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生物化学
生物化学总结
第1章绪论
生物化学的发展:
1)静态生物化学阶段:
主要是发现了生物体主要由糖类、脂类、蛋白质和核酸四大类有机物质组成。
2)动态生物化学阶段:
对各种化学物质的代谢途径有了一定的了解。
3)分子生物化学阶段:
主要是探讨生物遗传信息的传递、表达及其调控。
第2章糖类
1.糖类是由碳、氢、氧三种元素组成,常以Cn(H2O)n表示(其中n>=3),所以也称为碳水化合物。
糖类是以糖原的形式存在。
2.糖类的主要生物学作用:
1)作为能源物质。
2)糖类是细胞及组织的重要结构成分。
3)糖类可以作为碳源,为合成其他生物分子提供原料。
4)糖类可以作为生理活性物质。
5)糖类可以作为生物的信息载体。
3.糖的分类:
醛糖(甘油醛、葡萄糖、核糖等)
按照糖的功能基团分为酮糖(二羟基丙酮、果糖、核酮糖)
单糖
按照糖的结构性质及聚合程度分为寡糖(也称低聚糖,由2-10个单糖缩合而成)
多糖(淀粉和糖原,纤维素,果胶酸,壳多糖=几丁质)
单成分糖
按照有无其他非糖成分可分为复合糖【最简单的单糖是甘油醛和二羟基丙酮】
4.单糖的物理性质
1)糖的旋光性:
一切单糖都有不对称碳原子,所以都有旋光的能力,能使偏振光平面向左或向右旋转。
2)糖的变旋现象:
一个有旋光性的糖溶液放置后,其比旋度改变的现象称为变旋。
3)甜度:
各种糖的甜度不一,常以蔗糖的甜度为标准进行比较
4)溶解度:
单糖分子中含有多个羟基,增加了它的水溶性,尤其是在热水中溶解度极大,但不溶于乙醚、丙酮等有机溶剂中。
5.单糖的化学性质:
氧化反应、还原反应、成脎反应、成酯反应、成苷反应、酸的作用、碱的作用。
6.多糖的性质:
①一般难溶于水或根本不溶于水
②没有甜味,无还原性
③有旋光性,但无变旋现象
④在酸、酶的作用下,可水解为单糖、二糖和非糖物质
第三章脂质与生物膜
1.脂肪的理化性质
1)物理性质:
①无色、无臭、无味的稠性液体或蜡状固体。
②脂肪的密度均小于1g/cm3
③脂肪不溶于水,易溶于乙醚、氯仿、苯等有机溶剂。
④没有明确的熔点,脂肪的熔点是其脂肪酸组成决定的,一般随饱和脂肪酸的数目和链数增加而升高。
2)化学性质:
①水解与皂化
②酸败和酸值
天然油脂在空气中长时间暴露会产生难闻的气味,这种现象称为酸败。
酸败的原因:
①主要是油脂的不饱和成分发生自动氧化②其次是微生物的作用,它们把脂肪分解为游离的脂肪酸和甘油。
低分子脂肪酸的氧化产物都有臭味。
酸值为酸败的程度。
③氢化和卤化(加成反应)
④乙酰化作用油脂中含羟基的脂肪酸可与乙酸酐或其他酰化剂作用形成相应的酯,称为乙酰化作用。
2.磷脂包括:
甘油磷脂和鞘磷脂
3.磷脂的性质:
1)电荷与极性磷脂在pH=7时,整个分子都是电中性的,是两性离子
2)水解作用在强碱性水溶液易于水解,水解产物是脂肪酸、氨基醇及甘油磷酸酯。
甘油磷酸酯的水解比较难,需在酸性水溶液中长时间回流才行。
3)溶解性在有机溶剂中,磷脂形成透明溶液,不同磷脂溶解度差异大,可以用来分离纯化各种磷脂。
磷脂不溶于丙酮和乙酸乙酯,利用这条性质可以将磷脂与油脂分开。
磷脂在水中以胶体形式存在。
4)氧化性质磷脂均是白色蜡状固体,暴露于空气时,发生颜色变化,白色—黄色—黑色
4.生物膜包括围在细胞质外围的质膜和细胞起的内膜系统。
5.生物膜的化学组成:
膜脂(磷脂、胆固醇、糖脂)、膜蛋白(外周蛋白、内在蛋白)、糖类()。
6.生物膜的结构:
1)生物膜的不对称性
2)生物膜的流动性
3)生物膜的流动镶嵌模型
7.生物膜的功能:
(一)物质的跨膜运输
(1)小分子的跨膜运输
1〉主动运输
2〉被动运输:
①简单扩散②协助扩散
(2)大分子的跨膜运输
1〉外排作用
2〉内吞作用:
①吞噬作用②胞饮作用③受体介质的内吞作用
(2)能量转换:
①氧化磷酸化②光合磷酸化
真核生物中,氧化磷酸化发生在线粒体内膜上,而光合磷酸化发生在叶绿体的类囊体膜上。
原核生物,氧化磷酸化发生在细胞质膜上。
(3)信号转换
细胞通讯:
生物有机体为了适应外界环境的变化,保持功能上的协调统一,就要求有一个完善的细胞相互识别、相互反应和相互作用的机制,这一机制被称为细胞通讯。
信号物质包括激素、神经递质和细胞因子等。
(4)细胞识别
eg:
植物的花粉和柱头,豆科植物的根系和根瘤菌,激素及受体,寄生菌与寄主
第四章蛋白质(考的多)
1.蛋白质的组成是由碳、氢、氧、氮(含氮量16%),此外还有少量硫及其他一些矿物质元素。
2.蛋白质的分类
1)根据分子形状分为:
球状蛋白质及纤维状蛋白质
2)根据化学组成和溶解性分为:
单纯蛋白质和结合蛋白质
3)根据生物功能分为:
活性蛋白质和非活性蛋白质
3.蛋白质的生物学功能:
①催化作用②激素作用③肌肉收缩作用④免疫作用(抗体)⑤运载工具⑥生物膜功能⑦接受和传递信息⑧结构支持作用⑨控制生长与分化⑩感染和毒性作用
4.氨基酸结构特点:
1)蛋白质中的氨基酸除脯氨酸外,均为α-氨基酸
2)除甘氨酸外,氨基酸都具有旋光性,能使偏振光平面向左(-)或向右(+)旋转
3)20种氨基酸除甘氨酸外都有D型和L型两种立体异构体
5.氨基酸的分类:
酸性氨基酸:
谷氨酸(Glu)和天冬氨酸(Asn),侧链含有羧基。
碱性氨基酸:
赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)
亚氨基酸:
脯氨酸(Pro)
含硫类:
半胱氨酸(Cys)(巯基)
蛋氨酸(Met)
羟基类:
色氨酸(Trp)
苏氨酸(Thr)
6.20种氨基酸中8种是人体所必需的,而对于婴儿来说,精氨酸和组氨酸是必需氨基酸。
7.氨基酸的理化性质:
①性状:
α-氨基酸均为无色晶体,但性状各不相同,熔点极高,一般为200~300°C,达到熔点时往往分解放出CO2
②溶解度:
α-氨基酸都可溶于水,但在水中的溶解度大小不同。
所有氨基酸都能溶于稀酸稀碱溶液中,而不溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂。
③味感:
D-型氨基酸多带甜味,L-型有甜、苦、鲜、酸等味感
④紫外吸收特性:
蛋白质的紫外吸收光在280nm,能利用紫外分光光度法测定蛋白质的含量
⑤旋光度:
除甘氨酸外氨基酸都有旋光性和特定的比旋光度。
NH3﹢
8.两性离子:
是指在同一个氨基酸分子上带有正负两种电荷。
H—C—COOˉ
R
9.等电点:
在一定pH条件下,氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相同,即净电荷为零,此时溶液的pH称为氨基酸的等电点,用pI表示。
当pH 当pH>pI时,氨基酸带负电,在电场中向正极移动。 等电点时的特点: 1)氨基酸溶解度最小 2)净电荷为零,在电场中不移动。 中性氨基酸的等电点pI=(pK1+pK2)/2 酸性氨基酸的等电点pI=(pK1+pKR)/2 碱性氨基酸的等电点pI=(pK2+pKR)/2 10.氨基酸的化学反应: 1)与亚硝酸的反应 氨基酸中的氨基具有伯氨的性质,与亚硝酸作用时生成α—羟基酸和氮气。 生成的氮气分子一半来自氨基酸,另一半来自亚硝酸。 这一氨基氮测定法也常称为范斯莱克定氮法。 利用这个反应测定蛋白质分子中的自由氨基即水解产物氨基酸分子中的氨基含量。 2)与甲醛反应(氨基酸的甲醛滴定) 加入甲醛溶液,则氨基酸中的氨基作为亲核试剂与甲醛中的羰基发生加成反应,生成N,N—二羟甲基氨基酸,可以使氨基的pKa值下降2—3个pH单位,可以用酚酞做指示剂,用NaOH滴定来测定游离的氨基,用此方法测定游离氨基,大体判断蛋白质水解和合成的进度。 3)2,4—二硝基氟苯反应(DNFB)即Sanger反应 4)苯异硫氰酸酯反应(PITC) 5)丹磺酰氯反应(DNS) 6)与荧光胺反应 7)与茚三酮反应 11.N端氨基酸的鉴定: 1)2,4—二硝基氟苯反应(DNFB)即Sanger反应 2)苯异硫氰酸酯反应(PITC) 3)丹磺酰氯反应(DNS) 12.氨基酸的分离分析和鉴定: 1)分配层析 2)离子交换层析 3)高效液相色谱 13.胰蛋白酶专一水解精氨酸(Arg)赖氨酸(Lys) 胰凝乳蛋白酶(糜蛋白酶)专一水解酪氨酸(Tyr)色氨酸(Trp)苯丙氨酸(Phe)亮氨酸(Leu) 14.蛋白质的结构: 一级结构: 蛋白质多肽链中的氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 作用力: 二硫键 二级结构: 蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。 只包括主链原子的局部空间排列,不包括其他肽段间的相互关系及侧链构象的内容。 (包括α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲) 作用力: 氢键 α螺旋: 多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升,右手螺旋,每隔3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距为0.540nm。 每个氨基酸残基的羰基氧与它后面的第4个氨基酸残基的酰胺氢之间形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平形。 β折叠: ①多肽链充分伸展,各肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链R基团交错位于锯齿状结构上下方;②它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定.③相邻肽链的走向可以是平行和反平行2种④平行结构中肽链同侧2个相邻的同一基团之间的间距为0.65nm,而反平行结构中间距为0.70nm。 β转角: 常发生于肽链进行180度回折时的转角上,常有4个氨基酸残基组成,第二个残基常为脯氨酸。 无规则卷曲: 无确定规律性的那段肽链。 三级结构: 是指蛋白质多肽链在二级结构的基础上由氨基酸残基侧链的相互作用使多肽链进一步卷曲折叠,导致整个分子形成很不规则的特定构象,这种由α螺旋、β折叠、β转角等构象单元相互配置而成的构象称为蛋白质的三级结构。 作用力: 疏水键,氢键,二硫键,范德华力,离子键 四级结构: 具有独立三级结构的多肽链通过非共价键彼此缔合而形成的聚合体结构就是蛋白质的四级结构。 作用力: 疏水键,氢键,离子键 15.蛋白质的等电点: 蛋白质的结构当溶液在某一特定的pH条件下,蛋白质分子所带的正电荷数与负电荷数相等,即净电荷为零,此时蛋白质分子在电场中不移动,这时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。 (此时蛋白质的溶解度最小) 16.蛋白质的沉淀反应: 是指在蛋白质胶体溶液中加入适当试剂,破坏了蛋白质的水化膜或中和了蛋白质分子表面的电荷,从而使蛋白质胶体溶液变得不稳定而发生沉淀的现象。 ①盐析沉淀法 ②等电点沉淀法 ③有机溶剂沉淀法 ④重金属盐沉淀法 ⑤生物碱试剂沉淀法 ⑥加热变性沉淀法 17.蛋白质的变性的因素 物理因素: 高温、紫外线、X射线、超声波、高压、剧烈地搅拌和震荡 化学因素: 有强酸、强碱、尿素、胍(guā)盐、去污剂、重金属盐、三氯乙酸和浓乙醇 18.蛋白质的变性: 蛋白质因受某些物理或化学因素的影响,分子的空间构象被破坏,从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象 可逆变性: 如胃蛋白酶在80-90°C失活;而温度降至37°C恢复 不可逆变性: 如煮鸡蛋 蛋白质的复性: 如果除去变性因素,在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性的现象称为蛋白质的复性。 19.蛋白质材料预处理级细胞破碎方法: ①机械破碎法②渗透破碎法③反复冻融法④超声波法⑤酶法 20.蛋白质粗品制得: ①等电点沉淀法②盐析法③有机溶剂沉淀法 21.蛋白质的分离纯化的方法: 透析和超滤、凝胶过滤法、盐溶和盐析、电泳、离子交换层析法、亲核层析分离技术 第五章核酸 1.核酸分为核糖核酸和脱氧核糖核酸 RNA与DNA和化学组成 组成成分 RNA DNA 戊糖 磷酸 嘌呤碱 嘧啶碱 D—核酸 磷酸 腺嘌呤、鸟嘌呤 尿嘧啶、胞嘧啶 D—2—脱氧核酸 磷酸 腺嘌呤、鸟嘌呤 胸腺嘧啶、胞嘧啶 2.DNA的分子结构 1)DNA的一级结构: 指DNA分子中脱氧核苷酸的排列顺序。 2)DNA双螺旋结构的特点 (1)DNA分子由两条平行的多核苷酸链围绕同一中心轴向右盘旋形成双螺旋结构且两条链的走向相反。 (2)由“磷酸—脱氧核糖”交替排列形成的两条主链作为骨架,位于螺旋外侧。 碱基位于螺旋内侧,并通过氢键形成碱基对。 因此在双螺旋表面形成两种凹槽,分别称为大沟和小沟。 (3)螺旋的直径为2nm。 碱基对之间的距离为0.34nm,螺旋一圈含10个碱基对,螺旋距离为3.4nm。 (4)A与T配对,G与C配对,这种配对规律称为碱基互补规律。 A与T之间形成2个氢键,G与C之间形成3个氢键作用力。 DNA双螺旋结构稳定的因素: 碱基堆积力、氢键、离子键。 3)DNA的三级结构: DNA分子在细胞内在双螺旋结构基础上进一步扭曲盘旋形成DNA的三级结构。 3.tRNA的二级结构三叶草结构,三级结构倒写的L 4.mRNA结构: 5’—端有一甲基化的“帽子”结构 作用保护mRNA不被核酸外切酶水解,并且能与帽结合蛋白,识别核糖体并与之结合,与翻译起始有关 3’一端有一段200多个残基的多聚腺苷酸(polyA) 作用与mRNA的半衰期有关,衰老的mRNA,polyA逐渐变短 5.增色效应: DNA变形后,由于双螺旋解体,碱基堆积力已不存在,藏于螺旋内部的碱基暴露出来,这样使得变形后的DNA对260mm紫外光的吸收率比变形前明显升高。 减色效应: DNA复性后,不仅其生物活性和理化性质得以恢复,而且其紫外吸收值也随之变小,这种现象叫减色反应。 6.熔解温度(或解链温度): 通常DNA变性的条件所需的狭窄温度范围的中点,即熔解曲线中点对应的温度称为溶解温度或解链温度。 用Tm表示,一般为70~85℃。 7.DNA复性: 变性DNA在适当的条件下,两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构的过程~ 8.退火: 热变性的DNA经缓慢冷却也可以复性,这一过程称为退火。 9.影响复性的因素: (1)DNA顺序的复杂性 (2)温度 (3)DNA浓度 (4)DNA片段大小 (5)离子强度 10.核酸的杂交: 若这些异源DNA之间在某些区域有相同的序列,则退火条件下能形成DNA—DNA异源双链,或将变形的单链DNA与RNA经复性处理形成DNA—RNA杂合双链,这种过程称为分子杂交。 第六章酶 1.酶: 具有催化功能的一类生物大分子,又称生物催化剂。 除具有催化活性的RNA外,酶的化学本质是蛋白质。 2.酶的作用特点: 催化效率高、高度单一性、作用条件温和、酶的活性受到调节和控制 3.酶根据反应性质分类: 1)氧化还原酶类2)转移酶类3)水解酶类4)裂合酶类5)异构酶类6)合成酶类 4.全酶: 蛋白质部分称为脱辅酶或脱辅基蛋白,非蛋白部分统称为辅因子,脱辅基蛋白与辅因子结合后形成的复合物称为全酶 5.酶的活性中心或活性部位是结合底物和将底物转化为产物的区域。 酶的活性中心包括两个功能: 结合部位和催化部位。 6.结合部位: 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位,此部位决定酶的专一性。 催化部位: 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位,此部位决定酶所催化反应的性质。 酶的别构部位: 有些酶分子除了有底物结合的活性部位外,还有与非底物结合的部位,这种部位有别于活性部位。 而且与之结合的物质对其催化能力有调节作用,故称这个部位为别构部位。 具有别构部位的酶叫别构酶。 别构酶包括两个中心: 活性中心和别构中心。 活性中心负责与底物结合及催化底物形成产物。 别构中心与效应物结合,进而调节酶促反应速度,也成调节部位。 7.米式方程 一级反应 混合级反应 零级反应 底物浓度对酶促反应速率的影响 Vmax[S] Km+[S] v= Vmax为该酶反应的最大速度,[S]为底物浓度,Km为米氏常数,v为在某一底物浓度时相应的反应速率 Km是酶的特征性常数,只与酶的性质有关,而与酶的浓度无关。 Km的意义: 当底物浓度等于Km时,酶促反应速度等于最大反应速度的一半。 即反应速度达到最大速度一半时的底物浓度,它的单位就是浓度单位mol/L。 最适底物: Km值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。 Km值和Vmax的求法(双倒数作图法) 作图法 斜率为Km/Vmax,横轴截距为-1/Km,纵轴截距为1/Vmax。 8.抑制剂对酶促反应速度的影响 (一)不可逆抑制作用 1)非专一性的不可逆抑制作用 2)专一性的不可逆抑制作用 (二)可逆的抑制作用(特点) 1)竞争性抑制: 由于抑制剂在结构上常与底物相似,可同底物竞争性地与酶的活性部位同一部位结合,能够与酶结合形成EI复合物,妨碍了底物与酶结合,但EI不能分解成产物P,因此导致酶的反应速度下降。 2)非竞争性抑制: 可逆地结合在酶活性部位以外的部位,这种结合不影响酶与底物的结合,即酶与抑制剂结合后可与底物结合,或酶与底物结合后又可与抑制剂结合,形成的酶—底物—抑制剂复合物(ESI)不能近一步释放出产物,从而达到抑制酶活性的作用。 3)反竞争性抑制: 反竞争性抑制只与ES结合,而不与游离酶结合。 9.酶活力是指酶催化一定化学反应的能力。 10.比活力: 每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。 酶的比活力(纯度)=酶活力单位数(IU)/酶蛋白质量(mg) 第七章维生素与辅酶 1.水溶性维生素主要包括维生素B1、维生素B2、泛酸、维生素PP、维生素B6、生物素、叶酸、维生素B12、硫辛酸和维生素C。 钙盐的更新和新骨的生成。 2.维生素D功能: 促进小肠粘膜细胞对钙磷的吸收,促进肾小管细胞对钙磷的重吸收,促进 第八章生物氧化 1.生物氧化: 糖类、脂类和蛋白质等有机物质在生物体内进行氧化分解产生二氧化碳和水,并释放出大量能量的过程。 生物氧化的特征之一是能量的储存和释放是逐步进行的,这个过程主要是通过高能化合物的生成和水解来完成的。 2.生物氧化的特点: 1)生物氧化是在温和条件下进行的 2)生物氧化是酶催化的、辅酶和电子传递体参与的多步反应 3)生物氧化时,有机分子的能量是逐步释放的 4)生物氧化过程产生的能量一般贮存于一些特殊化合物中,主要是ATP 3.生物氧化的方式: (一)脱氢氧化反应: 1.脱氢2.加水脱氢 (二)氧化反应: 1.单加氧酶2.双加氧酶 (三)单纯失电子 (四)二氧化碳的生成: 1.直接脱羧: α—直接脱羧、β—直接脱羧 2.氧化脱羧: α—氧化脱羧、β—氧化脱羧 3.加水脱羧 (五)水的生成(电子传递链形式) 4.高能化合物: 在生化反应中,在水解时或基团转移反应中可释放出大量自由能的化合物称为高能化合物。 (大于21kJ/mol,或5kcal/mol) 5.高能化合物的键型特点: (一)磷氧键型: 1)酰基磷酸化合物: 乙酰磷酸、1,3—二磷酸甘油酸 2)焦磷酸化合物: 焦磷酸 3)烯醇式磷酸化合物: 磷酸烯醇式丙酮酸 (二)氮磷键型: 磷酸肌酸 (三)硫脂键型: 脂酰CoA (四)甲硫键型: S—腺苷甲硫氨酸 6.呼吸链: 在生物氧化过程中,从代谢产物上脱下的氢经过一系列的按一定顺序排列的传递体的传递,最后传递给氧生成水同时释放能量,由于此过程消耗氧气,这种氢和电子的传递体系称为电子传递体,又称呼吸链。 . 磷酸甘油酸激酶Mg2﹢ 7.ATP的生成方式: 1)底物水平磷酸化 油酸+ADP3—磷酸甘油酸+ATP 丙酮酸激酶Mg2﹢K﹢ 醇式丙酮酸+ATP丙酮酸+ATP 琥珀酰硫激酶 琥珀酰CoA+H3PO4+GTP琥珀酰+CoA-SH+GTP 2)氧化磷酸化: 是指与电子传递偶联的磷酸化过程,即代谢物脱下的氢或失去的电子经电子传递体传递,最后与氧结合生成水,在此氧化过程中,释放的能量使ADP磷酸化生成ATP的过程,这一过程又称为电子传递水平磷酸化。 氧化磷酸化是需氧生物合成ATP的主要途径。 8.P/O比: 每消耗1mol氧原子生成水时需要消耗的无机磷的摩尔数,实际上是每传递2个电子所生成的ATP的数目。 P/O比反应了电子传递和ATP之间的偶联关系,即能量的利用率。 9.化学渗透学说由英国的米切尔(Mitchell1961)提出,基本要点: ①、电子传递过程中质子从线粒体内膜基质泵到膜间隙,形成跨内膜的电化学梯度,这里既有质子浓度梯度又有跨膜电位差,就形成了质子驱动力; ②、膜间隙的质子可以通过线粒体内膜上的特殊通道穿过内膜返回线粒体基质,从而降低内膜两侧的质子浓度梯度; ③、质子穿过的通道具有ATP合酶活性,当质子穿过时可以利用ATP合酶产生ATP。 10.氧化磷酸化的影响因素: 1)NADH/NAD﹢的调节作用 2)ADP的调节作用(主要调节作用是ADP与ATP的比值) 3)甲状腺激素的调节 4)抑制剂的作用 11.细胞质中NADH的氧化(2种氧化方式) 1)α—磷酸甘油穿梭 2)苹果酸穿梭 第九章新陈代谢 1.淀粉降解的主要酶: α—淀粉酶、β—淀粉酶、γ—淀粉酶、R酶 2.糖酵解: 是葡萄糖经过一系列酶促反应最终被降解为丙酮酸并伴随ATP生成的过程。 3.糖酵解途径的反应过程: (1)耗能反应阶段(消耗2分子ATP) ①葡萄糖磷酸化生成6—磷酸葡萄糖(不可逆)(消耗1分子ATP) ②6—磷酸葡萄糖异化成6—磷酸果糖 ③6—磷酸果糖酸化为1,6—二磷酸果糖(不可逆)(消耗1分子ATP) ④1,6—二磷酸果糖裂解为2分子磷酸丙糖 ⑤磷酸二羟丙酮生成3—磷酸甘油醛(不可逆) (2)释能反应阶段(产生4分子ATP) ⑥3—磷酸甘油醛氧化1,3—二磷酸甘油酸(脱氢,生成1分子NADH+H﹢) ⑦1,3—二磷酸甘油酸氧化为3—磷酸甘油酸(底物水平磷酸化,生成2分子ATP) ⑧3—磷酸甘油酸生成2—磷酸甘油酸 ⑨2—磷酸甘油酸生成磷酸烯醇式丙酮酸 ⑩磷酸烯醇式丙酮酸生成丙酮酸(底物水平磷酸化,生成2分子ATP) 4.糖酵解反应的特点: 1)糖酵解的起始物是葡萄糖或糖原,反应在细胞液中进行,全过程没有氧的参与。 2)糖酵解途径释放能量较少,1分子葡萄糖可氧化为2分子丙酮酸,每个三碳糖脱氢氧化时产生1分子NADH+H﹢,经两次底物水平磷酸化,生成4分子ATP,除去葡萄糖活化时消耗的2分子ATP,可净生成2分子ATP和2分子NADH+H﹢。 3)糖酵解反应的全过程中,有三步不可逆的单向反应。 5.三羧酸循环反应过程: (1)乙酰CoA与草酰乙酸缩合形成柠檬酸(由柠檬酸合酶催化) (2)柠檬酸异构化形成异柠檬酸 (3)异柠檬酸氧化脱羧生成α—酮戊二酸(由异柠檬酸脱氢酶催化)(生成CO2+NADH) (4)α—酮戊二酸氧化脱羧为琥珀酰CoA(由α—酮戊二酸脱氢酶系催化(生成CO2+NADH)) (5)琥珀酰CoA转化为琥珀酸(GDP生成GTP,底物水平磷酸化) (6)琥珀酸脱氢生成延胡索酸(脱下的H由FAD传递,形成的还原型FADH2) (7)延胡索酸被水化生成L—苹果酸 (8)苹果酸脱氢生成草酰乙酸(生成NADH) 6.磷酸戊糖途径的反应过程之葡萄糖的氧化脱羧阶段: 16—磷酸葡萄糖脱氢氧化为6—磷酸葡萄糖酸内酯(产生NADPH+H﹢) 26—磷酸葡萄糖酸内酯水解为6—磷酸葡萄糖酸 36—磷酸葡萄糖酸氧化脱羧形成5—磷酸核酮糖(产生NADPH+H﹢) 7.糖异生途径的反应过程: (1)由丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸 (2)由1,6—二磷酸果糖转变为6—磷酸果糖 (3)由6—磷酸葡萄糖转变为葡萄糖 8.脂肪酸的β氧化过程(在线粒体基质发生): 脱氢、水化、再脱氢、硫化 9.偶
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