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如何做一名合格的研究生
研究生阶段主要侧重培养学生严谨的学术素养、实践技能和创造性解决问题的能力。
要让学生明白大学现有研究生培养体制的弊端,在大学里,收获一张文凭是容易的,但这张文凭的含金量究竟如何则要靠市场来检验。
许多在校大学生,往往把报考研究生看作是改变自己人生命运的捷径。
从研究生报考当初,就有太多的人没有端正自己的心态,“你以后想做什么”这个问题还没有搞清楚,单纯为了回避就业难度去考研,他们的目的就是想得到一张文凭,为自己就业镀金,把读研当成一种就业的手段,这样读起来就很难不应付了事,导致研究生毕业后,常常不能适应相关专业的需要。
反之,我也常常听到老师评论学生的主动性不够,“研究生不研究”的现象时有发生,毕业时找个好工作的欲望超过对汲取知识、训练能力、积淀潜力的渴望,相当一部分研究生对自己在学习中的主体地位缺乏明确的认识;而不少学生却抱怨不知读研期间老师关心太少,究竟如何读好书,读什么书,同时如何入手选题,又如何设计课题,再进一步实施等等。
下面我就老师的角度谈谈自己的感想:
如何做一名合格的研究生。
我觉得研究生和大学生的区别:
大学生看重理论知识的学生,研究生更看重知识的运用实践。
大学中学习的那些东西大多在工作中收效甚微。
如果研究生期间能够有效的接触实践,那么就更有机会把理论与实践结合起来,因为研究生也是学生,受社会影响不大。
而本科就不大可以,因为大学毕业就接触社会,有些方面有不好的影响。
你一旦是研究生,你就已经进入另一个阶段,不只是要完全乐在其中,更要从而接受各种有趣的知识,进入制造知识的阶段,也就是说你的论文应该有所创新。
由接受知识到创造知识,是身为一个研究生最大的特色,不仅如此,还要体认自己不再是个容器,等着老师把某些东西倒在茶杯里,而是要开始逐步发展和开发自己。
做为研究生不再是对于各种新奇的课照单全收,而是要重视问题取向的安排,就是在硕士或博士的阶段里面,所有的精力、所有修课以及读的书里面都应该要有一个关注的焦点,而不能像大学那般漫无目标。
大学生时代是因为你要尽量开创自己接受任何东西,但是到了硕士生和博士生,有一个最终的目的,就是要完成论文,那篇论文是你个人所有武功的总集合,所以这时候必须要有个问题取向的学习。
尝试跨领域研究,主动学习提出一个重要的问题,跨越一个重要的领域,将决定你未来的成败。
我也在台大和清华教了十几年的课,我常常跟学生讲,选对一个领域和选对一个问题是成败的关键,而你自己本身必须是带着问题来探究无限的学问世界,慢慢从被动的接受者变成是一个主动的探索者,并学会悠游在这学术的领域。
一个合格的研究生要尝试接受挑战,勇于克服,研究生如何训练自己?
就是每天、每周或每个月给自己一个挑战,要每隔一段时间就给自己一个挑战,挑战一个你做不到的东西,你不一定要求自己每次都能顺利克服那个挑战,但是要努力去尝试。
此外研究生期间要与导师多交流,研究生期间应该开始培养独立研究的能力,所以导师一般采用宽松管理。
除了几个重要的时间点老师会主动的找学生以外,其余时间都需要学生主动与老师联系。
导师是否真的成为你的导师,完全要看你自己的努力,同届的几个学生,可能会得到不同数量的指导,这并不是导师厚此薄彼,而是平时交流频度和质量决定的。
因此,我应该
(1)自觉地将阶段性成果向导师汇报,听听导师的建议,老师也许会从研究方法和细化问题的角度帮助你反思,更多的时候是为你提供其它的数据来源和支持(人力、物力)。
(2)认真地完成老师交给你的看似与你的论文并无关系的事情。
老师往往根据对你的直觉认识,认为你合适做什么事情而分配给你一些工作,也许别人对你也是这个印象,也许这是你自己都没有察觉到的你的优势。
认真地有意识地发展这方面的知识和技能,会使你成为一个有特长的人。
(3)和老师的接触有正式和非正式两类,正式的需要预约,真的是有事情要讨教。
非正式的包括路过老师的门口,打个招呼,闲聊两句。
有时候正是这种无心插柳,可能带来了很多的机会和资源,也可以得到一些意想不到的指点。
(4)不要唯导师命是从,有时候导师分配给你某个任务也有投石问路的意思,是因为想发掘你的潜力。
所以多和导师交流你的兴趣和想法,可以方便老师分配给你你所想要的机会,做你想做的事情。
(5)记住,任何时候研究中遇到问题,都可以向导师寻求帮助,即使你认为是你自己的问题。
这样做的另外一个好处是,让老师知道你是因为有问题而进展停滞,而不是忙其它事情去了。
总而言之,认真读好基本课目,广泛阅读相关知识,从小事做起,细心观察,不怕辛苦,多向老师请教及交流,注意自身修养的提高,才能作一名合格的研究生。
扩展阅读期中生化小结(PPT转WORD版)
生化小结
绪论
一.生物化学的定义生物化学即生命的化学,主要应用化学的理论和方法
研究生命现象、从分子水平阐明生命现象的本质。
二.生物化学发展史①构成生物机体的物质基础(静态生化阶段)②研究生命
物质在生物体内运动规律(动态生化阶段)③遗传信息传递、调控与生物大分子结构功能(分子生物学阶段)
第一章蛋白质的结构与功能
一.蛋白质(Protein)由20种氨基酸(aminoacids)通过肽键(peptidebond)
相连形成的高分子含氮化合物。
二.蛋白质的生物学重要性
蛋白质是生物体重要组成成分(分布广,含量高)。
蛋白质具有重要的生物学功能(作为生物催化剂、代谢调节作用、免疫
保护作用、物质的转运和存储、运动与支持作用、参与细胞间信息传递)。
氧化供能
三.蛋白质组成元素主要有C、H、O、N和S。
各种蛋白质的含氮量很接近,
平均为16%。
四.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L--氨基酸。
五.氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类(非极性脂肪族氨基酸、极性中
性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸)。
六.20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
氨基酸具有两性解离的性质(氨基酸呈电中性时溶液的pH值称为该氨基
酸的等电点)。
含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质(测定蛋白质溶液280nm的光吸
收值)。
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。
七.蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链(肽键是由一个氨基酸的-羧基
与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键)。
八.蛋白质的分子结构
一级结构蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序,是蛋白质空间
构象和特异生物学功能的基础,一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能。
(主要化学键肽键,有些蛋白质还包括二硫键)。
二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链
骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
(主要化学键氢键)
肽单元参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面,C1和C2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元(peptideunit)。
-螺旋(helix,最常见,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,右手螺旋结构,靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键,螺距为0.54nm,每一圈含有6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm)
-折叠(-pleatedsheet,是由伸展的多肽链组成的,使多肽链形成片层结构,构象通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持。
肽链可以是平行排列或者)-转角(-turn)
无规卷曲(randomcoil)
模体具有特殊功能的超二级结构。
二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,称为模体(motif)。
(钙结合蛋白、锌指结构)
三级结构整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原
子在三维空间的排布位置。
(主要化学键疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等)
结构域三级结构层次上的局部折叠区。
分子量较大的蛋白质常可折叠
成多个结构较为紧密的区域,并各行其功能,称为结构域。
分子伴侣通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形
成四级结构。
(可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开,如此重复进行可防止错误的聚集发生,使肽链正确折叠;与错误聚集的肽段结合,使之解聚后,再诱导其正确折叠;在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用)
亚基(subunit)有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,每一条多肽
链都有完整的三级结构。
(主要化学键氢键和离子键)
四级结构蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
(同二聚体,异二聚体)
九.蛋白质的分类(单纯蛋白,结合蛋白;纤维状蛋白,球状蛋白)。
十.蛋白质组一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质,即“一种基因组所表
达的全套蛋白质”。
十一.蛋白质的功能依赖特定空间结构。
协同效应一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡
聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象。
变构效应蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化。
十二.蛋白质的理化性质
1.蛋白质具有两性电离的性质。
2.蛋白质具有胶体性质。
3.蛋白质空间结构破坏而引起变性(破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白
质的一级结构)。
4.蛋白质的复性(若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可恢
复或部分恢复其原有的构象和功能)。
5.蛋白质沉淀(在一定条件下,蛋白疏水侧链暴露在外,肽链融会相互缠
绕继而聚集,因而从溶液中析出。
变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性)。
6.蛋白质的凝固作用(蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块,
此凝块不易再溶于强酸和强碱中)。
7.蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰。
8.应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量(茚三酮反应、双缩脲反应)。
9.透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物。
10.丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法。
1利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离。
1应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离。
1利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离。
1应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列。
1应用物理学、生物信息学原理可进行蛋白质空间结构测定。
第二章核酸的结构和功能
一.核酸(Nucleicacid)以核苷酸为基本组成单位的生物大分子,携带和传递
遗传信息。
分脱氧核糖核酸、核糖核酸。
二.核苷酸是构成核酸的基本组成单位。
核苷酸由碱基(base嘌呤碱、嘧啶碱)、
戊糖(ribose)与磷酸(phosphate)组成。
三.嘌呤N-9或嘧啶N-1与(脱氧)核糖C-1’通过β-N-糖苷键相连形成(脱
氧)核苷,并与磷酸通过酯键结合构成(脱氧)核苷酸。
四.DNA是脱氧核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接形成的大分子。
一个脱氧核苷酸3’的羟基与另一个核苷酸5’的α-磷酸基团缩合形成磷
酸二酯键(phosphodiesterbond)。
多个脱氧核苷酸通过磷酸二酯键构成了具有方向性的线性分子,称为多聚脱氧核苷酸即DNA链。
DNA链的方向是5’→3’,交替的磷酸基团和戊糖构成了DNA的骨架。
五.RNA也是具有3’,5’-磷酸二酯键的线性大分子。
六.核酸的分子结构
一级结构核苷酸的排列顺序,或碱基序列。
(5pApCpTpGpCpT-OH3)
二级结构双螺旋结构。
DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构。
两条多聚核苷酸链在空间的走向呈反向平行,两条链围绕着同一个螺旋轴形成右手螺旋的结构,双螺旋结构的直径为37nm,螺距为54nm;脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧,疏水的碱基位于内侧;双螺旋结构的表面形成了一个大沟和一个小沟。
DNA双链之间形成了互补碱基对。
碱基配对关系称为互补碱基对;DNA的两条链则互为互补链;碱基对平面与螺旋轴垂直。
疏水作用力和氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定。
相邻两个碱基对会有重叠,产生了疏水性的碱基堆积力;碱基堆积力和互补碱基对的氢键共同维系着DNA结构的稳定。
高级结构超螺旋结构(superhelix)。
DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构(正超螺旋与负超螺旋)。
原核生物DNA多为环状,以负超螺旋的形式存在,平均每200碱基就有一个超螺旋形成。
真核生物DNA以非常有序的形式存在于细胞核内,在细胞周期的大部分时间里,DNA以松散的染色质(chromatin)形式存在,在细胞分裂期,则形成高度致密的染色体(chromosome)。
染色质DNA染色质呈现出的串珠样结构,染色质的基本单位是核小体(nucleosome)。
核小体由DNA(约200bp)、组蛋白(H1、H2A、H2B、H3、H4)组成。
双链DNA的折叠和染色体组装DNA经过多次折叠,被压缩了8000~10000倍,组装在直径只有为数微米的细胞核内。
第一次折叠,双链DNA构成核小体;第二次折叠,构成染色质纤维空管;第三次折叠,染色质纤维;第四次折叠,构成染色体。
七.DNA是遗传信息的物质基础。
DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息,并作为基因复制和转录的模
板;它是生命遗传的物质基础,也是个体生命活动的信息基础。
基因从结构上定义,是指DNA分子中的特定区段,其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。
八.mRNA是蛋白质合成中的模板。
不均一核RNA(hnRNA,mRNA的成熟过程是hnRNA的剪接过程)含有内含子
(intron)和外显子(exon);外显子是氨基酸的编码序列,而内含子是非编码序列;成熟的mRNA由氨基酸编码区和非编码区构成。
大部分真核细胞mRNA的5"末端都以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷(帽子结
构:
m7GpppNm,可以与帽结合蛋白结合)为起始结构;在真核生物mRNA的3"末端有多聚腺苷酸结构(转录后加上)。
功能mRNA核内向胞质的转位、mRNA的稳定性维系、翻译起始的调控。
mRNA依照自身的碱基顺序指导蛋白质氨基酸顺序的合成从mRNA分子5"
末端起的第一个AUG开始,每3个核苷酸为一组称为密码子(codon)或三联体密码(tripletcode);AUG被称为起始密码子;决定肽链终止的密码子则称为终止密码子;位于起始密码子和终止密码子之间的核苷酸序列称为开放阅读框(openreadingframe,ORF),决定了多肽链的氨基酸序列。
九.tRNA是蛋白质合成中的氨基酸载体。
转运RNA在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体,将氨基酸转呈给
mRNA,由74~95核苷酸组成,占细胞总RNA的15%,具有很好的稳定性。
tRNA具有局部的茎环(stem-loop)结构或发卡(hairpin)结构。
tRNA的二
级结构三叶草形(氨基酸臂、DHU环、反密码环、TψC环、附加叉)。
tRNA的3’-末端连接氨基酸。
tRNA的3’-末端都是以CCA结尾;3’-末端的A与氨基酸共价连结,tRNA成为了氨基酸的载体;不同的tRNA可以结合不同的氨基酸。
tRNA的反密码子识别mRNA的密码子。
tRNA的反密码子环上有一个由三个
核苷酸构成的反密码子(anticodon);tRNA上的反密码子依照碱基互补的原则识别mRNA上的密码子。
十.以rRNA为组分的核蛋白体是蛋白质合成的场所。
核蛋白体RNA是细胞内含量最多的RNA(>80%);rRNA与核蛋白体蛋白结合组成核蛋白体(ribosome),为蛋白质的合成提供场所。
原核生物,小亚基30s(rRNA16s)、大亚基50s(rRNA23s、5s);真核生物,小亚基40s(rRNA18s)、大亚基(rRNA28s、8s、5s)。
十一.snmRNA参与了基因表达的调控。
细胞的不同部位存在的许多其他种类的小分子RNA,统称为非mRNA小RNA;RNA组学是研究细胞内snmRNA的种类、结构和功能;同一生物体内不同种类的细胞、同一细胞在不同时空状态下snmRNAs表达谱的变化,以及与功能之间的关系。
种类核内小RNA、核仁小RNA、胞质小RNA、催化性小RNA、小片段干涉RNA。
功能参与hnRNA的加工剪接。
十二.核酶某些小RNA分子具有催化特定RNA降解的活性,这种具有催化作用
的小RNA亦被称为核酶或催化性RNA。
十三.小片段干扰RNAsiRNA是生物宿主对外源侵入的基因表达的双链RNA进
行切割所产生的特定长度和特定核酸序列的小片段RNA;可以与外源基因表达的mRNA相结合,并诱发这些mRNA的降解;基于此机理,人们发明了RNA干扰技术。
十四.核酸的理化性质
核酸为多元酸,具有较强的酸性。
粘度DNA>RNA,dsDNA>ssDNA。
沉降行为:
不同构象的核酸分子的沉降的速率有很大差异,这是超速离
心法提取和纯化核酸的理论基础。
核酸分子具有强烈的紫外吸收。
DNA变性是双链解离为单链的过程(本质是双链间氢键的断裂)。
增色效应(hyperchromiceffect)DNA变性时其溶液OD260增高的现
象。
解链曲线连续加热DNA的过程中以温度相对于A260值作图。
解链温度(meltingtemperature,Tm)解链过程中,紫外吸光度的变
化达到最大变化值的一半时所对应的温度。
(G+C含量越高,解链温度就越高)
DNA复性(renaturation)当变性条件缓慢地除去后,两条解离的互补
链可重新配对,恢复原来的双螺旋结构。
10.退火(annealing)热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性这一过程。
1减色效应DNA复性时,其溶液OD260降低。
1核酸分子杂交杂化双链(heteroduplex)可以在不同的DNA与DNA之间
形成,也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。
十五.核酸酶所有可以水解核酸的酶。
分DNA酶、RNA酶;核酸内切酶(分为限制性核酸内切酶和非特异性限
制性核酸内切酶)、核酸外切酶(5→3或3→5核酸外切酶)。
功能参与DNA的合成、修复以及RNA的剪接;清除多余的、结构和功
能异常的核酸,以及侵入细胞的外源性核酸;降解食物中的核酸;体外重组DNA技术中的重要工具酶。
第二章酶
一.酶(Enzyme)生物体内活细胞产生的一种生物催化剂。
二.酶的形式
单体酶仅具有三级结构的酶。
寡聚酶由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
多酶体系由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。
多功能酶或串联酶一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合,多种不同催化功能存在于一条多肽链中,这类酶称为多功能酶。
三.酶的分类
单纯酶;结合酶,全酶由蛋白质部分(酶蛋白,决定反应的特异性)及辅助因子(小分子有机化合物、金属离子,决定反应的种类与性质)。
金属酶,金属离子与酶结合紧密,提取过程中不易丢失;金属激活酶,金属离子为酶的活性所必需,但与酶的结合不甚紧密。
小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质,称为辅酶;辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基,辅基和酶蛋白结合紧密,不能通过透析或超滤等方法将其除去,在反应中不能离开酶蛋白。
四.酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位。
必需基团酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切
相关的化学基团。
酶的活性中心指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间
结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。
活性中心内的必需基团结合基团(与底物相结合)、催化基团(催化底
物转变成产物);活性中心外的必需基团位于活性中心以外,维持酶活性中心应有的空间构象和(或)作为调节剂的结合部位所必需。
五.同工酶催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性
质不同的一组酶。
(LDH1-5、CK1-3)
同工酶是由不同基因编码的多肽链,或由同一基因转录生成的不同mRNA所
翻译的不同多肽链组成的蛋白质;同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。
六.酶促反应特点
酶促反应具有极高的效率(通过促进底物形成过渡态)。
不需要较高的反应温度,比一般催化剂更有效地降低反应的活化能(activationenergy,底物分子从初态转变到活化态所需的能量)。
(酶的转换数在酶被底物饱和的条件下,每个酶分子每秒钟将底物转化为产物的分子数。
)
酶促反应具有高度的特异性。
绝对特异性只能作用于特定结构的底物,进行一种专一的反应,生成一种特定结构的产物。
相对特异性作用于一类化合物或一种化学键。
立体结构特异性作用于立体异构体中的一种。
酶促反应的可调节性
七.酶-底物复合物的形成有利于底物转变成过渡态。
诱导契合酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适
应,进而相互结合。
邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心。
酶在反应中将
诸底物结合到酶的活性中心,使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。
表面效应酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋”,酶反应在此疏
水环境中进行,使底物分子脱溶剂化,排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥,防止水化膜的形成,利于底物与酶分子的密切接触和结合。
八.酶的催化机制呈多元催化作用
一般酸-碱催化作用。
共价催化作用很多酶在催化过程中,与底物形成瞬时共价键,底物与
酶形成共价键后被激活,并很容易进一步水解形成产物和游离的酶。
这种催化机制称为共价催化。
亲核催化作用酶活性中心有的催化基团属于亲核基团,可以提供电子
给带有部分正电荷的过渡态底物,形成瞬间共价键。
这种催化作用称为亲核催化;亲电子催化可使酶活性中心的阳离子亲电子基团与富含电子的底物形成共价键。
九.底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线。
在其他因素不变的情况下,底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关
系。
前提单底物、单产物反应;酶促反应速率一般在规定的反应条件下,
用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示;反应速率取其初速率,即底物的消耗量很小时的反应速率;底物浓度远远大于酶浓度。
当底物浓度较低时反应速率与底物浓度成正比;反应为一级反应。
随
着底物浓度的增高反应速率不再成正比例加速;反应为混合级反应。
当底物浓度高达一定程度反应速率不再增加,达最大速率;反应为零级反应。
十.米-曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性
1.解释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理学说是中间产物学说S+E=ES→E+P,这里S代表底物,E代表酶,ES为中间产物,P为反应的产物。
(第一步正反应速率k1,逆反应k2;第二步反应速率k3)
米氏方程式V=Vmax[S]/(Km+[S]),[S]底物浓度、V不同[S]时的反应速率、Vmax最大反应速率、Km米氏常数(Michaelisconstant)。
假设E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应,而ES分解为E及P的反应为慢反应,反应速率取决于慢反应即V=k3[ES];S的总浓度远远大于E的总浓度,因此在反应的初始阶段,S的浓度可认为不变即[S]=[St]。
Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度,单位是mol/L。
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