生物化学 考试重点.docx
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生物化学考试重点
第四章蛋白质化学
1.大多数氨基酸与茚三酮反应呈色是什么?
有何例外?
双缩脲反应出现在什么化合物中,该反应有何作用?
1,蓝紫色。
谷氨酰胺和天冬酰胺与茚三酮反应则形成棕色产物。
而脯氨酸则与茚三酮反应则形成黄色产物。
可以用于蛋白质定量分析。
2,蛋白质在碱性溶液中也能与硫酸铜反应,产生红紫色络合物。
2.肽键有哪些结构特点?
答:
一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合形成的化学键称为肽键。
氨基酸通过肽键连接构成的分子称为肽。
3.维持蛋白质一,二,三,四级结构的化学键有哪些?
答:
一级结构:
肽键,二硫键
二级结构:
氢键
三级结构:
疏水作用,氢键,部分离子键和少量共价键(如二硫键)
四级结构:
疏水键
4.α螺旋,β折叠结构有什么特点?
答:
α螺旋:
1.多态性:
多数为右手(较稳定),亦有少数左手螺旋存在(不稳定);存在尺寸不同的螺旋。
2.主链呈螺旋上升,每3.6个氨基酸残基上升一圈,相当于0.54nm
3.每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键,这是稳定α-螺旋的主要键,肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。
Β折叠:
1.肽平面之间折叠成锯齿状,相邻肽平面间呈110°角。
2.依靠C=O与H形成氢键,使构象稳定
5.何为蛋白质的变性?
变性蛋白质有什么特点?
具有三级或四级结构的蛋白质变性后结构上有何变化?
1.蛋白质变性:
某些物理和化学因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏,导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变的现象。
2.特点:
①某些理化性质的改变:
有些原来在分子内部的疏水集团暴露出来,分子的不对称性增加,粘度增加,扩散系数减小,溶解度降低,结晶性丧失,,蛋白质容易被蛋白酶降解。
②生物活性丧失(主要)
一般认为蛋白质变性的本质是非共价键破坏,所以蛋白质变性一级结构不变,空间构象改变。
3.三级结构
4.四级结构
6.蛋白质的沉淀方法有哪些?
(1)盐析:
在蛋白质溶液中加入大量的中性盐会破坏其胶体溶液稳定性而使其沉淀。
盐析得到的蛋白质沉淀经过透析脱盐后仍有生物活性。
(2)重金属离子沉淀蛋白质:
调节蛋白质溶液的PH值>等电点,蛋白质带负电荷;PH值<等电点,蛋白质带正电
(3)生物碱试剂以及某些酸类沉淀蛋白质
(4)有机溶剂沉淀蛋白质(等电点条件下)
(5)加热
等电点:
在某一pH值下,蛋白质的净电荷为零,则该pH值为等电点
一级结构决定构象,进而决定其功能。
直接改变一级结构可直接影响其功能。
大分子特性:
不易透过半透膜,蛋白质溶液是胶体溶液,同性电荷与水化膜是其主要稳定因素。
沉降沉淀
蛋白质含氮量16%,生物样品中蛋白质含量=样品含氮量*6.25
各种可抑性抑制作用比较
作用特征
竞争性抑制
非竞争性抑制
反竞争性抑制
与I结合的组分
E
E/ES
ES
Km变化
上升
不变
下降
Vmax变化
不变
下降
下降
第五章核酸化学
1某DNA样品含腺嘌呤15.1%(按摩尔碱基计),计算其余碱基百分含量。
A=T=15.1%C=T=34.9%
2.DNA双螺旋结构是什么时候,由谁提出?
试述其结构模型。
1953年Watson和Crick提出右手双螺旋结构
3.DNA双螺旋结构有什么基本特点?
其二级结构为右手螺旋结构
(1)DNA由两股链反向平行构成,两股链通过氢键结合在一起,碱基互补配对原则:
A以两个氢键和T配对,G以三个氢键和C配对。
(2)DNA双链进一步形成右手双螺旋结构。
(3)氢键(横向稳定性)和碱基(纵向稳定性)堆积力维系双螺旋结构的稳定性。
4.tRNA的结构有何特点?
有何功能?
特点
(2)含有7到15个稀有碱基,大多数分布在非配对区。
(3)3’端都含有CCA-OH序列,是氨基酸结合的部位;5’端大多数是鸟苷酸。
(4)都具有三叶草形的二级结构。
(5)都具有倒“L”形的三级结构。
功能:
在蛋白质的生物合成过程中,tRNA起选择性转运氨基酸和识别密码子的作用。
mRNA:
把遗传信息从DNA带给核糖体,知道蛋白质合成
tRNA:
蛋白质合成中转运氨基酸;将核酸语言翻译成蛋白质语言
rRNA:
核糖体结构成分
5.DNA和RNA的结构有何异同?
同:
都由磷酸,戊糖,含氮碱基构成
异:
DNA的戊糖是脱氧核糖,RNA是核糖
DNA是双链结构,RNA是单链结构
DNA碱基是A,G,C,T碱基,RNA碱基是A,G,C,U碱基
7.名词解释:
解链温度:
使DNA变性解链达到50%时的温度
变性:
双链DNA解旋,解链,形成无规则线团,发生性质改变,伴随增色效应
复性:
缓慢降低温度,恢复生理条件,变形DNA单链会自发互补结合,重新形成原来的双螺旋结构。
伴随减色效应。
不同来源的两股DNA只要存在互补序列就可以形成分子杂交
核酸分子杂交:
不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链结构。
增色效应:
单链DNA的紫外线吸收比双链DNA高40%,所以DNA变性导致其紫外线吸收增加。
核酸的一级结构是指核酸的碱基组成和碱基序列,核苷酸以3′,5′-磷酸二酯键连接构成核酸。
核酸链有方向性,5′为头,3′为尾。
DNA二级结构是右手双螺旋,两股链反向平行构成,通过氢键结合,氢键按AT,CG
mRNA的特点是种类多,寿命短,含量少。
真核生物mRNA的5′端有一个帽子,3′端有一段聚腺甘酸尾。
rRNA在细胞内含量最多,原核生物有三种,真核生物有四种。
rRNA与蛋白质构成核糖体。
参与合成蛋白质
第六章酶
1.名词解释:
(1)同工酶:
指能催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子组成,分子结构和理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都不相同的一组酶,是生命在长期进化过程中基因分化的产物。
(2)竞争抑制性:
有些抑制剂与底物结构相似,也能与酶的活性中心结合,所以能与底物竞争酶的活性中心,抑制酶与底物的结合,从而抑制酶促反应,这种性质称为竞争抑制性。
当有竞争性抑制剂存在时,表现为Km上升,Vmax不变
2.酶的专一性有哪些类型?
(1绝对特异性
(2)相对特异性(3)立体异构特异性
3.全酶组成?
各部分有何作用?
组成:
脱辅基酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物。
脱辅基蛋白:
决定酶的特异性辅助因子:
传递电子、原子或基团的作用
4.酶原激活的本质是什么?
形成或暴露酶的活性中心的过程。
5.有哪些因素能影响酶促反应?
酶浓度,底物浓度,温度,PH值,抑制剂和激活剂
6.Km有哪些意义?
米氏常数
(1)是反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
(2)是酶的特征常数。
(3)反映酶与底物的亲和力。
其值越小,酶催化活性越高亲和力越大
酶促反应特点:
催化效率极高(它能降低化学反应的活化能),有很高特异性,酶蛋白易失活,酶活性可调节(改变酶蛋白结构)
第八章生物氧化
1.什么是生物氧化?
有何特点?
生物氧化是指糖类脂类和蛋白质等营养物质在体内氧化分解,最终生成CO2和H2O并释放能量满足生命活动需要的过程。
生物氧化的特点:
体内体外
不同点反应条件温和(酶催化)剧烈
反应过程分部反应,能量逐步释放一步反应能量突增
产物生成间接生成直接生成
能量形式热能ATP热能光能
相同点
(1)生物氧化方式:
加氧脱氢失电子
(2物质氧化时消耗的氧量,得到的产物和能量相同
2.简述两条呼吸链的组成,排列顺序及各组成成分的递氢,递电子机制?
?
NADH氧化呼吸链:
NADH→FMN→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2
琥珀酸氧化呼吸链:
琥珀酸→FAD→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2
呼吸链组成:
和四种具有传递电子功能的呼吸链复合体(NADH脱氢酶;琥珀酸脱氢酶、ce-cytc还原酶、cytc氧化酶)
3.哪些化合物含高能磷酸键?
P104表格
磷酸肌酸磷酸烯醇式丙酮酸乙酰磷酸ATP乙酰CoA
4.什么是底物水平磷酸化?
什么是氧化磷酸化?
有何不同?
简述两条呼吸链受哪些呼吸链抑制剂的阻断?
?
底物水平磷酸化:
在生物氧化过程中,底物因脱氢脱水等反应而使能量在分子内重新分布,形成高能磷酸基团,然后将高能磷酸基团转移给ADP的过程。
氧化磷酸化:
在生物氧化过程中,营养物质氧化释放的电子经呼吸链传递给O2生成H2O,所释放的自由能推动ADP磷酸化生成ATP的过程。
5.线粒体外NADH+氢离子怎样氧化磷酸化?
?
经P/O比值测定可产生多少ATP?
呼吸链中有三个阶段即NADPH→Q,Cytb→Cytc和Cytaa3→O2有较大的氧化还原电位差,分别为0.27,0.22和0.53V,释放的自由能分别为52.1,40.5和102.3kj/mol;因为合成ATP约需30.5kj/mol的自由能,所以呼吸链传递2e时以上三个阶段释放的自由能均足够推动合成一个ATP。
其中第三个阶段释放的自由能虽然足以推动合成三个ATP,但研究表明这一阶段也只合成一个ATP
3-磷酸甘油穿梭:
在细胞液3-磷酸甘油脱氢酶的催化下,细胞液NADH将氢转给磷酸3-磷酸甘油,二羟丙酮生成
苹果酸-天冬氨酸穿梭:
细胞液NADH将氢转给草酰乙酸生成苹果酸
解偶联剂:
这类物质能解除氧化与磷酸化之间的偶联,并不阻断电子传递
第十章脂类代谢
1.名解:
酮体:
包括乙酰乙酸,—羟丁酸和丙酮,是脂肪酸分解代谢的正常产物。
2.试述血浆脂蛋白的分类
1)电泳分类法α脂蛋白,前β脂蛋白,β脂蛋白和乳糜微粒
2)超速离心分类法(按密度从小到大)乳糜微粒,极低密度脂蛋白,低密度脂蛋白和高密度脂蛋白
3.试述脂肪酸怎样完全氧化。
(1)脂肪酸活化成脂酰CoA
(2)脂酰CoA进入线粒体——以肉碱为载体
(3脂酰CoA降解成乙酰CoA(也称β氧化包括脱氢加水再脱氢和硫解)
4.十六碳的脂肪酸彻底氧化产生多少ATP?
129个。
8个乙酰辅酶A*12=96分子ATP,7分子NADH+H*3=21分子ATP7分子FADH*2=14分子ATP,共产131分子atp,有因为活化过程消化2ATP,所以净生成129ATP,一份子软脂酸完全氧化生成水和二氧化碳
5.试述酮体合成与分解的部位,关键酶是什么?
?
酮体合成部位:
肝脏的线粒体
酮体分解部位:
肝脏的线粒体
6.脂肪酸合成有哪些物质参与以及他们的来源,脂肪酸合成中的关键酶是什么?
乙酰CoA和NADPH是脂肪酸的合成原料:
糖类,脂类和蛋白质分解代谢均可以生成乙酰CoA,NADPH主要来自磷酸戊糖途径。
此外,还需要ATP,生物素,CO2,Mn2+或Mg2+
关键酶:
乙酰CoA羧化酶
7.试述乙酰CoA的来源与去路(XX)
乙酰CoA的来源:
由糖,脂肪,氨基酸及酮体分解产生。
乙酰CoA的去路:
进入三羧酸循环彻底氧化生成co2,h2o并释放能量。
合成脂肪酸,胆固醇及酮体
8.胆固醇合成的原料有哪些?
胆固醇合成中的关键酶是什么?
胆固醇能转化成哪些重要的化合物?
胆固醇合成的原料是乙酰CoA,此外,还需要NADPH供氢,ATP供能。
乙酰CoA和ATP主要来自糖的有氧氧化,NADPH主要来自磷酸戊糖途径。
关键酶:
HMG-CoA还原酶
胆固醇可以转化成胆汁酸,类固醇类激素,7-脱氢胆固醇
血浆脂蛋白
CM
VLDL
LDL
HDL
功能
从小肠转运甘油三酯到肝脏及肝外组织
从肝脏转运甘油三酯到各组织
从肝脏转运胆固醇至各组织
逆向转运胆固醇
甘油三酯的中间代谢★★P142—147
类脂代谢:
甘油磷脂合成原料:
甘油和脂肪酸,不同的甘油磷脂需要丝氨酸,单间,乙醇胺等合成过程:
消耗CTP
胆固醇合成场所:
细胞液的内质网
第十一章蛋白质的分解代谢
1.名词解释:
一碳单位:
有些氨基酸在分解代谢过程可以产生含有一碳原子的活性基团。
转氨基作用:
指由氨基转移酶催化(主要谷丙转氨酶和谷草转氨酶,将氨基酸的α-氨基酸转移到一个α-酮酸的羰基位置上,生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
机理:
只发生氨基转移,不产生游离NH3,和Vb6有关
2.氨平衡有哪三种情况?
分别见于哪些人?
(1)氮总平衡:
摄入氮等于排出氮。
常见于健康成人。
(2)氮正平衡:
摄入氮多于排出氮。
例如:
儿童、孕妇和康复期患者的蛋白质代谢均属于氮正平衡。
(3)氮负平衡:
摄入氮少于排出氮。
例如:
长时间饥饿者以及消耗性疾病、大面积烧伤和大量失血等患者的蛋白质代谢均属于氮负平衡。
3.体内氨基酸脱氨基常见的方式有哪些?
(1)转氨基反应
(2)氧化脱氨基作用(3)联合脱氨基作用(4)其他脱氨基作用
4.氨的去路有哪些?
(1)合成尿素排出
(2)合成含氮物质(3)肾脏排出
(详细:
1、在肾脏中合成尿素,通过肾脏排出体外。
2、合成非必需氨基酸和嘌呤碱基、嘧啶碱基等含氮物质。
3、部分由谷氨酰胺转运至肾脏,水解产生NH3,与氢离子结合生成NH4+,排出体外)
5.氨的运输方式有哪些?
(1)谷氨酰胺的运氨作用(脑和肌肉→血液循环→肝脏肾脏)
(2)丙氨酸—葡萄糖循环★P170:
实现了NH3的元素转运,又得以使肝脏为肌肉活力提供能量
6.尿素是如何合成的?
(1)氨甲酰磷酸的合成
(2)瓜氨酸的合成:
(3)精氨酸的合成。
(4)精氨酸水解生成尿素。
7.氨基酸脱羧有哪些重要的脱羧产物产生?
(1)γ—氨基丁酸。
由谷氨酸脱羧基生成
(2)5—羟色胺。
由色氨酸通过羟化和脱羧基生成。
(3)组胺。
组胺酸脱羧基生成。
(4牛磺酸。
由半胱氨酸氧化和脱羧基生成。
(5)多胺。
8.试述一碳单位有哪些?
其载体是什么?
一碳单位:
甲酰基(—CHO)、甲炔基(—CH=)、亚胺甲基、甲烯基、甲基等。
载体是四氢叶酸(FH4)
来源:
甘氨酸、组氨酸、丝氨酸、色氨酸、甲硫氨酸
9.半胱氨酸可产生哪些生理活性物质?
(1)半胱氨酸与胱氨酸相互转化
(2)半胱氨酸氧化分解产生活性硫酸根(PAPS)3‘-磷酸腺苷-5’-磷酸硫酸
(3)半胱氨酸参与合成谷胱甘肽
10.酪氨酸可转化哪些生理活性物质?
(1)甲状腺激素(很重要)
(2)黑色素(3)儿茶酚胺
(4)氧化分解延胡索酸和乙酰乙酸
氨基酸的三个来源:
食物蛋白消化吸收、组织蛋白降解、利用α-酮酸和NH3合成非必需氨基酸
氨基酸脱氨基:
通过转氨基反应、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用脱氨基
酶
生成物
特点
转氨基
转氨酶(谷草、谷丙)
α-酮酸、α-氨基酸
只氨转移,不产游离氨气;需要VitB6活性形式;酶在心、肝脏中活性最高,血清活性很低
氧化脱氨基
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮酸和NH3
酶能催化L-谷氨酸氧化脱氨基,生成氨气和α-酮戊二酸
联合脱氨基
两个途径:
转氨基偶联氧化脱氨基作用;转氨基偶联嘌呤核苷酸循环;
主要在肝脏和肾脏进行
第十四章核酸的生物合成
1.名词解释:
半保留复制:
当DNA进行复制时,亲代DNA双链必须解开,两股链分别作为模板,按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链,最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子,每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA链和一股新生DNA链,这种复制方式称为半保留复制。
半保留复制是DNA复制最重要的特征。
冈崎片段:
DNA复制时分段合成的后随链片段。
逆转录:
以RNA为模板,以dNTP为原料,由逆转录酶催化合成DNA的过程,该过程的信息传递方向是从RNA到DNA,与从DNA转录到RNA的信息传递方向相反。
2.有哪些酶和蛋白质因子参加DNA复制?
参与DNA复制?
它们有何作用?
答:
DNA聚合酶:
是一种多功能酶,有三种催化活性5’→3’聚合酶活性、3’→5’外切酶活性,5’→3’外切酶活性。
解链解旋酶类:
P212
作用
1解旋酶
活化引物酶;活化DNA双链中氢键断裂形成模板单链
2拓扑异构酶
松弛双股超螺旋
3单链DNA结合蛋白
在复制中持模板于单链状态,并保持单链的完整性
引物和4引物酶:
DNA复制需要RNA引物,RNA引物由引物酶催化合成。
(5DNA聚合酶聚合、保真、修复;6DNAa蛋白:
辨认复制起始点)
DNA连接酶:
环状DNA或冈崎片段合成之后都会留下切口,需要一种酶来催化切口处的3’-羟基与5’-磷酸基连接形成磷酸二酯键,这种酶就是DNA连接酶。
启动子:
是RNA聚合酶开始合成RNA时特异性结合的DNA序列,位于转录起始点上游
3.DNA两条链复制有何不同?
?
269。
4.DNA损伤有哪些修复方式
(1)光复活
(2)切除修复(3)重组修复(4)SOS修复
5.比较转录与复制的相同点与不同点。
相同点:
①都是酶促的核苷酸聚合过程
②以DNA为模板
③遵循碱基配对原则
④都需依赖DNA的聚合酶
⑤聚合过程都是生成磷酸二酯键
⑥新链合成方向为5’→3’
不同点:
复制转录
①模板不同:
两股链均复制模板链转录(不对称转录)
②原料不同:
dNTPNTP
③酶不同:
DNA聚合酶RNA聚合酶(RNA-pol)
④产物不同:
子代双链DNA(半保留复制)mRNA,tRNA,rRNA
⑤配对不同:
A-T,G-CA-U,T-A,G-C
8.原核生物启动子元件有哪些?
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