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生化概念
生化概念
1.生物化学——是生命的科学,是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
2.糖——是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。
3.单糖——不能水解成更小分子的糖。
4.二糖——由两分子单糖缩合而成的最简单的低聚糖。
5.乳糖——由一分子β-D-半乳糖与一分子α-D-葡萄糖以1.4-糖苷键缩合而成的二糖。
6.蔗糖——由一分子α-D-葡萄糖的半缩醛羟基与一分子β-D-果糖的半缩酮羟基以1.2-糖苷键连接而成的二糖。
7.麦芽糖——两分子的葡萄糖以1.4-糖苷键连接而成的二糖。
8.寡糖——是由单糖缩合而成的短链结构,一般含2~6个单糖分子。
9.多糖——由许多单糖分子缩合而成的长链结构,分子量都很大,均无甜味,也无还原性。
10.均一多糖——由一种单糖缩合而成的多糖,也称同聚多糖,如淀粉、糖原、纤维素、几丁质等。
11.不均一多糖——由不同类型的单缩合而成的多糖,也称杂聚多糖,如肝素、透明质酸等。
12.粘多糖——是一类含氮的不均一多糖,其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物,有的还含有硫酸,也称为糖胺聚糖。
其中重要的是透明质酸、硫酸软骨素、肝素等。
13.结合糖——也称糖复合物或复合糖,指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
14.糖蛋白——是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子,其中糖的含量一般小于蛋白质,糖和蛋白质结合的方式有O连接和N连接。
15.蛋白聚糖——是一类由糖与蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物,其中蛋白质含量一般小于多糖。
16.糖脂——是糖类通过其还原末端以糖苷键与脂类连接起来的化合物,组成和总体性质以脂为主体。
17.脂多糖——是糖与脂类结合形成的复合物,以糖为主体成分,革兰氏阴性菌细胞壁内的脂多糖一般由外低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
18.淀粉——是高等植物的贮存多糖,是供给人体能量的主要营养物质。
天然淀粉有直链淀粉和支链淀粉两种成分。
19.糊精——淀粉经酸、热或α-淀粉酶不完全水解时形成的一类中间链长的多糖。
20.糖原——是动物体内的贮存多糖,主要存在于肝及肌肉中,是由α-D-葡萄糖构成的同聚多糖,遇碘产生红色。
21.葡聚糖——又称右旋糖酐,是酵母菌及某些细菌中的贮存多糖,是由多个葡萄糖缩合而成的同聚多糖,葡萄糖之间几乎均为α-1,6连接,临床上可作为代血浆。
22.纤维素——是由许多β-D-葡萄糖借1,4-糖苷键连接而成的直链同聚多糖,是构成植物细胞壁和支撑组织的重要成分。
23.琼胶——又称琼脂,是一些海藻所含的多糖,其单糖组成为L-及D-半乳糖,化学结构是D-半乳糖以α-1,3-糖苷键连接成短链,再与L-半乳糖以1,4-糖苷键相连,L-半乳糖C6结合一硫酸基。
24.几丁质——又称甲壳素或壳多糖,是由N-乙酰氨基葡萄糖通过β-1,4糖苷键连接起来的同聚多糖。
25.透明质酸——由D-葡萄醛酸和N-乙酰氨基葡萄糖交替组成。
其结构为葡萄糖醛酸与N-乙酰氨基葡萄糖以β-1,3键连接成二糖单位,后者再以β-1,4键同另一二糖单位连成线性结构。
26.硫酸软骨素——是体内最多的粘多糖,为软骨的主要成分,其结构是一类二糖的聚合物,有降血脂和缓和的抗凝血作用。
27.肝素——是动物体内一种天然抗凝血物质,其组成是硫酸氨基葡萄糖、葡萄糖醛酸和艾杜糖醛酸的硫酸酯。
是动物体内一种天然的抗凝血物质。
28.肽聚糖——又称胞壁质,是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分,是一种多糖与氨基酸相连接的多糖复合物。
29.脂类——是由脂肪酸与醇作用生成的酯及其衍生物,统称为脂质或脂类,是动物和植物体的重要组成成分。
30.单脂——是由各种高级脂肪酸与甘油或高级一元醇所生成的酯。
31.复脂——是除了含有脂肪酸和各种醇以外还含有糖、磷酸及胆碱等物质的脂类。
32.脂肪——又称真脂或中性脂肪,是甘油与三分子高级脂肪酸组成的脂肪酸甘油三酯,化学名称为三脂酰甘油,或称为甘油三酯。
33.脂肪酸——是长链羧酸的总称,由脂肪水解得到故称为脂肪酸。
天然脂肪酸大多数为偶数碳原子,是生物体内脂类的重要组成部分,可分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。
34.必需脂肪酸——维持动物体正常生长所必需的,而动物体内不能合成、或合成量太少不能满足需要而必须依靠食物供应的不饱和脂肪酸,包括有亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。
35.蜡——是高级脂肪酸与高级一元醇所生成的酯,不溶于水,熔点较高,不易水解,一般为固体,在动物体内多存在于分泌物中,主要起保护作用。
36.磷脂——是含有磷酸基的复合脂类,可分为甘油磷脂和鞘氨醇磷脂两大类。
37.甘油磷脂——甘油的两个羟基和脂肪酸结成酯,第三个羟基被磷酸酯化,生成物为磷脂酸,磷脂酸的磷酸基再连接其它醇羟基化合物的羟基,即组成不同的甘油磷脂。
38.卵磷脂——即磷脂酰胆碱,是磷脂酸结构中的磷酸基团与胆碱相连接所成的酯。
为白色油脂状物质,极易吸水,具有抗脂肪肝的作用。
39.脑磷脂——即即磷脂酰胆胺,是磷脂酸结构中的磷酸基团与胆胺相连接所成的酯。
与血液凝固有关。
40.磷脂酰丝氨酸——又称丝氨酸磷脂,是磷脂酸结构中的磷酸基团与丝氨酸的羟基相连接所成的酯。
41.磷脂酰肌醇——又称肌醇磷脂,是磷脂酸结构中的磷酸基团与肌醇(环己六醇)相连接所成的酯。
42.心磷脂——又称二磷脂酰甘油,是由2分子磷脂酸与1分子甘油结合而成的磷脂。
大量存在于心肌,有助于线粒体膜的结构蛋白同细胞色素C的连接。
43.鞘氨醇磷脂——简称(神经)鞘磷脂,由(神经)鞘氨醇、脂肪酸、磷酸及胆碱(或胆胺)各一分子组成,是一种不含甘油的磷脂。
44.脑苷脂——是脑细胞膜的重要组分,由β-己糖、脂肪酸(最普遍的是α-羟基二十四烷酸)和鞘氨醇各一分子组成。
重要代表有葡萄糖脑苷脂、半乳糖脑苷脂和硫酸脑苷脂。
45.神经节苷脂——是一类酸性糖脂,它的极性头部含有唾液酸,即N-乙酰神经胺酸,,故带有酸性。
几乎所有的神经节苷脂都有一个葡萄糖基与神经酰胺以糖苷键相连,此外还有半乳糖、唾液酸和N-乙酰-D-半乳糖胺。
46.萜类——是异戊二烯的衍生物,有线状的也有环状的,都含有两个以上的异戊二烯残基,植物中多数萜类是其特有油类的主要成分。
47.胆汁酸——是胆酸的衍生物,各种胆酸或去氧胆酸均可与甘氨酸或牛磺酸以酰胺结合,形成各种结合胆酸,称为胆汁酸。
48.氨基酸——分子中α-碳原子上含有氨基的有机酸,是组成蛋白质的基本单位,天然蛋白质中有约20种氨基酸。
49.基本氨基酸——天然存在的氨基酸有约180种,但组成蛋白质的氨基酸有20种,称为基本氨基酸。
50.肽键——是由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基缩合脱水而成,是蛋白质分子中的基本化学键,也称为酰胺键。
51.肽——氨基酸通过肽键相连而成的化合物。
52.寡肽——十个氨基酸以下组成的肽。
53.谷胱甘肽GSH——由谷氨酸、甘氨酸和胱氨酸残基组成的三肽化合物,广泛分布于体内,有还原型G-SH和氧化型G-S-S-G,多以G-SH型存在。
它与VitC、E等构成体内抗氧化系统,保护许多含巯基蛋白质、酶和生物膜等免于因氧化而丧失正常的生化功能。
54.多肽——十个氨基酸以上组成的肽。
55.氨基酸残基——多肽链中的氨基酸,由于参与肽键的形成,已非原来完整的分子,称为氨基酸残基。
56.蛋白质一级结构——蛋白质是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序,通过肽键及少量的二硫键而构成的高分子含氮化合物。
57.肽链末端分析——测定一个多肽或蛋白质分子的N-末端和C-末端氨基酸,从而确定组成或肽链的氨基酸序列或蛋白质分子的肽链数目的方法。
58.蛋白质构象——指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽键的走向。
又称为空间结构、立体结构、高级结构和三维构象等。
59.次级键——在蛋白质分子中,除了主链的肽键外,还有氢键、疏水键、盐键、配位键等,统称为次级键,其键能较小,稳定性差,但在蛋白质分子中为数众多。
对维持蛋白质分子的空间构象极为重要。
60.氢键——由连接在一个电负性大的原子上的氢与另一个电负性大的原子相互作用而形成的作用力。
61.疏水键——由两个非级性基团因避开水相而群集在一起的作用力。
62.盐键——是蛋白质分子中带正电荷基团和负电荷基团之间静电吸引所形成的化学键,又称离子键。
63.配位键——是两个原子、由单方面提供共同电子对所形成的化学键。
64.二硫键——是两个硫原子间所形成的化学键,在蛋白质分子中它是两个Cys侧链的巯基脱氢而成。
对稳定蛋白质的一级结构和空间构象起重要作用。
65.蛋白质二级结构——是指多肽链的主链骨架中若干肽单位,各自沿一定的轴盘旋或折叠,并以氢键为主要次级键而形成的有规则的构象,有α-螺旋、β-折叠、β-转角等。
66.肽单位(肽平面)——肽键与相邻的两个α-碳原子所组成的基团。
67.α-螺旋——是蛋白质中最常见、含量最丰富的二级结构。
多肽链按右手方向盘绕形成右手螺旋。
相邻螺圈之间形成氢键,氢键是由肽键的上N-H氢和它后面第四个残基上的C=O氧之间形成的,氢键的取向几乎与中心轴平行。
68.β-片层——指两条或多条几乎完全伸展的多肽链铡向聚集在一起,相邻肽链主链上的N-H和C=O之间形成有规则的氢键。
69.β-转角——指伸展的肽链形成180°的回折,即U型转折结构,它由四个连续的氨基酸残基组成,第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的N-H之间形成氢键以维持构象。
70.无规线团——蛋白质二级结构中因肽键平面不规则排列而形成的无规律构象。
71.超二级结构——蛋白质分子中,尤其是球状蛋白质中还观察到由α-螺旋、β-折叠和β-转角等组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的二级结构组合体,作为三级结构的单元,称为超二级结构。
72.蛋白质三级结构——指多肽链中所有原子或基团的空间排列,即多肽链在二级结构的基础上,由氨基酸残基侧链基团的相互作用使多肽链进一步盘旋和折叠,导致整个分子形成不规则的特定构象。
73.结构域——对于分子量较大的蛋白质,多肽链往往以超二级结构为单元组成两个或两个以上相对独立的区域,再形成三级结构,这些相对独立的区域称为结构域。
74.蛋白质四级结构——由两个或两个以上的亚基之间相互作用,彼此以非共价键相联而形成更复杂的构象。
75.亚基——许多有生物学活性的蛋白质是由两条或多条肽链构成,肽链之间通过非共价键联系,每条肽链都有自己的一、二、三级结构,蛋白质中每条肽链都称为一个亚基。
76.血红蛋白——是一种含铁的结合蛋白,每个分子均由4个亚基组成,分为相同的2个α和β亚基,每个亚基结合一个血红素,其功能为运输O2和CO2。
77.血红素——是一种含铁的吡咯衍生物,其基本结构为4个吡咯或氢化吡咯环,通过4个甲川基(-CH=)在吡咯环的α位相互连接起来,并与铁络合而形成血红素。
78.蛋白质变构现象——蛋白质由于受某些因素的影响,其一级结构不变而空间构象发生一定的变化,导致其生物学功能的改变,又称别构现象。
变构效应——又称别构效应,指具有两个或多个亚基的蛋白质,由于非活性部位和特异的效应物结合,从而引起其构象改变而导致其生物学活性变化的现象。
79.蛋白质变性作用——某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏,导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变,这种现象称为蛋白质的变性作用。
80.蛋白质复性——变性的蛋白质,当除去变性因素后,又恢复其生物活性的现象。
81.蛋白质的等电点——使蛋白质所带正负电荷相等,净电荷为零时溶液的pH。
82.蛋白质的沉淀——在蛋白质溶液中加入适当试剂,破坏其水化层或双电子层,使分子互相聚集成较大的颗粒从溶液中析出的现象。
83.盐溶作用——蛋白质溶液中加入低浓度的中性盐后,可使蛋白质的溶解度增加,称为盐溶作用。
84.盐析作用——蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐后,因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷,促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀,称为盐析作用。
85.茚三酮反应——氨基酸在微酸性(pH5)溶液中与茚三酮共热,氨基酸发生氧化、脱氧、脱羧,生成的氨再与被还原的茚三酮反应生成紫色化合物,称此反应为茚三酮反应。
86.双缩脲反应——是肽和蛋白质所特有的一个颜色反应,一般含两个或两个以上肽键的化合物与Cu2+反应生成紫红色或蓝紫色的复合物。
87.抗原——凡能刺激机体免疫系统产生特异免疫反应的物质,统称为抗原。
88.抗体——抗原刺激机体产生能与抗原特异结合的蛋白质,称为抗体。
89.免疫反应——抗原与抗体结合所起的反应。
90.变态反应——异常情况下,免疫反应伴有组织损伤或出现功能紊乱,称为变态反应或过敏反应。
91.半抗原——一些小分子物质本身不具有抗原性,但与蛋白质结合后而具有抗原性,为类小分子物质称为半抗原。
92.核酸——是含有磷酸基团的重要生物大分子。
由于最初从细胞核分离出来,又具有酸性,故称为核酸。
93.核苷——戊糖与碱基缩合而成的糖苷。
94.核苷酸——核苷中戊糖的羟基磷酸酯化后形成核苷酸。
95.核酸的一级结构——是指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中核苷酸的数目和排列顺序。
96.Z-DNA——是DNA的另一种稳定构型,其结构特点是磷原子连接线呈左旋锯齿形,整个分子呈细而长的伸展状态,表面只有一条浅浅的沟。
97.碱基互补配对规则——在DNA的双螺旋分子中,A必然与T形成一个碱基对,C必然与G形成一个碱基对。
98.超螺旋——由2个或几个单螺旋体,再螺旋化或互相盘绕形成的复杂螺旋结构。
99.核小体——是组成真核生物染色质的基本结构单位,一个典型的核小体是由4种蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子组成的八聚体,加组蛋白H1以及约200bp的DNA构成的复合物。
100.核蛋白体——由几十种蛋白质和几种RNA组成的,是蛋白质生物合成的场所。
101.核蛋白体RNA——rRNA,是一类分子量较大的RNA,与蛋白质结合构成核糖体。
102.转运RNA——tRNA,是一类分子量较小的RNA,在蛋白质生物合成过程中具有转运AA的作用,主要功能是转运活化的AA到核糖体上,并以正确的位置合成多肽链。
103.信使RNA——mRNA,是以DNA为模板转录的一种ssRNA分子,其功能是转录DNA上的遗传信息并指导蛋白质的生物合成。
104.单顺反子——一个mRNA分子只为一种多肽编码。
105.多顺反子——一个mRNA分子可作为多种多肽和蛋白肽链合成的模板。
106.克原子磷消光系数e(p)——
107.增色效应——核酸变性时,e(p)值显著升高的现象。
108.减色效应——在一定条件下,变性的核酸可以复性,此时e(p)值又回复至原来水平,这种现象叫减色效应。
109.核酸的变性——有些理化因素会破坏核酸分子间的氢键和碱基堆积力,使核酸分子的空间结构改变,从而引起核酸理化性质和生物学功能改变。
110.DNA熔点Tm——DNA热变性的过程是一种“跃变”过程,即变性作用是在一个很狭窄的临界温度范围内突然引起并很快完成,通常把e(p)值达到最高值的1/2时的温度称为“熔点”,用Tm表示。
111.复性——变性DNA在适当条件下,可使两条彼此分开的链重新由氢键连接而形成双螺旋结构,这一过程叫复性。
112.Southern印迹法——将凝胶电泳分离的DNA片段变性后,转移到硝酸纤维素膜上,再进行杂交。
113.Northern印迹法——将凝胶电泳分离的RNA片段变性后,转移到硝酸纤维素膜上,再进行杂交。
114.Western印迹法——根据抗原和抗体可以结合的原理,利用硝酸纤维素膜作为载体进行杂交也可以分析蛋白质,称为Western印迹法。
115.酶——是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子,包括蛋白质和核酸。
116.抗体酶——是一类专一作用于抗原分子的有催化活性的、有特殊生物学功能的蛋白质。
117.氧化还原酶——催化底物氧化还原的一类酶的总称,属于复合蛋白酶类。
118.转换酶——催化功能基团的转移反应。
119.水解酶——催化水解反应。
120.裂合酶——催化从底物上称去一个基团而形成双键的反应或其逆反应。
121.异构酶——催化各种同分异构体的相互转变。
122.合成酶——催化一切必须与ATP分解相偶联,并由两种物质(双分子)合成一种物质的反应。
123.酶作用专一性——一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键,以促进一定的化学变化,生成一定的产物。
124.底物——受酶催化的化合物称为该酶的底物。
125.诱导契合——酶分子与底物的契合是动态的结合,当酶分子与底物分子接近时,酶蛋白受底物分子的诱导,其构象发生有利于同底物结合的变化,酶与底物在些基础上互补契合,进行反应。
126.单纯酶——只由蛋白质构成的酶。
127.结合酶——结构中除含有蛋白质外,还含有非蛋白质部分的酶。
128.全酶——在结合酶中,酶蛋白与辅因子结合成的完整分子称为全酶,只有全酶才有催化活性,将酶蛋白和辅助因子分开后均无催化活性。
129.单体酶——只有一条多肽链的酶,大多是催化水解反应的酶,分子量较小。
130.寡聚酶——由几条至几十条多肽链亚基组成的酶。
131.多酶体系——在细胞内某一代谢过程中,由几个酶形成的反应链体系,便于一系列反应的连续进行,但有些多酶体系中的酶,在胞质中以可溶性形式各自作为独立单体存在,其之间没有结构上的联系。
132.多酶复合体——些多酶体系,其结构化程度较高,体系中各个酶彼此有机地组合在一起,精巧地镶嵌成一定的结构,称为多酶复合体。
133.辅酶——酶的辅助因子中,与酶蛋白结合比较疏松,一般为非共价结合,并可用透析方法除去的称为辅酶。
134.辅基——酶的辅助因子中,与酶蛋白结合比较牢固,一般以共价键结合,不能用透析方法除去的称为辅基。
135.酶活性中心——酶的催化活力只集中表现在少数特异氨基酸残基的某一区域,这些特异氨基酸残基比较集中并构成一定构象,此结构区域与酶活性直接相关称为酶的活性中心。
所以,酶的活性中心是酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。
136.活性中心内的必需基团——酶的活性中心内的一些化学基团,是酶发挥催化作用与底物直接作用的有效基团,称为活性中心内的必需基团。
137.活性中心外的必需基团——酶活性中心外还有一些基团,虽不与底物直接作用,却与维持整个分子的空间构象有关,这些基团可使活性中心的各个有关基团保持最适的空间位置,间接地对酶的催化作用发挥其必不可少的作用,称为活性中心外的必需基团。
138.酶原——细胞内最初合成和分泌的、无催化活性的酶前体,经过激活才表现出催化能力。
139.酶原激活——酶原在一定条件下,经酶或其他小分子物质的作用,使其构象发生改变,由无活性转变为有活性的酶的过程。
其激活机制主要是分子内肽链的一处或多处断裂同时使分子构象发生一定程度的改变从而形成酶活性中心所必要的构象。
140.活化能——是指在一定温度下,1mol反应物达到活化状态所需要的自由能,单位是J/mol。
141.“趋近”效应——指A与B两个底物分子结合在酶分子表面的某一狭小的局部区域,其反应基团互相靠近,从而降低了活化能,这种效应称为“趋近”效应。
142.共价催化作用——某些酶与底物结合形成一个反应活性很高的共价中间物,此中间物很易变成过渡态,因而反应的活化能大大降低,底物可以越过较低的“能阈”而形成产物。
143.酸碱催化作用——酶分子中如咪唑基、酚羟基、巯基等几个功能基团可作为质子供体或质子受体在酶促反应中发挥作用。
144.最适底物——一种酶催化几种底物进行反应,其中Km最小的底物就是该酶的最适底物,最适底物与酶的亲和力最大。
145.中间产物——酶催化底物进行化学反应时,首先要与底物结合,形成酶-底物E-S复合中间络合物,而后进一步转变为产物和酶,这种中间络合物称为中间产物。
146.核酶——指具有生物催化活性的RNA分子。
147.米氏方程是一个酶促反应速度与底物浓度的关系式,表示为V=Vm[S]/(Km+[S])其中[S]为底物浓度,Km为米氏常数,V为反应的最初速度,Km为反应的最大速度。
148.米氏常数Km——是一个酶促反应中某一特定底物的动力学常数,在数值中等于当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
(也即其物理意义)
149.酶的最适pH——大多数酶的活性受pH影响较大,在一定pH下酶表现出最大活力,高于或低于此pH活力均下降,称此pH为酶的最适pH。
150.激活剂——凡能提高酶活性的物质都称为激活剂。
151.失活作用——大多数酶是蛋白质,凡可使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用称为失活作用。
152.酶抑制——抑制剂与酶活性部位结合,引起酶活力下降或使酶活性完全丧失的过程。
但并不引起酶蛋白的变性。
153.酶抑制剂——能对酶起抑制作用的物质。
154.不可逆抑制——抑制剂与酶的必需基团以共价健结合而引起酶活性丧失,不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力。
155.可逆抑制——抑制剂与酶的必需基团以非共价健结合而引起酶活性丧失,可以用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力。
156.自杀底物——有些专一性不可逆抑制剂在与酶作用时,通过酶的催化作用,其中某一基团被活化,使抑制剂与酶发生共价结合从而抑制了酶活性。
此类抑制剂称为自杀底物。
157.竞争性抑制——有些抑制剂的结构与底物的结构很相似,能和底物一样竞争与酶结合,抑制剂与酶结合后,大大降低了酶的催化能力,这种抑制作用可用增加底物的方法解除。
158.非竞争性抑制——有些抑制剂与酶结合和底物与酶的结合不在同一部位,抑制剂、底物与酶可结合成三元是间复合物,从而降低酶活性,使反应不能进行。
159.反竞争性抑制——抑制剂I不与游离酶E结合,却和酶-底物E-S中间复合体成EIS,但EIS不能释放产物。
160.酶活力——是指在一定条件下,催化化学反应的能力,通常用催化反应的速度来表示。
161.酶比活力——是指每mg蛋白所具有的酶活力,一般用单位/mg蛋白(U/mg蛋白)表示,有时也用每g酶制剂或每ml酶制剂含有多少个活力单位来表示(U/g或U/ml)。
它是酶制品纯度的一个衡量标准。
162.酶活力国际单位——一个酶活力国际单位是指在特定条件下,在1min内能转化1μmol底物的酶量,或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
163.同工酶——是指能催化相同的化学反应,但分子结构不同的一类酶,它不仅存在于同一机体的不同组织中,也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中,它们在生理上、免疫上、理化性质上都存在着很多差异。
164.诱导酶——指当细胞中加入特定诱导物质而诱导产生的酶,酶含量在诱导物存在下显著增高,这种诱导物是该酶底物类似物或底物本身。
165.共价调节酶——调节剂通过共价键与酶分子结合,以增、减分子上的基团从而调节酶的活性状态与非活性状态的相互转化。
166.酶的变构效应——调节物与酶分子中的变构中心结合引起酶构象的变化,使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响,从而影响酶的反应速度,些效应称为酶的变构效应。
167.正变构效应——酶产生变构效应后,导致酶的激活。
168.负变构效应——酶产生变构效应后,导致酶的抑制。
169.协同效应——变构酶分子中,一个亚单位的活性部位与底物结合后,影响其他亚单位上的活性部位与底物结合的亲合力,称为
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