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生化背诵
名词解释
1.蛋白质氨基酸
1.蛋白质变性:
天然蛋白质在受到物理或化学因素(如热、酸、碱、紫外线、脲、表面张力等)影响时,生物活性丧失、不对称性增加及其它理化性质发性改变的现象,称为蛋白质变性。
其实质是蛋白质分子中次级键被破坏,一级结构完好。
2.蛋白质超二级结构:
在球状蛋白质的一级结构顺序上,相邻的二级结构单元常常在三维折叠中相互靠近,彼此作用,在局部区域形成规则的二级结构聚集体,称为超二级结构。
在超二结构基础上,多肽链可折叠成球状蛋白质的三级结构。
常见的超二级结构有(αα)、(βββ)、(βαβ)等三种组合形式。
3.蛋白质结构域:
多肽链在二级结构或超二级结构基础是形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体,称为结构域。
4.Bohr(波尔)效应:
增加二氧化碳浓度或分压或者降低pH值,能够提高血红蛋白亚基的协同效应,降低血红蛋白对氧的亲和力,氧合曲线向右移动,此称为波尔效应。
它对血液输送氧功能具有重要意义。
5.蛋白质二级结构:
蛋白质的主链折叠时靠氢键来维系其稳定的形成有规则的高级结构,主要的二级结构元件有:
α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。
6.蛋白质复性:
蛋白质变性后,若变性因素去除,变性的蛋白质又可重新恢复其天然构象,全部或部分恢复其生物活性。
此现象称为蛋白质的复性。
7.镰刀型细胞贫血病:
血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病,病人的大部分红细胞呈镰刀状。
其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残基是缬氨酸(vol),而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。
8.凝胶过滤层析:
也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
9.亲和层析:
利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
10.SDS-聚丙稀酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE):
在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。
SDS-PAGE只是按照分子的大小,而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
11.等电聚胶电泳:
利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度中的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。
12.双向电泳:
等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。
经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。
13.Edman降解:
从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。
N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。
2.酶
1.酶活性中心:
在酶分子中与酶活力直接相关的区域往往是由少数几个特异性的氨基
酸残基集中的区域,这少数几个氨基酸残基参与底物结合和催化反应,因此这个区域称
为酶活性中心或活性部位,一般可分为结合部位和催化部位。
2.同工酶:
指催化相同的生物化学反应,而蛋白质分子结构、理化性质和免疫学功能
却大不相同的一组酶称为同工酶,如乳酸脱氢酶就有五种同工酶。
3.酶的诱导契合学说:
指用来解释酶的专一性的一种学说,该学说认为酶与底物的分
子形状并不是正好完全互补的,而是在结合过程中,由于酶分子或底物分子,有时是二者的构象同时发生了改变才正好互补,发生催化反应的,这种动态过程即称为酶的诱导契合。
4.酶的别构效应:
酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后会使酶分子
构象发生改变,进而会改变酶的活性状态,或是增加酶活力或是抑制酶活力,这种效应即称为酶的别构效应。
5.酶原激活:
某些酶蛋白在刚生物合成时是没有生物活性的,在经过一些蛋白酶水解
后,分子结构发生了改变,形成了酶的活性中心,此时才具有酶的催化活性,这个过程就称为酶原激活,原来没有活性的酶称为酶原。
其实质是酶活性中心的形成过程。
6.酶的竞争性抑制作用:
一些酶的竞争性抑制剂因与底物结构类似,也能与酶的结合
部位非共价可逆结合从而与底物竞争该部位,使酶的活性降低,这种抑制作用称为竞争性抑制作用,如丙二酸和戌二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。
7.酶的活力单位与比活力:
酶活力单位的量度。
1个酶活力单位是指在特定条件(25℃,其它为最适条件)下,在1min内能转化1μmol底物的酶量,或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活力(specificactivity):
每毫克酶蛋白所含有的酶活力单位数。
比活是酶纯度的测量。
8.米氏方程:
表示一个酶促反应的起始速度(υ)与底物浓度([s])关系的速度方程:
V=Vmax[s]/(Km+[s])
3.核酸
1.DNA双螺旋结构:
二条反向平衡的多核苷酸链共同围绕中心轴盘旋而成的双螺旋
结构,两链的碱基按碱基互补配对规律互补配对,并靠氢键维系。
糖、磷酸在螺旋外侧、
碱基在螺旋内侧。
2.核酸增色效应与减色效应:
DNA变性后紫外吸收增加的现象称为增色效应,而当核酸热变性后在缓慢冷却条件下发生复性时,紫外吸收值会减少的现象称为核酸的减色效
应。
3.DNA变性与复性:
双链DNA分子在热、酸、碱等因素作用下,氢键被破坏,变成单链的现象称为DNA的变性,变性后其理化性质和生物活性均会发生改变。
DNA复性:
DNA热变性后,经缓慢冷却,变性的单链又形成双链螺旋结构,同时恢复原有的理化性质和生物学活性,此称为DNA的复性或退火。
4.核酸分子杂交:
当二条不同来源的DNA(或RNA)或DNA链与RNA链之间存在互补序列时,在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子,这种分子称为杂交分子,形成杂交分子的过程称为核酸的分子杂交。
5.Tm值:
当核酸分子发生热变性时,其260nm紫外吸收增加,双螺旋解体成单链,当双螺旋结构解体到一半时的温度称为核酸的热变性温度或熔解温度,以Tm表示。
Tm大小与核酸的均一性、G+C含量等因素有关。
6.环化核苷酸:
是核苷酸的衍生物,由单核苷酸分子中的磷酸基分别与戌糖的3’-OH及5’-OH形成酯键,这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸或环核苷酸。
常见的有cAMP
和cGMP,它们分别从ATP和GTP由相应的环化酶催化而来,其功能是起第二信使作用,参与代谢调节。
7.Z-DNA:
为DNA的二级结构的形式,这种DNA是左手螺旋。
在主链中各个磷酸根呈锯齿状排列,有如“之”字形一样,因此叫它Z构象;在体内,不同构象的DNA在功能上有所差异,可能参与基因表达的调节和控制。
4.糖代谢
1.糖酵解:
由10步酶促反应组成的糖分解代谢途径。
通过该途径,一分子葡萄糖转化为两分子丙酮酸,同时净生成两分子ATP和两分子NADH。
发酵:
营养分子(如葡萄糖)产能的厌氧降解。
在乙醇发酵中,丙酮酸转化为乙醇和CO2。
2.底物水平磷酸化:
是指在底物被氧化的基础上释放出的能量推动ADP磷酸化合成ATP的反应。
3.氧化磷酸化:
是指电子从被氧化的底物传递到氧的过程中释出的自由能推动ADP酶促合成ATP的过程。
4.柠檬酸循环:
也称为三羧酸循环(TAC),Krebs循环。
是用于乙酰CoA中的乙酰基氧化成CO2的酶促反应的循环系统,该循环的第一步是由乙酰CoA经草酰乙酸缩合形成柠檬酸。
5.三羧酸循环回补反应:
酶催化的,补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应,例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。
6.乙醛酸循环:
是某些植物,细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式,通过该循环可以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。
乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。
7.戊糖磷酸化途径:
也称为磷酸已糖支路。
是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。
该途径包括氧化和非氧化两个阶段,在氧化阶段,葡萄糖-6-磷酸转化为核酮糖-5-磷酸和CO2,并生成两分子NADPH;在非氧化阶段,核酮糖-5-磷酸异构化生成核糖-5-磷酸或转化为酵解的两用人才个中间代谢物果糖-6-磷酸和甘油醛-3-磷酸。
8.无效循环:
也称为底物循环。
一对酶催化的循环反应,该循环通过ATP的水解导致热能的释放。
例如葡萄糖+ATP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+Pi反应组成的循环反应,其净反应实际上是ATP+H2O=ADP+Pi。
9.半乳糖血症:
人类的一种基因型遗传代谢缺陷,是由于缺乏1-磷酸半乳糖尿苷酰转移酶,导致婴儿不能代谢奶汁中乳糖分解生成的半乳糖。
10.糖异生作用:
由简单的非糖前体转变为糖的过程。
糖异生不是糖酵解的简单逆转。
虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应,但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应,绕过酵解过程中不可逆的三个反应。
11.呼吸电子传递链:
由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成,可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终的电子受体分子氧。
12.化学渗透理论:
一种学说,主要论点是底物氧化期间建立的质子浓度梯度提供了驱动ADP和Pi形成ATP的能量。
13.解偶联剂:
一种使电子传递与ADP磷酸化之间的的紧密偶联关系解除的化合物,比如2,4-二硝基苯酚。
14.P/O比:
指每对电子经电子传递链传递给每个氧原子时所生成的ATP摩尔数。
15.高能化合物:
在标准条件下水解时,自由能大幅度减少和化合物。
一般是指水解释放的能量能驱动ADP磷酸化合成ATP的化合物。
5.脂质代谢
1.酮体:
当脂肪的氧化占优时,在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子(β羟基丁酸,乙酰乙酸和丙酮)。
在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料,酮体过多会导致中毒。
2.柠檬酸转运系统:
将乙酰CoA从线粒体转运到细胞质的穿梭循环途径。
在转运乙酰CoA的同时,细胞质中NADH氧化成NAD﹢,NADP+还原为NADPH。
每循环一次消耗两分子ATP。
3.酰基载体蛋白:
通过硫脂键结合脂肪酸合成的中间代谢物的蛋白质(原核生物)或蛋白质的结构域(真核生物)。
4.脂肪降解:
脂肪在脂肪酶的作用下水解成脂肪酸和甘油的过程。
5.脂肪酸的β-氧化:
脂肪酸在氧化时,从β碳原子位被氧化,失去一对碳原子,故称脂肪酸的β-氧化。
6.蛋白质降解与核酸的降解代谢
1.生糖氨基酸:
降解可生成能作为糖异生前体的分子,例如丙酮酸或柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸。
2.生酮氨基酸:
降解可生成乙酰CoA或酮体的氨基酸。
3.从头合成:
生物体内用简单的前体物质合成生物分子的途径,例如核苷酸的从头合成。
4.补救途径:
是重新利用体内游离的碱基或核苷,经过比较简单的反应过程,合成核苷酸。
5.痛风:
是尿酸过量生产或尿酸排泻不充分引起的尿酸堆积造成的,尿酸结晶堆积在软骨,软组织,肾脏以及关节处。
在关节处的沉积会造成剧烈的疼痛。
6.联合脱氨基作用:
指氨基酸与α-酮戊二酸经转氨作用生成α-酮酸和谷氨酸,后者经L-谷氨酸脱氢酶作用生成游离氨和α-酮戊二酸的过程。
是转氨基作用和L-谷氨酸氧化脱羧的联合反应。
7.鸟氨酸循环:
是将有毒的氨转变为无毒的尿素的循环。
肝脏是鸟氨酸循环的重要器官。
8.丙氨酸-葡萄糖循环:
指丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运。
9.一碳单位:
指某些氨基酸(如丝氨酸、组氨酸)在体内进行分解代谢的过程中产生含一个碳原子的基团,称为一碳单位。
7.DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成
1.DNA的半保留式复制:
DNA复制过程中,新合成的DNA双链一条链来自于亲代DNA,另一条链来自于子代DNA。
2.DNA的半不连续复制:
DNA复制时前导链连续合成,滞后链的合成是不连续的。
3.冈崎片段:
在DNA半不连续复制时,以5’→3’模板合成新链时,因复制的方向是5’→3’,故在合成时由引物引导先形成1000个左右核苷酸的片段,然后再由连接酶连接形成一条完整的链,这些在复制时形成的较短的核苷酸片段称为冈崎片段,它以发现此现象的日本人冈奇命名。
4.前导链与滞后链:
DNA复制时,一条链的合成方向与复制叉移动方向一致,其合成是连续的,称为前导链;另一条链的合成方向与复制叉移动方向相反,其合成是不连续的,称为滞后链。
5.限制性核酸内切酶:
原核生物细胞内存在一类核酸内切酶,能在特异性序列部位切断双链DNA,以破坏入侵的噬菌体DNA,限制其危害。
6.中心法则:
指生物中遗传信息的传递从DNA到RNA再到蛋白质。
DNA可以自身复制,RNA生物合成则以DNA的一条链为模板以转录而成,mRNA指导蛋白质的合成。
在某些生物中也存在逆转录酶,即以RNA为模板合成DNA的过程。
7.转录与逆转录:
在DNA指导下的RNA生物合成称为转录。
转录是在DNA模板指导下,按碱基互补的原则,由RNA聚合酶催化完成的。
以RNA为模板合成DNA的过程称为逆转录,由逆转录酶催化。
8.启动子与终止子:
启动子是RNA聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA序列。
终止子是转录的终止控制元件,是基因末端一段特殊的序列,它使RNA聚合酶在模板上的移动减慢,停止RNA的合成。
9.外显子与内含子:
在真核生物中,编码大多数蛋白质的基因为不连续基因(或称隔裂基因),即包括编码序列(又称外显子)和非编码序列(又称内含子),外显子被内含子隔裂成若干片段,二者一起被转录。
10.遗传密码:
核酸中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。
连续的3个核苷酸残基序列为一个密码子,特指一个氨基酸。
标准的遗传密码是由64个密码子组成的,几乎为所有生物通用。
11.反密码子:
tRNA分子的反密码子环上的三联体核苷酸残基序列。
在翻译期间,反密码子与mRNA中的互补密码子结合。
12.SD序列:
mRNA中用于结合原核生物核糖体的序列。
大题
一.氨基酸蛋白质
1.根据氨基酸侧链R基团的性质,分类写出常见的20种蛋白质氨基酸的名称与三字母简
称。
(1)R基为非极性的氨基酸:
甘氨酸Gly、丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮
氨酸Ile、甲硫氨酸Met、脯氨酸Pro、苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp;
(2)R基为不带电荷极性的氨基酸:
丝氨酸Ser、苏氨酸Thr、半胱氨酸Cys、天冬酰胺
Asn、谷氨酰胺Gln、酪氨酸Tyr;
(3)R基为带正电荷极性的氨基酸:
精氨酸Arg、赖氨酸Lys、组氨酸His;
(4)R基为带负电荷极性的氨基酸:
谷氨酸Glu、天冬氨酸Asp;
2.为什么氨基酸的茚三酮反映液能用测压法定量氨基酸?
茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热,引起氨基酸氧化脱氨脱羧反映,(其反应化学
式见P139),其中,定量释放的CO2可用测压法测量,从而计算出参加反应的氨基酸量。
3.简要说明SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定蛋白质相对分子质量的基本原理。
SDS(十二烷基硫酸钠)为蛋白质变性剂,它与蛋白质定量结合后使蛋白质全部带负电
荷,并且使蛋白质全部形成近似于椭球形,因此在聚丙烯酰胺凝胶电泳时蛋白质全部向
正极移动,迁移率仅取决于蛋白质分子大小,根据标准分子量大小与收集的洗脱液体积
(即与迁移率对应)对数直线关系即可根据求知蛋白质的洗脱液体积求出未知蛋白质的
分子量。
4.蛋白质凝胶过滤的基本原理是什么?
什么是蛋白质的盐析和盐溶?
蛋白质凝胶过滤的基本原理是不同大小的蛋白质流经凝胶时,分子大的不能进入凝胶孔
内的网状结构而直接随溶剂在凝胶珠之间的孔隙向下流,最后最先流出柱子,而分子小的蛋白质因要流经网状凝胶孔,故而流经的路途相对于大分子蛋白质要长得多,因此最后流出凝胶柱,即最后才被洗脱出来。
盐溶是指向蛋白质溶液中加入少量的中性盐时会增加蛋白质的溶解度,此现象称为盐溶;若向蛋白质溶液中加入大量中性盐时反而会因自由水成为盐离子的水化水而降低蛋白质的溶解度合使其从溶液中析出,此现象称为盐析。
5.如果不采取措施,贮存相当时间的血,2,3-BPG(2,3-二膦酸甘油酸)的含量会下降。
如果这样的血用于输血可能会产生什么后果?
贮存过时的红血球经酵解途径代谢BPG。
BPG浓度下降,血红蛋白对O2的亲和力增加,致使不能给组织供氧。
接受这种BPG浓度低的输血,病人可能被窒息。
二.酶
1.简述影响酶促反应速率的主要因素有哪些?
(1)酶浓度:
在底物充足情况下,酶浓度越高反应速率越快;
(2)底物浓度:
底物浓度对酶反应速率的影响符合米氏方程,即v=Vmax*[S]/(Km+[S]),当有抑制剂存在时,方程要进行修改;(3)抑制剂:
与酶结合,降低酶反应速率,但不使蛋白质变性,主要分为可逆与不可逆二种,可逆抑制又分竞争性、非竞争性和反竞争性三种;(4)激活剂:
能提高酶反应活性的无机或有机小分子,如Cl-是唾液淀粉酶的激活剂,离子之间对酶激活有拮抗作用,即一种离子对一种酶激酶但对另一种离子激活的酶可能是抑制;(5)温度:
温度对酶的影响呈钟形,大部分酶都有一个最适温度,此时酶活性较高,温度过高可能会酶蛋白变性而失活;(6)pH:
它对酶反应速率的影响也呈现钟形,也有一个最高活性时的pH,有的酶在酸性PH,有的酶在碱性pH有最高活性。
2.酶的可逆抑制作用类型有哪几种类型?
请用双倒数作图法区分其中任何二种类型并作简要说明。
酶的可逆抑剂有三种类型:
竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑剂;图如教材第109、
110页图。
3.核酸
1.RNA有哪三种类型,各有何主要功能?
RNA有三种即tRNA(转运RNA)、mRNA(信使RNA)和rRNA(核糖体RNA)。
主要功能有:
1)tRNA:
约占总RNA的16%,含有70-90个核苷酸,tRNA的种类很多,核酸中的稀有核苷酸也主在出现于tRNA中,tRNA与蛋白合成所需的单体——氨基酸形成复合物,将氨基酸运输到核糖体中mRNA的特定位置上。
2)mRNA:
约占RN的5%,上合成蛋白质的直接模板,每一条多肽链均有一种特定的mRNA作为模板。
它将DNA上的遗传信息转录下来,携带到核糖体上以密码方式控制蛋白质合成的氨基酸排列顺序。
3)rRNA:
约占总RNA的80%,原核生物和真核生物中rRNA种类都很多,如5SrRNA、16SrRNA、28SrRNA等。
它与蛋白质共同构成核糖体,核糖体是蛋白质合成的场所,同时还协助或参与了蛋白质合成的起始。
2.简述tRNA的二级结构的组成特点及每一部分的功能。
tRNA的二级结构组成和功能如下:
1)氨基酸臂:
由7对碱基组成、富含鸟嘌呤,末端为CCAOH,起接受氨基酸的作用
2)二氢尿嘧啶环:
由8-12个核苷酸组成,含有二个二氢尿嘧啶,通过3-4对碱基对形成的双螺旋区与tRNA的其余部分相连,该环可能与识别特定的氨酰tRNA合成酶有关
3)反密码环:
由7对核苷酸组成,环中部有3个碱基形成反密码子,它可识别mRNA上的密码子
4)额外环:
由3-18个不配对的碱基组成,位于反密码环和TψC环之间,不同的tRNA具有不同的额外环,它是tRNA分类和重要指标
5)TψC环:
由7个核苷酸组成,通过5对碱基组成的双螺旋区与tRNA分子其部分相连,它可能参与跟核糖体的结合。
3.为什么科学界将Watson和Crick提出DNA双螺旋结构模型评为20世纪自然科学最伟大的成就之一?
因为DNA双螺旋结构模型的建立说明了基因的结构、信息和功能三者之间的关系,
使当时分子生物学先驱者形成的三个学派(结构学派、信息学派和生化遗传学派)得到
统一,并推动了分子生物学的迅猛发展。
4.什么是DNA重组技术?
为什么说它的兴起导致了分子生物学的第二次革命?
DNA重组技术——在细胞体外将两个DNA片段连接成一个DNA分子的技术。
在适宜的条件下,一个重组DNA分子能够被引入宿主细胞并在其中大量繁殖。
DNA重组技术极大推动了DNA和RNA的研究,改变了分子生物学的面貌,并导致了一个新的生物技术产业群的兴起,所以被认为是分子生物学的第二次革命。
5.人类基因组计划是怎样提出来的?
它有何重大意义?
1986年,著名生物学家、诺贝尔奖获得者H.Dubecco在Sience杂志上率先提出“人
类基因组计划”,经过了3年激烈争论,1990年10月美国政府决定出资30亿美元,用15年时间(1990-2005年)完成“基因组计划”。
重大意义:
人类对自己遗传信息的认识将有益于人类健康、医疗、制药、人口、环境等
诸多方面,并且对生命科学也将有极大贡献。
6.如何证明DNA是遗传物质?
用35S和32P标记的噬菌体T2感染大肠杆菌,结果发现只有32P标记的DNA进入大肠杆菌细胞内,而35S标记的蛋白质仍留在细胞外,由此证明:
噬菌体DNA携带了噬菌体的全部遗传信息,DNA是遗传物质。
7.如何看待RNA功能的多样性?
它的核心作用是什么?
RNA有5类功能:
①控制蛋白质合成;②作用于RNA转录后加工与修饰;③基因
表达与细胞功能的调节;④生物催化与其他细胞持家功能;⑤遗传信息的加工与进化。
核心功能是:
遗传信息由DNA到蛋白质的中间传递体。
8.比较DNA和RNA在化学结构上、大分子结构上和生物学功能上的特点。
DNA的一级结构中组成成分为脱氧核糖核苷酸,核苷酸残基的数目由几千至几千万个;而RNA的组成成分是核糖核苷酸,核苷酸数目仅有几十到几千个。
另外在DNA分子中A=T,G=C,而在RNA分子中A≠U,G≠C。
二者的相同点在于:
它们都是以单核苷酸作为基本组成单位,核苷酸残基之间都是由3,5-磷酸二酯键连接的。
二级结构:
DNA是双链分子,2条链之间通过氢键和碱基完全配对(A-T,G-C)形成双螺旋的二级结构,一般是右手螺旋,也有左手螺旋。
RNA是单链分子,分子内部的不同部位(有的近距离,也有远距离)能够通过碱基发生配对(A-U,G-C和G-U),形成既有单链,又有双链的RNA二级结构,RNA二级结构元件有:
烃环(发夹)结构、内部环结构、分支环结构和中心环结构等。
9.DNA双螺旋结构类型有那些基本要点?
这些特点能解释哪些基本的生命现象?
DNA双螺旋结构模型的基本要点有:
(1)两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕,两条链均为右手螺旋。
(2)嘌呤与嘧啶位于双螺旋的内侧,磷酸与核糖在外侧,彼此通过3’,5’-磷酸二酯键相连接,形成DNA分子的骨架,碱基平面与纵轴垂直,糖环平面则与纵轴平行。
多核苷酸链的方向取决于核苷酸间磷酸二酯键的走向,习惯上以C3’-C5’为正向。
两条链配对偏向一侧,形成一条大购和一条小沟。
(3)双螺旋的平均直径为2nm,两个相邻的碱基对之间的高度,即碱基堆积距离为0.34nm,两个核苷酸之间的夹角为36°,沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸,每一转的高度(即螺距)为3.4nm。
(4)两条核苷酸依靠彼此碱基之间形成的氢键相联系而结合在一起。
(5)碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制。
但根据碱基配对原则,当一条多核苷酸链的序列彼此确定后,即可决定另一互补的序列。
解释生命活动:
双螺旋DNA是储存遗传信息的分子,通过半保留复制,储存遗传信息,通过转录和翻译表达出生命活动所需信息(蛋白质和酶)。
4.糖类
1.写出下列糖的Haworth结构式:
β-D-葡萄糖;β-D-果糖;蔗糖;α-D-半乳糖;N-乙酰-D-半乳糖胺;β-D-乳糖。
5.糖代谢
1.糖酵解产生丙酮酸的去路主要有哪些?
写出反应式及相关的酶。
糖酵解产生丙酮酸的去路主要有三条:
第一是在有氧条件下,经过丙酮酸脱氢酶系催化生成乙酰CoA,然后经三羧酸循
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