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肽键(主要)及所有的二硫键(次要)
氢键
疏水作用,离子键,氢键,范德华力
氢键,离子键
功能
是蛋白质空间构象特异性及生物活性的基础,但不是决定空间构象的唯一因素
二级结构是由一级结构决定的。
在蛋白中存在二个或三个由二级结构的肽段形成的模序,发挥特殊生理功能。
分子量大的蛋白质常分割成一个或数个结构域,分别执行不同的功能
含四级结构的蛋白质,单独存在的亚基一般没有生物学作用,只有完整的四级结构寡聚体才有生物学功能。
【试题1】维系蛋白质分子一级结构的化学键是
A.离子键B.肽键C.二硫键D.氢键E.疏水键
B
本试题考核“蛋白质一级结构的化学键”。
蛋白质或多肽链一级结构化学键是肽键。
【试题2】蛋白质二级结构是指分子中
A.氨基酸的排列顺序
B.每一氨基酸侧链的空间构象
C.局部主链的空间构象
D.亚基间相对的空间位置
E.每一原子的相对空间位置
C
本试题考核“蛋白质二级结构”。
蛋白质二级结构描述的是局部空间结构。
考点3蛋白质结构与功能关系
1.肌红蛋白与血红蛋白见表1-2
表1-2肌红蛋白与血红蛋白
肌红蛋白
血红蛋白
结构组成
只有一个亚基,不具有四级结构
由2个α亚基和2个β亚基组成,具有四级结构
相同点
肌红蛋白与血红蛋白α与β亚基的三级结构十分相似,都能可逆地与O2结合
不同点
肌红蛋白只具有三级结构,不具有正协同效应,氧解离曲线为短形双曲线
血红蛋白分子中第一个亚基与O2结合后,改变了血红蛋白分子的构象,促进了第二及第三个亚基与O2的结合,三个亚基与O2结合后,又大大促进了第四个亚基与O2结合,因此它的氧解离曲线呈S状。
这种效应称为正协同效应
2.别构效应一个蛋白质与其配体(或其它蛋白质)结合后,蛋白质的构象发生变化,使它更适合于功能需要,这一类变化称为别构效应。
如上述的血红蛋白与O2的结合。
此时小分子的O2被称为别构剂,血红蛋白则被称为别构蛋白。
别构效应可以是促进别构蛋白的功能,也可抑制别构蛋白的活性。
考点4蛋白质的变性
在某些理化因素的作用下,蛋白质的空间结构遭到破坏,但一级结构并未改变。
此时蛋白质的一些理化性质和生物学活性发生改变,称为蛋白质的变性作用。
【试题】变性蛋白质的主要特点是
A.不易被蛋白酶水解B.分子量降低C.溶解性增加
D.生物学活性丧失E.共价键被破坏
考核蛋白质变性。
在某些理化因素作用下,蛋白质空间结构(高级结构)破坏,但不涉及肽键断裂,从而引起蛋白质某些理化性质改变、生物学活性丧失,称蛋白质变性。
变性的蛋白质水溶性降低,结晶能力消失,溶液粘度增加,易被蛋白酶水解,生物学活性往往丢失。
二、核酸的结构与功能
考点1核酸的基本组成单位—核苷酸
核酸包括脱氧核糖核酸(DNA)与核糖核酸(RNA)两大类,见表1-3。
1.核苷酸分子组成
表1-3脱氧核糖核酸(DNA)与核糖核酸(RNA)
DNA
RNA
分子组成
由碱基、脱氧核糖和磷酸三种分子连接而成。
碱基与脱氧核糖通过糖苷键连成脱氧核苷,脱氧核苷与磷酸以酯键结合成脱氧核苷酸
由碱基、核糖和磷酸三种分子连接而成。
碱基与核糖通过糖苷键连成核苷,核苷与磷酸以酯键结合成核苷酸
糖
脱氧核糖
核糖
主要碱基
腺嘌呤(A)和鸟嘌呤(G)属于嘌呤类化合物,胞嘧啶(C)和胸腺啶(T)属于嘧啶类化合物
腺嘌呤(A)和鸟嘌呤(G)属于嘌呤类化合物,胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U)属于嘧啶类化合物
组成
由2条脱氧核糖核苷酸链组成
由1条核糖核苷酸链组成
2.核酸(DNA和RNA)
核苷酸连而成的大分子聚合物称为多聚核苷酸。
由于核苷酸缩合而形成的磷酸二酯键有方向,多聚核苷酸链是有方向的(5′→3′)。
考点2DNA的结构功能
1.DNA碱基组成规律DNA分子以A-T、G-C配对为主,因此DNA分子中A的摩尔数与T相等,C与G相等。
2.DNA的一级结构
核酸的一级结构为核苷酸在核酸长链上的排列顺序,其实质是连在糖环C-1′位上的碱基排列顺序。
所以核酸的一级结构也称为碱基序列。
3.DNA双螺旋结构DNA具有双螺旋结构,它的结构要点见表1-4.
表1-4DNA双螺旋结构要点
双链盘旋
DNA分子由两条以脱氧核糖-磷酸为骨架的双链绕同一公共轴有规律地盘旋而组成。
两条链均为右手螺旋的方式
碱基配对
两股单链的戊糖-磷酸骨架位于螺旋外侧,与糖相连的碱基位于双螺旋内侧,两条链的配对碱基以氢键维持配对关系,A与T配对,C与G配对。
螺旋旋转一周为10对碱基
维持稳定
两碱基之间的氢键是维持双螺旋横向稳定的主要化学键。
纵向则以碱基平面之间的碱基堆积力维持稳定
双链平行
双螺旋由两条方向平行的核苷酸链组成。
从5′向3′端,一链自下而上,另一链自上而下
4.DNA的高级结构
原核生物DNA的高级结构与真核生物DNA的高级结构不同,见表1-5.
表1-5DNA的高级结构
原核生物
DNA分子在双螺旋基础上进一步扭转盘曲,形成超螺旋,超螺旋结构就是DNA的三级结构
真核生物
DNA与蛋白质结合形成染色体,与DNA结合的蛋白质有组蛋白和非组蛋白两类
组蛋白H2A、H2B、H3和H4各两分子形成八聚体,含140至146个碱基对的DNA围绕聚体的13/4圈,构成一个核小体。
H1位于核小体与核小体之间的连接区,并与约75至100个碱基对的DNA结合,组成串珠状结构。
形成核小体后,DNA链进一步折叠,形成染色(单)体
5.DNA的功能
DNA是遗传的物质基础,含有表现生物性状的遗传信息,当细胞分裂时,生物遗传信息通过复制从亲代(细胞)传递给子代(细胞),使物种得以延续。
DNA还可转录为RNA(包括mRNA),继而以mRNA为模板指导特异的蛋白质分子合成。
【试题】DNA碱基组成的规律是
A.[A]=[C];
[T]=[C)B.[A]+[T]=[C]+[G]C.[A]=[T];
[C]=[G]
D.([A]+[T])/([C]+[G])=1E.[A]=[G];
[T]=[C]
A与T配对,C与G配对,因此[A]=[T];
[C]=[G]
考点3DNA变性及其应用
1.DNA变性和复性的概念,见表1-6
表1-6DNA变性和复性
DNA变性
在极端的pH值(加酸或碱)和较高温度条件下,DNA分子中双链间的氢键断裂,双螺旋结构解开
增色效应
变性后的DNA碱基对间氢键断裂,在260nm的紫外光吸收增强,称为增色效应
热变性
DNA的热变性又称DNA的解链作用
熔点
在DNA热变性过程中,当紫外光吸收达到最大值50%时的温度称为解链温度,又称融解温度(Tm);
Tm与DNA分子G+C的含量有关
DNA复性
热变性的DNA经缓慢冷却,两条互补单链的氢键可重新形成,恢复双螺旋结构,即退火。
变性DNA经退火恢复原状的过程称变性DNA的复性
2.核酸杂交
如果将不同的DNA链放在同一溶液进行变性,或将单链DNA与RNA放在一起,给予复性的条件,某些区域有配对碱基,因此可形成局部双链,这一过程称为核酸杂交,生成的双链称为杂化双链。
考点4RNA的结构与功能
RNA通常以数十个至数千个核苷酸组成的单链形式存在,RNA主要分为信使RNA(mRNA)、转运RNA(tRNA)和核糖体RNA(rRNA)三类,见表1-7。
表1-7RNA的结构与功能
mRNA
tRNA
rRNA
含量
占总RNA的5%
占总RNA的10%-15%
含量最多(75%-80%)
分子量
大小各异
分子量最小
差异大
单链
三叶草形
花环状
结构特点
5'
末端有m7GpppN帽子结构,3′末端有多聚A尾结构,带有遗传密码
上为3′CCA末端,下有反密码环,DHU和T环位于两端
rRNA的分子量较大,结构相当复杂
转录DNA信息,指导蛋白质合成
转运氨基酸
蛋白质合成场所
【试题1】有关RNA的叙述错误的是
A.主要有mRNA、tRNA和rRNA三类
B.胞质中只有mRNA和tRNA
C.RNA是细胞内分子量最小的一种RNA
D.rRNA可与蛋白质结合
E.RNA并不全是单链结构
本试题考核“RNA相关知识”。
RNA分子有几种,mRNA、tRNA和rRNA是主要的三种,因此答案A叙述是正确的。
RNA分子量大小不均,tRNA一般由80—120个核苷酸组成,是RNA中分子量最小的一种。
rRNA与蛋白质结合成“核糖(核蛋白)体”形式存在,单链RNA分子遇有分子内互补的部分可以形成局部双链结构,因此RNA分子并不完全是单链结构。
【试题2】核酸中含量相对恒定的是
A.DNA分子中A与T的含量不同
B.同一个体成年期与少儿期碱基组成不同
C.同一个体在不同营养状态下碱基组成不同
D.同一个体不同组织碱基组成不同
E.不同生物来源的DNA碱基组成不同
E
不同生物来源的DNA碱基组成不同。
【试题3】DNA变性时其结构变化表现为
A.磷酸二酯键断裂
B.DNA双螺旋由两条以脱氧核糖-磷酸作骨架的双链组成
C.DNA双螺旋以右手螺旋的方式围绕同一轴有规律地盘旋
D.两股单链5′至3′端走向在空间排列上相同
E.两碱基之间的氢键是维持双螺旋横向稳定的主要化学键
DNA变性为对应碱基间氢键(非共价键)断裂。
A项为水解时断裂,B、C、D皆为共价键,故变性时不发生变化。
三、酶
酶是生物体内特有的催化剂。
受酶催化的物质称为底物,反应的生成物质称为产物。
考点1酶的催化作用
1.酶的分子结构与催化作用
酶是蛋白质,具有蛋白质的分子组成和各级结构,通常将只有一条多肽链的酶称为单体酶,有多个相同或不同亚基经非共价键连接的酶称为寡聚酶,由几种不同功能的酶形成的复合体称为多酶复合体,还有一些多酶复合体由于进化过程中基因的融合,使得一条多肽链具有多种不同的催化功能,称为多功能酶。
催化作用指的是能加快化学反应速度。
2.酶促反应的特点
酶是一种催化剂,但它比一般催化剂具有更强的催化效能,①酶能显著地降低反应活化能,具有高度的催化能力;
②酶的催化活性具有高度的专一性;
③酶的催化活性受环境影响,具有高度的不稳定性;
④酶的催化作用是受调控的。
3.酶–底物复合物
1)中间产物学说酶在催化时,首先与其底物结合,生成酶-底物复合物即中间产物,经催化作用后再分解成酶和产物。
酶的多数底物为小分子有机物,而酶仅以表面的一个区域与底物结合。
酶分子中能与底物结合并发生催化作用的局部空间结构称为酶的活性中心。
2)酶的活性中心活性中心含有许多与催化作用与直接相关的基团,称为必需基团。
必需基团,又分为结合基团和催化基团
考点2辅酶与酶辅助因子
大部分酶需要辅助因子参与其催化作用,称为结合酶,其中酶的蛋白质部分称为酶蛋白。
酶的辅助因子主要有辅酶和金属离子,又分为辅酶和辅基两类,见表1-8。
表1-8辅酶与辅基
与酶蛋白结合方式
分离方法
辅酶
通过非共价键与酶蛋白疏松结合
可用透折、超滤等方法分离
辅基
常以共价键与酶蛋白牢固结合
不易与酶蛋白分离
1.维生素与辅酶的关系,见表1-9
表1-9B族维生素在体内的活性形式及作用
活性形式
作用
维生素B1
硫胺素焦磷酸(TPP)
丙酮酸脱氢酶,α-酮戊二酸脱氢酶及转酮醇酶的辅酶
维生素B2
FAD,EMN
黄素酶的辅酶成分,在生物氧化过程中起递氢的作用
维生素PP
NAD+和NADH
脱氢酶辅酶成分,参与生物氧化体系
维生素B6
磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺
氨基酸转氨酶和脱羧酶的辅酶,ALA合成酶的辅酶
泛酶
HSCoA
辅酶A是酰基转移酶的辅酶,起着传递酰基的作用
生物素
多种羧化酶的辅酶,参与CO2固定,如丙酮酸羧化酶
叶酸
四氢叶酸
各种一碳单位的活性载体
维生素B12
甲钴胺素
甲硫氨酸合成酶的辅酶,而甲硫氨酸是体内重要的甲基供给者
2.辅酶作用
在酶促反应中起着传递电子、原子或某些化学基团的作用。
3.金属离子作用
金属离子是酶的重要组成部分,能与酶及底物形成各种形式的三元络合物,保证了酶与底物的正确定向结合,而且还可作为催化基团,参与各种方式的催化作用。
【试题1】辅酶和辅基的差别在于
A.辅酶为小分子有机物,辅基常为无机物
B.辅酶与酶共价结合,辅基则不是
C.可用透析方法可使辅酶与酶蛋白分离,辅基则不能
D.辅酶参与酶反应,辅基则不参与
E.辅酶含有维生素成分,辅基则不含
本试题考核“辅基与辅酶”的差别。
按分子组成,酶可分为单纯酶和结合酶两大类。
结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成。
前者称为酶蛋白,后者称为辅助因子。
可以作为辅助因子的,一类是金属离子,一类是小分子有机化合物(常为维生素的衍生物)。
按与酶蛋白结合紧密程度及作用特点,辅助因子有辅酶、辅基之分。
辅酶与酶蛋白结合疏松,可用透析或超滤方法除去,而辅基与酶蛋白结合紧密,不能通过透析或超滤除去。
【试题2】辅酶在酶促反应中的作用是
A.起运载体的作用B.维持酶的空间构象
C.参加活性中心的组成D.促进中间复合物形成E.提供必需基团
A
辅酶在酶促反应中的作用是起运载体的作用。
考点3酶反应动力学
酶反应动力学主要研究酶催化反应的过程与速率,以及各种影响酶催化速率的因素。
1.Km和Vmax的概念
米氏常数Km:
表示酶蛋白分子与底物的亲和力,在一定程度上代表酶的催化效率。
最大反应速度Vmax:
在酶促反应中,底物浓度与反应速度为矩形双曲线的关系。
底物浓度很低时,反应速度随底物浓度增加而上升,成直线比试,而当底物浓度继续增加时,反应速度上升的速率开始下降,当底物浓度达到一定水平,反应速度不再上升,称最大反应速度。
两者关系:
Km值在数值上等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
2.最适pH和最适温度见表1-10
表1-10体内酶的最适pH与最适温度
定义
具体数值
最适pH
酶反应溶液的pH可影响酶分子的反应活性,以致影响酶的反应速度
在其他条件恒定的情况下,能使酶促反应达到最大速度时的pH,称为酶的最适pH
大部分体内酶的最适pH在7.4左右
最适温度
温度对酶促反应速度有双重影响
开始随温度增加酶促反应速度升高,但温度升高到一定程度时,可使酶蛋白变性,当温度既不过高以引起酶的变性,也不过低以抑制反应速度,而使酶促反应的速度最快时的温度为该酶的最适温度
体内酶的最适温度一般在37℃左右
考点4抑制剂对酶促反应的抑制作用
使酶活性减弱的物质为该酶的抑制剂。
1.不可逆抑制作用
不可逆性抑制剂一般与酶模结合破坏了酶与底物结合或酶的催化功能。
其抑制作用不能用简单的透析、稀释等物理方法除去。
2.可逆抑制作用
可逆性抑制剂通过非共价键与酶结合,因此既能结合又易解离,可逆性抑制作用又分为竞争性和非竞争性抑制等类型,见表1-11。
表1-11竞争性与非竞争性抑制概念、影响因素、Vmax及Km值
影响因素
Vmax
Km值
竞争性抑制
竞争性抑制剂的结构与底物相似,能与底物竞争结合酶的活性中心,所以称竞争性抑制作用
抑制剂与底物竞争酶的结合位点的能力取决于两者的浓度。
其抑制作用可被底物所减弱,当底物浓度远远大于抑制剂浓度时,几乎所有的酶均被底物夺取
不变
变大
非竞争性抑制
抑制剂既能与酶结合,也能与酶-底物复合结合,从而使酶丧失活性,称为非竞争性抑制剂
非竞争性抑制能与酶-底物复合结合,当其浓度增大时,Vmax减小
减小
考点5酶活性调节
酶的调节主要可分为酶活性及酶含量调节两主面。
1.别构调节
代谢物等作用于酶的别构部位,引起酶构象的变化,使酶活性增加或降低,称为酶的别构调节。
被调节的酶称为别构酶。
别构抑制是在反馈抑制某条代谢途径活性中非常常见。
有些别构酶可以底物或前体等作为别构激活剂,结合到酶的别构部位,通过酶的变构而促进该酶的活化,避免过多底物的堆积而快速达到代谢平衡。
2.共价修饰
有些酶,尤其是一些限速酶,在细胞内其他酶的作用下,其结构中某些特殊基团可进行可逆的共价修饰,从而快速改变该酶活性,称为共价修饰调节。
常见的有磷酸化修饰、甲基化修饰等。
3.酶原激活在细胞内合成及分泌的没有活性的酶称为酶原。
酶原在一定的条件下,可转变成有活性的酶,此过程称为酶原激活。
酶原可避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化,并使酶在特定的部位和环境中发挥作用,如胃蛋白酶原仅在分泌至胃腔后在H+的作用下才能被激活。
4.同工酶
同一种属中,酶分子结构组成不同,但能催化同一种化学反应的一组酶,称为同工酶。
如人体中有5种乳酸脱氢酶(LDH)同工酶,分别由H和M两种亚基组成。
【试题1】乳酸脱氢酶同工酶有
A.2种B.3种C.4种D.5种E.6种
乳酸脱氢酶同工酶有5种。
分别为LDHl、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5。
【试题2】Km值是指反应速度为1/2Vmax时的
A酶浓度B.底物浓度C.抑制剂浓度D.激活剂浓度E.产物浓度
米氏常数(Km)值是指某一酶促反应达到最大反应速度一半时的作用物(底物)浓度。
该常数为酶的特征性常数。
考点6核酶
核酶是具有高效、特异催化作用的核酸,主要作用于核酸,是另一类生物催化剂。
四、糖代谢
考点1糖的分解代谢
1.糖酵解基本途径、关键酶和生理意义
糖酵解途径是体内葡萄糖代谢最主要的途径之一,也是糖、脂及和氨基酸代谢相联系的途径。
其基本概念、关键酶及生理意义见表1-12。
.
表1-12糖酵解基本途径、关键酶、关键反应及生理意义
糖酵解途径(葡萄糖分解成丙酮酸)
缺氧条件下:
丙酮酸转变成乳酸(胞浆)的过程。
有氧条件下:
丙酮酸转变成乙酰CoA,进入三羧酸循环彻底氧化(线粒体)的过程。
葡萄糖酵解关键酶
己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶
直接生成和消耗ATP的步骤
葡萄糖己糖激酶6-磷酸葡萄糖:
消耗1个ATP
6-P-果糖6-磷酸果糖激酶-11,6-2P-果糖:
1,3-2P-甘油磷酸甘油酸激酶3-P-甘油酸:
生成1个ATP
磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸激酶丙酮酸:
生个1个ATP
生理意义
糖酵解最重要的生理意义在于缺氧时能迅速提供能量,此外对于没有线粒体的细胞,如红细胞及代谢活跃的组织,如神经组织依赖糖酵解供应能量。
2.糖有氧氧化基本途径及供能
葡萄糖在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程称为有氧氧化。
基本途径及供能见表1-13.
表1-13基本途径及供能共分为三个阶段
内容
部位
说明
第一阶段(a)
葡萄糖循酵解途径分解成丙酮酸
胞浆
第二阶段(b)
丙酮酸氧化脱羧成乙酰CoA和NADH+H+
线粒体
由丙酮酸脱氢酶复合体催化,包括3个酶和5个辅酶:
丙酮酸脱羧酶(TPP)、二氧硫辛酰胺转乙酰酶(硫辛酸和CoA)和二氢硫辛酰胺脱氢酶(FAD,NAD+)
第三阶段(c)
三羧酸循环及氧化磷酸化
三羧酸循环亦称柠檬酸循环、Krebs循环。
产生的乙酰CoA可氧化为CO2和H2O。
起始的乙酰辅酶A与四碳的草酰乙酸形成柠檬酸。
柠檬酸经几次转变,脱氢、脱羧形成α-酮戊二酸,再经脱氢、脱羧变成琥珀酰辅酶A。
琥珀酰辅酶A释放1分子GTP生成琥珀酸,琥珀酸可再生成循环开始的草酰乙酸构成循环。
一次三羧酸循环,一分子的乙酰辅酶A彻底氧化分解,生成两个CO2和4对氢,氢在通过电子传递链传给氧形成水的过程中,释放能量并合成ATP。
具体见下表1-14.
表1-14葡萄糖在有氧化的ATP生成
反应
ATP生成或消耗
第一阶段
葡萄糖→6-磷酸葡萄糖
6-磷酸果糖→1,6-双磷酸果糖
2×
3-磷甘油醛→2×
1,3-二磷酸二油酸
1,3-二磷酸甘油酸→2×
3-磷酸甘油酸
磷酸烯醇式丙酮酸→2×
丙酮酸
NAD+
-1
2.5或2×
1.5
1
第二阶段
丙酮酸→2×
乙酰CoA
2.5
第三阶段
异柠檬酸→2×
α-酮戊二酸
α-酮戊二酸→2α-琥珀酰CoA
琥珀酰CoA→2×
琥珀酸
琥珀酸→2×
延胡索酸
苹果酸→2×
草酰乙酸
2GTP
FAD
净生成ATP
30(或32)
3.三羧酸循环的生理意义
三大营养物质的最终代谢通路。
糖、脂肪和蛋白质在分解代谢过程都先生成乙酰辅酶A,只有乙酰辅酶A才可进入三羧酸循环彻底氧化生成能量。
所以三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白分解的共同通路。
糖、脂肪和氨基酸代谢的联系通路。
三羧酸循环也是三大营养物质代谢互相连系的抠纽,三羧酸循环中的α-酮戊二酸和草酰乙酸分别是合成谷氨酸和天冬氨酸的前体;
草酰乙酸转变为丙酮酸还可羧合成丙氨酸。
【试题1】不参与三羧酸循环的化合物是
A.柠檬酸B.草酰乙酸C.丙二酸D.α-酮戊二酸
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