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，且两条链均为右手螺旋。嘌呤与嘧啶碱基位于双螺旋的内侧；内侧碱基呈平面，碱基平面与纵轴垂直，糖环平面与纵轴平行；两个相邻碱基对之间的距离为0.34nm，沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸，即螺距为3.4nm；两个核苷酸之间的夹角为36。双螺旋的平均直径为2nm,形成大沟和小沟。两条核苷酸链依靠碱基之间形成的氢键而结合在一起，即A与T配对，C与G配对；碱基在内（AT，GC）氢键:互补碱基G-C之间有3个氢键，A-T之间有2个氢键碱基堆积力:（疏水相互作用及范德华力）离子键等: 则DNA变性剂（热、pH
9、、脲/酰胺、有机溶剂） 8、何为DNA的一级结构、二级结构、二级结构？一级结构：序脱氧核糖核酸的排列顺序。二级结构：就是DNA的双螺旋模型。三级结构：DNA双螺旋的进一步扭曲构成构想（负超螺旋）。9、tRNA分子结构有哪些特征？ 含有稀有碱基较多，达核苷酸总量的5-20。不同的tRNA尽管核苷酸组分和排列顺序各异，但其3端都含有CCA序列，是所有tRNA接受氨基酸的特定位置。所有的tRNA分子都折叠成紧密的三叶草二级结构和L型立体构象，结构较稳定，半衰期均在24小时以上。9、真核mRNA和原核mRNA各有什么特点？ 原核生物mRNA的特点：半衰期短多以多顺反子的形式存在无帽子结构原核生物常以A
10、UG（有时GUG，甚至UUG）作为起始密码子 真核生物mRNA的特点为：真核细胞mRNA的合成和功能表达发生在不同的空间和时间范畴内以单顺反子形式存在 有帽子结构几乎永远以AUG作为起始密码子10、什么是米氏方程？米氏常数Km值有何意义？根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和
11、程度大,酶的催化活性高。12、酶作用机理有哪些学说？其主要内容是什么？ 趋近效应（approximation）和定向效应（oientation）：酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。张力作用（distortionorstrain）：底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。 酸碱催化作用（acid-bas
12、ecatalysis）：酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。 共价催化作用（covalentcatalysis）：某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。12、什么是酶活力？酶的比活力？酶转换数？酶活力酶活力又称酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。酶的比活力酶的比活力:（specific activity）也称为比活性，是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。 比活性=酶
13、活力单位数/ 毫克蛋白（氮）酶的转换数：当酶被底物完全饱和时，每单位时间内每一活性中心或每分子酶所能转换的底物分子数表示一个酶的转换数14、何为酶的抑制作用？有哪几种类型？各有何特点？是指在某个酶促反应系统中，某种低相对分子质量的物质加入后，导致酶活力降低的过程。酶的可逆性抑制包括可逆和不可逆性两种。可逆性抑制又包括 竞争性抑制 反竞争性抑制 非竞争性抑制 竞争性抑制特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。典型的例子是丙二
14、酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。 反竞争性抑制特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。 非竞争性抑制特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。14、试简述有机磷农药杀虫的生化原理？ 有机磷农药进入体内后迅速与体内的胆碱酯酶结合，生成磷酰化胆碱酯酶，使胆碱酯酶丧失了水解乙酰胆碱的功能，导致胆
15、碱能神经递质大量积聚，作用于胆碱受体，产生严重的神经功能紊乱，特别是呼吸功能障碍，从而影响生命活动。15、什么是同工酶？同工酶在科学研究和实践中有何应用？ 同功酶:能催化同一化学反应但结构和性质不同的一类酶。 在生物学中，同工酶可用于研究物种进化、遗传变异、杂交育种和个体发育、组织分化等。 在医学方面，同工酶是研究癌瘤发生的重要手段，癌瘤组织的同工酶谱常发生胚胎化现象，即合成过多的胎儿型同工酶。 17、酶与非酶催化剂的主要异同点是什么？ 酶与一般催化剂相比有以下特点:1反应条件温和，可在常温，常压下进行2专一性强，一种酶只作用一种或一类物质，产生一定的产物3酶的催化效率极高17、试述TPP、F
16、AD、FMN、NAD+、DADP+、CoA的组成及生物学功能。TPP 组成：a、嘧啶环；b、噻唑环借亚甲基 生物学功能：焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或酮戊二酸的氧化脱羧反应。FAD&FMN 组成：核黄素(维生素B2)的衍生物 生物学功能：它们在脱氢酶催化的氧化-还原反应中，起着电子和质子的传递体作用。NAD+&DADP+ 组成：是维生素烟酰胺的衍生物 生物学功能：作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。CoA 组成：由a,g-二羟基-b-b-二甲基丁酸和一分子b-丙氨酸缩合而成。 生物学功能：传递酰基，是形成代谢中间产物的重要辅酶。18、试述维生素 A、维
17、生素D、维生素E、维生素K的来源、结构特点生理功能。维生素A：来源：主要存在与鱼的肝脏；结构特点：维生素A含有-白芷酮环的不饱和一元醇；生理功能：维持上皮组织健康及正常视觉，促进年幼动物的正常生长。维生素D：来源：鱼肝油、蛋黄、牛奶；结构特点：固醇类衍生物；生理功能：协助钙离子运输，有助小孩牙齿及骨骼发育；补充成人骨骼所需钙质，防止骨质疏松。维生素E：来源：蔬菜、谷物和动物性食品；结构特点：是6-羟基苯并二氢呋喃的衍生物；生理功能：与植物生理机能有关抗氧化作用维生素K：来源：蛋黄、苜宿、绿色蔬菜、动物肝脏等；结构特点：是一种萘醌的衍生物；是一种萘醌的衍生物的生理功能：促进凝血酶原、凝血因子7及
18、8等的合成。20、写出糖酵解的化学历程，原核细胞中一分子葡萄糖经过糖酵解能净生成几分子ATP（32分子）。 （1）葡萄糖或糖原转变为果糖-1，6-二磷酸（FDP）（2）果糖-1，6-二磷酸分解为甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸（3）甘油醛-3-磷酸转变为丙酮酸（4）乳酸的生成21、何为三羧酸循环？其有何特点？原核生物一分子葡萄糖经过有氧化能产生多少分子ATP（32或30分子的） 三羧酸循环是需氧生物体内普遍存在的代谢途径，因为在这个循环中几个主要的中间代谢物是含有三个羧基的柠檬酸，所以叫做三羧酸循环特点：（1）在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。 （2）在三羧酸循环中
19、，共有4次脱氢反应，脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链，最后传递给氧生成水，在此过程中释放的能量可以合成ATP。 （3）乙酰辅酶A不仅来自糖的分解，也可由脂肪酸和氨基酸的分解代谢中产生，都进入三羧酸循环彻底氧化。 （4）三羧酸循环既是分解代谢途径，但又为一些物质的生物合成提供了前体分子。21、为什么说三羧酸循环是几大物质代谢的枢纽？糖代谢与脂代谢、蛋白质代谢有何联系？三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化为H2O和CO2的途径；糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化；脂肪分解产生的甘油可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经-氧化产生乙酰CoA进入三羧酸循环氧化；蛋白质分解
20、产生的氨基酸脱氨后碳骨架进入三羧酸循环氧化，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨基后合成非必需氨基酸。所以说三羧酸循环是几大物质代谢的枢纽三者都经过三羧酸循环，它们各自的代谢中的中间产物都是丙酮，在三羧酸循环里可以利用它们的中间产实现三者之间的转换以及时补充需要。22、磷酸戊糖途径有何特点？ 葡萄糖直接氧化脱氢和脱羧，不必经过糖酵解和三羧酸循环，脱氢酶的辅酶不是NAD+而是NADP+，产生的NADPH作为还原力以供生物合成用，而不是传递给O2，无ATP的产生和消耗。23、试述脂肪酸的-氧化过程。计算一分子软脂酸经过-氧化作用彻底分解为CO2和H2O 时，能产生多少分子ATP（9
21、6分子的ATP）。 脂肪酸的-氧化要经过四步反应，即脱氢、加水、再脱氢和硫解，生成一分子乙酰CoA和一个少两个碳的新的脂酰CoA。 第一步脱氢（dehydrogenation）反应由脂酰CoA脱氢酶活化，辅基为FAD，脂酰CoA在和碳原子上各脱去一个氢原子生成具有反式双键的，-烯脂肪酰辅酶A。 第二步加水（hydration）反应由烯酰CoA水合酶催化，生成具有L-构型的-羟脂酰CoA。 第三步脱氢反应是在羟脂肪酰CoA脱饴酶（辅酶为NAD+）催化下，-羟脂肪酰CoA脱氢生成酮脂酰CoA。 第四步硫解（thiolysis）反应由酮硫解酶催化，-酮酯酰CoA在和碳原子之间断链，加上一分子辅酶A生
22、成乙酰CoA和一个少两个碳原子的脂酰CoA。25、试述饱和脂肪酸从头合成途径。乙酰CoA的来源和转运丙二酸单酰CoA的形成脂肪酸链的合成26、不饱和脂肪酸与饱和脂肪酸的氧化有何异同？不饱和脂肪酸应为含有顺式双键会影响氧化的进一步进行，它氧化形成的中间产物3-烯脂酰辅酶A时须经线粒体中特异的3-顺-2-反烯脂酰辅酶A异构酶的催化才可以继续进行。26、简述磷脂的代谢特点。磷脂代谢是磷脂在生物体内可经各种磷脂酶作用水解为甘油、脂肪酸、磷酸和各种氨基醇（如胆碱、乙醇胺、丝氨酸等）。甘油可以转变为磷酸二羟丙酮，参加糖代谢。脂肪酸经-氧化作用而分解。磷酸是体内各种物质代谢不可缺少的物质。27、简述乙醛酸循
23、环的特点。 乙醛酸循环和三羧酸循环中存在着某些相同的酶类和中间产物。但是，它们是两条不同的代谢途径。乙醛酸循环是在乙醛酸体中进行的，是与脂肪转化为糖密切相关的反应过程。而三羧酸循环是在线粒体中完成的，是与糖的彻底氧化脱羧密切相关的反应过程。油料植物种子发芽时把脂肪转化为碳水化合物是通过乙醛酸循环来实现的。这个过程依赖于线粒体、乙醛酸体及细胞质的协同作用。29、氨基酸降解主要有哪几种方式？有何特点？ （1）脱氨基作用：包括氧化脱氨和非氧化脱氨，分解产物为-酮酸和氨。 （2）脱羧基作用：氨基酸在氨基酸脱羧酶的作用下脱羧，生成二氧化碳和胺类化合物。 （3）羟化作用：有些氨基酸（如酪氨酸）降解时首先发
24、生羟化作用，生成羟基氨基酸，再脱羧生成 二氧化碳和胺类化合物。29、氨基酸脱氨后产生的氨和-酮酸各有哪些去路？ 氨的去路：（1）合成尿素(主要去路):尿素通过肾脏随尿排出体外。 （2）合成谷氨酰胺 （3）可以氨基化其他的-酮戊酸以变回另外一种-氨基酸，这就是体内非 必需氨基酸合成的途径。 （4）合成其他含氮化合物如嘌呤碱和嘧啶碱等。 -酮酸的去路： （1）经还原加氨或转氨生成非必需氨基酸； （2）经三羧酸循环转变成糖、脂肪或酮体。31、二十种氨基酸在合成时，可分为哪几种类型，其碳骨架分别来源与那些代谢途径？a一酮戊二酸衍生类型；碳骨架来源于TCA中的-酮戊二酸。草酰乙酸衍生类型；碳骨架来源于T
25、CA中的草酰乙酸。丙酮酸衍生类型；碳骨架来源于EMP中的丙酮酸。3-磷酸甘油酸衍生类型；碳骨架来源于光呼吸乙醇酸途径中的乙醛酸。磷酸烯酸式丙酮酸和4一磷酸赤薛糖衍生类型；碳骨架来源于PPP中的磷酸核糖和4-磷酸-赤藓糖(PPP)和PEP(EMP)。32、叙述嘌呤环和嘧啶环合成时其各个原子的来源及合成过程的特点？（1）嘌呤环 来源：N-1来自天冬氨酸；C-2和C-8来甲酸盐；N-3和N-9来自谷氨酰胺；N-7来自甘氨酸；C-6来自CO2；C-4、C-5和N-7来自甘氨酸。特点：除某些细菌外，几乎所有生物体都能合成嘌呤碱。（2）嘧啶环 来源：嘧啶环中的第二位碳原子来自CO2，第三位氮原子来自氨，其
26、它部分均来自天冬氨酸。特点：是用小分子化合物形成的嘧啶环，中间产物是乳清酸。33、比较胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的分解有何不同？不同种类的生物分解嘌呤的能力不同，因此嘌呤分解代谢的产物亦各不相同。34、叙述嘌呤分解的过程，不同嘌呤分解的产物有何不同？嘌呤核苷酸分解代谢反应基本过程是核苷酸在核苷酸酶的作用下水解成核苷，进而在酶作用下成自由的碱基及1-磷酸核糖。嘌呤碱最终分解成尿酸，随尿排出体外。鸟嘌呤分解为鸟嘌呤核苷；腺嘌呤分解为腺嘌呤核苷；35、构成电子传递链的电子传递体有几种？各有什么特点？ （1）NADP脱氢酶复合物；特点：是一种与铁硫蛋白结合成复合物的黄素蛋白，属于不需氧黄素，其辅酶是FM
27、N，850kD,由24条肽链构成。 （2）琥珀酸脱氢酶；特点：含有以FAD为辅基的黄素蛋白及铁硫中心。 （3）细胞色素bc1复合物；特点：含有细胞色素b、细胞色素c1和FeS蛋白。 （4）细胞色素氧化酶；特点：含有细胞色素a和细胞色素a3，是一个跨膜蛋白，有13条肽链组成，分子量为204kD。36、原核生物内一分子葡萄糖彻底氧化生成CO2和H2O时，能产生多少分子ATP？（30或32和ATP)36、写出NADH和FADH2两条传递链的排列 顺序及产生ATP的部位、抑制剂及作用部位。（1）NADH传递链：NADH+H+ FMN FeS CoQ Cytb FeS Cytc1 Cytc Cytaa3
28、 O2 （、和产生ATP） 抑制剂：鱼藤酮，其作用部位为；抗生素A，其作用部位为；氰化物，CO，叠氮化合物，其作用部位为（2）FADH2传递链：FAD FeS CoQ Cytb FeS Cytc1 Cytc Cytaa3 O2 （和产生ATP)抑制剂：抗生素A，其作用部位为；氰化物，CO，叠氮化合物，其作用部位为38、DNA的复制和RDA的转录各有何特点？ DNA的复制的特点：半保留复制有一定的复制起始点需要引物双向复制半不连续复制。 RDA的转录的特点：转录的不对称性转录的连续性转录的单向性有特定的起始和终止位点39、叙述原核细胞DNA的复制过程。在一解旋酶的催化下,一个DNA分子经过解旋和
29、半保留式复制,形成了两个一样的环状DNA分子。复制常是由DNA附着在质膜上的部位开始。复制的起始：DNA复制起始阶段，必须被精确调节,因为每个生命周期只发生一次。复制起始是复制调节的惟一机会，但调节机制并不十分清楚。复制的延长：由DNA聚合酶催化，以35方向的亲代DNA链为模板，从53方向聚合子代DNA链。在原核生物中，参与DNA复制延长的是DNA聚合酶；而在真核生物中，是DNA聚合酶(延长随从链)和（延长领头链）。复制的终止：a、去除引物，填补缺口：由DNA聚合酶来水解去除RNA引物，并由该酶催化延长引物缺口处的DNA，直到剩下最后一个磷酸酯键的缺口。b、连接冈崎片段：在DNA连接酶的催化下
30、，形成最后一个磷酸酯键，将冈崎片段连接起来，形成完整的DNA长链。 40、参与DNA复制的组分有哪些？主要有哪些修复方式？ 组分：底物（四种脱氧核糖核酸）模板（亲代DNA链）引发体和RNA引物。DNA聚合酶。DNA连接酶。单链DNA结合蛋白。解螺旋酶。拓扑异构酶。修复方式：配错修复光修复切除修复单链断裂的重接碱基的直接插入六烷基的转移重组修复诱导修复Ada蛋白40、试述原核细胞RNA的生物合成过程。识别（原核生物RNA聚合酶中的因子识别转录起始点，并促使核心酶结合形成全酶复合物。）起始（RNA聚合酶全酶促使局部双链解开，并催化ATP或GTP与另外一个三磷酸核苷聚合，形成第一个3,5-磷酸二酯键
31、。）延长（因子从全酶上脱离，余下的核心酶继续沿DNA链移动，按照碱基互补原则，不断聚合RNA。）终止（RNA转录合成的终止机制有两种：（1）自动终止：模板DNA链在接近转录终止点处存在相连的富含GC和AT的区域，使RNA转录产物形成寡聚U及发夹形的二级结构，引起RNA聚合酶变构及移动停止，导致RNA转录的终止。（2）依赖辅助因子的终止：由终止因子(因子)识别特异的终止信号，并促使RNA的释放。 42、参与RNA复制体系的组分有哪些？模板（两条母链）、原料（细胞中游离的脱氧核苷酸）、能量（ATP）、酶（解旋酶和聚合酶）43、RNA转录有何特点？需要哪些组分参与？ 特点：具有不对称性。具有连续性。具
