生物化学教案Word下载.docx
- 文档编号:5860313
- 上传时间:2023-05-05
- 格式:DOCX
- 页数:47
- 大小:25.94KB
生物化学教案Word下载.docx
《生物化学教案Word下载.docx》由会员分享,可在线阅读,更多相关《生物化学教案Word下载.docx(47页珍藏版)》请在冰点文库上搜索。
问
1.生物分子的种类;
2.生物分子的特征;
3.Pasteur的功与过;
4.为什么Buncher会如此幸运?
5.你知道HGP吗?
外
作
业
搜集你感兴趣的生化话题。
其
它
NO.2周次1授课日期年月日星期五授课时间90分钟
第一章氨基酸
123--129
氨基酸---蛋白质的构件分子氨基酸的分类
1.掌握蛋白质氨基酸组成和一般结构及分类。
2.熟悉氨基酸的缩写符号。
1.蛋白质的水解;
10分钟
2.α-氨基酸的一般结构
3.常见的蛋白质氨基酸;
30分钟
4.不常见的蛋白质氨基酸;
5.非蛋白质氨基酸
氨基酸的分类
蛋白质氨基酸的结构和缩写符号
多媒体辅助教学
1.如何证明蛋白质的氨基酸组成?
2.你能找出20种氨基酸中与众不同的氨基酸吗?
概念区别:
基本氨基酸/标准氨基酸/必须氨基酸与非必须氨基酸/限制性氨基酸
NO.3周次二授课日期年月日星期二授课时间90分钟
129--145
氨基酸的酸碱化学氨基酸的化学反应氨基酸的光学活性和光谱性质
1.掌握氨基酸的解离及其等电点的概念。
3.熟悉氨基酸的化学反应。
3.了解氨基酸的光学活性和立体化学。
1.氨基酸的兼性离子形式;
2.氨基酸的解离及氨基酸的等电点
3.氨基酸的甲醛滴定
5分钟
4.α-氨基参加的反应;
5.α-羧基参加的反应;
6.氨基酸的光学活性和立体化学;
7.氨基酸的光谱性质
重点、难点:
氨基酸的解离及氨基酸的等电点和α-氨基参加的反应
手段:
多媒体辅助
1.氨基酸在水溶液中存在的形式:
(1).中性分子
(2).离子
2.紫外吸收法定量蛋白质的依据是什么?
NO.4周次3授课日期年月日星期二授课时间90分钟
第二章蛋白质的共价结构
157--181
蛋白质通论;
肽;
蛋白质一级结构的测定
1.掌握蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次。
2.熟悉肽和肽键的结构。
3.了解蛋白质一级结构的测定。
1.蛋白质的化学组成和分类
2.蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次
3.蛋白质的形状和大小
4.蛋白质功能的多样性
5.肽和肽键的结构
6.肽的物理和化学性质
7.天然存在的活性肽
8.蛋白质一级结构的测定
蛋白质的一级结构、肽和肽键的结构
蛋白质一级结构的测定
多媒体
说说你了解的蛋白质的功能。
NO.5周次3授课日期年月日星期五授课时间分钟
第三章蛋白质的三维结构
196--207
研究蛋白质构象的方法;
稳定蛋白质三维结构的作用力;
多肽主链折叠的空间限制
1.掌握稳定蛋白质三维结构的作用力。
2.熟悉酰胺平面与α-碳原子的二面角
3.了解研究蛋白质构象的方法。
1.研究蛋白质构象的方法
2.稳定蛋白质三维结构的作用力
25分钟
3.酰胺平面与α-碳原子的二面角(Φ和Ψ)
4.可允许的Φ和Ψ值:
拉氏构象图
α-碳原子的二面角
可允许的Φ和Ψ值:
1.蛋白质为什么在水溶液中不是以伸展的多肽链而是以折叠紧密的结构存在?
2.拉氏构象图的意义。
稳定蛋白质三维结构的作用力有哪些?
主要驱动力是什么?
NO.6周次四授课日期年月日星期二授课时间90分钟
207--221
二级结构:
多肽链折叠的规则方式超二级结构
1.掌握蛋白质的二级结构类型。
2.熟悉超二级结构。
1.α螺旋
2.β折叠片
3.β转角和β凸起
4.无规卷曲
5.超二级结构
蛋白质的二级结构类型
超二级结构
手段方法:
为什么蛋白质的二级结构又称为蛋白质空间结构单元?
超二级结构的类型。
NO.7周次六授课日期年月日星期二授课时间90分钟
221--233
结构域;
球状蛋白质与三级结构;
膜蛋白的结构
1.掌握结构域的类型;
球状蛋白质三维结构的特征。
2.熟悉蛋白质的变性、序列与蛋白质的三维结构间的关系。
3.了解膜蛋白的结构。
1.结构域
2.球状蛋白质的分类
3.球状蛋白质三维结构的特征
4.膜内在蛋白
5.脂锚定膜蛋白
6.蛋白质的变性
7.氨基酸序列规定蛋白质的三维结构
结构域、球状蛋白质三维结构的特征
超二级结构、结构域间的区别氨基酸序列规定蛋白质的三维结构的理解
1.超二级结构、结构域间的区别
2.RNase变性与复性实验的结果说明了什么?
1.球状蛋白质三维结构的特征是什么?
2.如何理解氨基酸的序列规定了蛋白质的三维结构?
NO.8周次7授课日期年月日星期二授课时间90分钟
第四章蛋白质结构与功能的关系
242--257
蛋白质的四级结构肌红蛋白的结构与功能
1.掌握蛋白质的四级结构
2.掌握肌红蛋白的结构与功能的特征。
1.蛋白质的四级结构
2.肌红蛋白的三级结构
3.辅基血红素
4.O2与肌红蛋白的结合
5.O2的结合改变肌红蛋白的构象
6.肌红蛋白结合氧的定量分析(氧结合曲线)
蛋白质的四级结构
肌红蛋白的结构与功能的关系
1.游离在溶液中的铁和肌红蛋白的血红素与氧的结合有何不同?
2.肌红蛋白的氧结合曲线说明了什么?
NO.9周次7授课日期年月日星期五授课时间90分钟
257--266
血红蛋白的结构与功能
掌握血红蛋白的结构与功能的关系。
1.血红蛋白的结构
2.氧结合引起的血红蛋白构象变化
3.血红蛋白的协同性氧结合(Hb氧结合曲线)
4.H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响
NO.周次授课日期年月日星期授课时间分钟
第五章蛋白质的分离纯化
290--316
蛋白质的分离、提纯与鉴定
1.掌握蛋白质的理化性质。
2.熟悉蛋白质混合物的分离方法。
1.蛋白质的酸碱性质
2.蛋白质分子的大小与形状
3.蛋白质的胶体性质与蛋白质沉淀
4.蛋白质的胶体性质、蛋白质的沉淀、
5.蛋白质分离提纯的一般原则
6.蛋白质混合物的分离方法
6.1根据分子大小不同的分离方法、
6.2利用溶解度差别的分离方法、
6.3根据电荷不同的分离方法、
6.3蛋白质的选择吸附分离、亲和层析
7.蛋白质含量的测定与纯度的鉴定
蛋白质混合物的分离方法
第六章酶通论
酶催化作用的特点;
酶的化学本质及其组成;
酶的命名和分类;
酶的专一性;
酶的活力测定;
核酶;
抗体酶
1.掌握酶的化学本质和分子结构,酶催化反应的特点。
2.了解酶的命名、分类和活性测定。
1.酶和一般催化剂的比较
2.酶作为生物催化剂的特点
3.酶的化学本质
4.酶的化学组成
5.单体酶、寡聚酶、多酶复合体
6.酶的命名和分类
7.酶的专一性
8.酶的活力测定
9.核酶与抗体酶简介
酶作为生物催化剂的特点
.酶的活力测定
解释下述名词:
全酶、辅酶、辅基、多酶复合物、多酶体系、抗体酶。
第七章酶促反应动力学
化学动力学基础;
底物浓度对酶促反应速率的影响
1.握底物浓度对酶促反应速率的影响
2.了解多底物的酶促反应动力学
1.反应速率及其测定
2.反应分子数和反应级数
3.各级反应的特征
4.中间络合物学说
5.酶促反应的动力学方程式
40分钟
6.多底物的酶促反应动力学
Km,Vmax的意义和测定
试写出米氏方程并加以讨论。
368-380
酶的抑制作用;
外界因素对酶活性的影响
1.掌握抑制作用的类型及鉴别。
2.了解.温度、pH、.激活剂对酶反应的影响
1.抑制程度的表示方法
2.抑制作用的类型
3.可逆抑制作用和不可逆抑制作用的鉴别
4.可逆抑制作用动力学
5.一些重要的抑制剂
6.温度对酶反应的影响
7.pH对酶反应的影响
8.激活剂对酶反应的影响
抑制作用的类型
可逆抑制作用动力学
影响酶催化反应速度的因素有哪些?
NO.周次11授课日期年月日星期授课时间分钟
第八章酶的作用机制和酶的调节
384--394
酶的活性部位;
酶催化反应的独特性质;
影响酶催化效率的有关因素
1.掌握酶活性部位的特点。
2.了解.研究酶活性部位的方法。
3.熟悉影响酶催化效率的有关因素。
1.酶活性部位的特点
2.研究酶活性部位的方法
3.底物和酶的邻近效应与定向效应
4.底物的形变(distortion)和诱导契合
5.酸碱催化
6.共价催化
7.金属离子催化
8.多元催化和协同效应
9.活性部位微环境的影响
酶活性部位的特点
试述酶催化的作用机理。
394--429
酶催化反应机制的实例;
酶活性的调节控制;
同工酶
1.掌握酶活性的调节控制的方式。
2.了解.某些酶催化反应机制。
1.溶菌酶
2.胰核糖核酸酶A
3.羧肽酶A
4.丝氨酸蛋白酶
5.天冬氨酸蛋白酶
6.别构调节
7.酶原的激活
8.可逆的共价修饰
9.同工酶
酶活性的调节控制
酶催化反应机制的实例
什么称别构酶?
试述其动力学特性及生化功能
第九章维生素与辅酶
433--443
维生素概论脂溶性维生素水溶性维生素
1.掌握维生素概论、维生素与辅酶的关系。
2.了解脂溶性维生素的作用。
1.维生素的概念;
2.维生素的发现;
3.维生素的分类和辅酶的关系
4.维生素A;
5.维生素D;
6.维生素E;
7.维生素K
8.维生素B1和硫胺素焦磷酸;
维生素的分类和辅酶的关系
1.维生素对人体如此重要的原因。
2.维生素的种类。
什么是维生素?
443--467
第3节水溶性维生素第4节作为辅酶的金属离子
1.掌握水溶性维生素及辅酶。
内容、学说:
1.维生素PP和烟酰胺辅酶;
2.维生素B2和黄素辅酶;
3.泛酸和辅酶A;
4.维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺;
8分钟
5.维生素B12(氰钴胺素)及其辅酶;
6.生物素;
6分钟
7.叶酸和四氢叶酸;
8.硫辛酸;
9.维生素C
10.作为辅酶的金属离子
水溶性维生素及辅酶
试总结维生素与辅酶的关系。
第十章核酸通论
470--476
核酸的发现和研究简史核酸的种类和分布核酸的生物功能
1.掌握核酸的化学组成,DNA的分子结构及其生物学作用。
2.熟悉RNA的种类及其生物学作用。
1.核酸的发现;
2.核酸的早期研究;
3.DNA双螺旋结构模型的建立;
4.生物技术的兴起;
5.人类基因组计划开辟了生命科学新纪元;
6.脱氧核糖核酸(DNA);
7.核糖核酸(RNA)
8.DNA是主要的遗传物质;
9.RNA参与蛋白质的生物合成;
10.RNA功能的多样性。
核酸的生物功能
列述RNA的主要类型及其结构和功能特点。
第十一章核酸的结构
478--499
核苷酸核酸的共价结构DNA的高级结构RNA的高级结构
1.熟悉核苷酸、核苷和碱基的基本概念及其结构。
熟记常见核苷酸的缩写符号。
2.掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键,并通过这种连接方式理解多核苷酸链的方向性。
熟悉DNA的一级结构;
3.掌握DNA二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律;
4.了解DNA的三级结构——核小体。
5.熟悉rRNA、mRNA和tRNA三类核糖核酸的结构特点及功能。
熟悉tRNA二级结构特点——三叶草形结构。
内容和学时:
1.碱基;
核苷;
核苷酸
2.核酸中核苷酸的连接方式;
3.DNA的一级结构;
4.RNA的一级结构;
5.DNA碱基组成的Chargaff规则;
6.DNA的二级结构;
7.DNA的三级结构;
8.DNA与蛋白质复合物的结构;
9.tRNA的高级结构;
其他RNA的高级结构
DNA、RNA的二级结构
碱基、核苷、核苷酸结构
列述DNA双螺旋结构的要点,从分子大小和形成氢键两个方面说明A-T配对和G-C配对是碱基配对的最佳方案,概要说明碱基配对规律在生命科学中的意义。
第十二章核酸的物理化学性质
502--520
核酸的水解核酸的酸碱性核酸的紫外吸收核酸的变性、复性及杂交
1.熟悉核酸的紫外吸收性质。
2.掌握DNA变性、复性及杂交等概念及应用。
1.酸水解;
碱水解;
酶水解
2.核酸的酸碱性质
3.核酸的紫外吸收
4.变性;
复性;
核酸的杂交;
5.核酸的核苷酸序列测定;
6.DNA聚合酶链反应(PCR)
核酸的紫外吸收、变性、复性及杂交
核酸的变性、复性、测序和PCR
1.简述核酸变性和复性的过程,
- 配套讲稿:
如PPT文件的首页显示word图标,表示该PPT已包含配套word讲稿。双击word图标可打开word文档。
- 特殊限制:
部分文档作品中含有的国旗、国徽等图片,仅作为作品整体效果示例展示,禁止商用。设计者仅对作品中独创性部分享有著作权。
- 关 键 词:
- 生物化学 教案
![提示](https://static.bingdoc.com/images/bang_tan.gif)