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TNF-R属于神经生长因子受体(NGFR)超家族。
TNF-α和TNF-β的受体可能是同一的。
TNF-R存在于多种正常及肿瘤细胞表面,一般每个细胞受体数目有103~104,如ME-180肿瘤细胞系TNF-αR约2000/个细胞,Kd为2*10-10M。
不同细胞表面TNF-αR的数目和亲和力似乎与细胞对TNF-α的敏感性并不平行。
TNF-α与相应受体结合后信号传递的机理尚不清楚,可能与活化蛋白激酶C(PKC),催化受体蛋白磷酸化有关。
(2)可溶性TNFR:
TNF结合蛋白(TNF-BP)是TNFR的可溶性形式,有sTNfRⅠ(TNF-BPI)和sTNFRⅡ(TNF-BPⅡ)两种。
一般认为sTNFR具有局限TNF活性,或稳定TNF的作用,在细胞因子网络中有重要的调节作用。
Seckiner1988年发现发热患者尿中有TNF抑制物,分子量为33kDa。
Olsson1989年在慢性肾功不全患者血和尿中也发现有TNF-BP。
TNF-BP可与TNF特异结合,抑制TNF活性,如抑制其细胞毒活性和诱导IL-1产生,可促进皮下接种MethA肉毒的生长,可见于正常妊娠尿中。
炎症、内毒素血症、脑膜炎双球菌感染、SLE、HIV感染、肾功不全时以及肿瘤时可升高。
可溶性TNFR可有效地减轻佐剂性关节炎的病理改变以及败血症休克。
的生物学活性
TNF-α与TNF-β的生物学作用极为相似,这可能与分子结构的相似性和受体的同一性有关。
但有某些生物学作用方面也有不同之处。
(1)杀伤或抑制肿瘤细胞:
TNF在体内、体外均能杀死某些肿瘤细胞(cytolyticaction),或抑制增殖作用(cytostaticaction)。
肿瘤细胞株对TNF-α敏感性有很大的差异,TNF-α对极少数肿瘤细胞甚至有刺激作用。
用放线菌素D、丝裂霉素C、放线菌酮等处理肿瘤细胞(如小鼠成纤维细胞株L929)可明显增强TNF-α杀伤肿瘤细胞活性。
体内肿瘤对TNF-α的反应也有很大的差异,与其体外细胞株对TNF-α的敏感性并不平行。
同一细胞系可能有敏感株和抵抗株如L929-S和L929-R。
此外,靶细胞内源性TNF的表达可能会使细胞抵抗外源性TNF的细胞毒作用,因此,通过诱导或抑制内源性TNF的表达可改变细胞对外源性TNF的敏感性。
巨噬细胞膜结合型TNF可能参与对靶细胞的杀伤作用。
TNF杀伤肿瘤的机理还不十分清楚,与补体或穿孔素(perforin)杀伤细胞相比,TNF杀伤细胞没有穿孔现象,而且杀伤过程相对比较缓慢。
TNF杀伤肿瘤组织细胞可能与以下机理有关。
①直接杀伤或抑制作用:
TNF与相应受体结合后向细胞内移,被靶细胞溶酶体摄取导致溶酶体稳定性降低,各种酶外泄,引起细胞溶解。
也有认为TNFN激活磷脂酶A2,释放超氧化物而引起DNA断裂,磷脂酶A2抑制剂可降低TNF的抗病效应。
TNF可或改变靶细胞糖代谢,使细胞内pH降低,导致细胞死亡。
②通过TNF对机体免疫功能的调节作用,促进T细胞及其它杀伤细胞对肿瘤细胞的杀伤。
③TNF作用于血管内皮细胞,损伤内皮细胞或导致血管功能紊乱,使血管损伤和血栓形成,造成肿瘤组织的局部血流阻断而发生出血、缺氧坏死。
(2)提高中性粒细胞的吞噬能力,增加过氧化物阴离子产生,增强ADCC功能,刺激细胞脱颗粒和分泌髓过氧化物酶。
TNF预先与内皮细胞培养可使其增加MHCⅠ类抗原、ICAM-1的表达,IL-1、GM-CSF和IL-8的分泌,并促进中性粒细胞粘附到内皮细胞上,从而刺激机体局部炎症反应,TNF-α的这种诱导作用要比TNF-β为强。
TNF刺激单核细胞和巨噬细胞分泌IL-1,并调节NHCⅡ类抗原的表达。
(3)抗感染:
如抑制疟原虫生长,抑制病毒复制(如腺病毒Ⅱ型、疱疹病毒Ⅱ型),抑制病毒蛋白合成、病毒颗粒的产生和感染性,并可杀伤病毒感染细胞。
TNF抗病毒机理不十分清楚。
(4)TNF是一种内源性热原质,引起发热,并诱导肝细胞急性期蛋白的合成。
TNF引起发热可能是通过直接刺激下丘脑体温调节中枢和刺激巨噬细胞释放IL-1而引起,还可通过IL-1、TNF-α刺激其它细胞产生IL-6。
(5)促进髓样白血病细胞向巨噬细胞分化,如促进髓样白血病细胞ML-1、单核细胞白血病细胞U937、早幼粒白血病细胞HL60的分化,机理不清楚。
TGF-β可抑制TNF-α多种生物学活性,但不抑制TNF-α对髓样白血病细胞分化的诱导作用,甚至还有协同效应。
(6)促进细胞增殖和分化:
TNF促进T细胞NHCⅠ类抗原表达,增强IL-2依赖的胸腺细胞、T细胞增殖能力,促进IL-2、CSF和IFN-γ等淋巴因子产生,增强有丝分裂原或外来抗原刺激B细胞的增殖和Ig分泌。
TNF-α对某些肿瘤细胞具有生长因子样作用,并协同EGF、PDGF和胰岛素的促增殖作用,促进EGF受体表达。
TNF也可促进c-myc和c-fos等与细胞增殖密切相关原癌基因的表达,引起细胞周期由Go期向G1期转变。
最近报道INF-β(LT)是EB病毒转化淋巴母细胞的自分泌生长因子,抗LT抗体、sTNfR以及TNF-α能抑制EB病毒转化淋巴细胞的增殖。
IL-1、IFN-γ和GM-CSF对TNF的生物学作用有明显的增强作用,可能与增加细胞TNF受体的表达有关。
已报道一种抗TNF-α单克隆抗体,可模拟TNF-α的某些生物学作用,这种现象在其它因子中还尚未见到。
IFN-γ
973年Younger和Salvin发现来自淋巴细胞培养上清中存在一种IFN,但抗原性不同于发现的IFN,遂命名Ⅱ型IFN,1980年统一命名为γ干扰素。
诱导吲哚胺2,3-双加氧酶的合成。
1IFN-γ可,后者参与色氨酸分解代谢,使色氨酸转变为犬尿氨酸,使血液中色氨酸的水平下降,可能与出现神经系统症状有关。
IFN-γ诱导巨噬细胞可诱导性一氧化氮合酶(iNOS)产生,促进NO的合成,IFN-γ还可诱导小胶质细胞星形细胞的iNOS产生,可能与中枢神经系统的某些疾病的发生或保护作用有关。
IFN在完全没有内毒素时不能刺激IL-1转录,反而在转录水平抑制IL-1自身诱导的IL-1产生,但IFN-γ可增加LPS诱导的IL-1转录翻译和分泌。
bcl-2
B淋巴细胞瘤-2基因简称bcl-2(B-celllymphoma-2),是细胞凋亡研究中最受重视的癌基因之一。
自从1972年Kerr提出细胞凋亡(apoptosis)的概念至今,人们对细胞凋亡现象进行了广泛、深入的研究。
但是,凋亡的分子和生化机制迄今尚未彻底明了,而已形成的初步认识大多源于对Bcl-2基因家族的研究。
已知,凋亡进程可分为三个时相:
诱导期,效应期和降解期。
在诱导期,细胞接受各种信号从而引发各种不同的效应;
进入效应期后,经过一些决定细胞命运(存活/死亡)的分子调控点,细胞进入不可逆的程序化死亡,这些调控分子包括一系列原癌基因和抑制癌基因的产生,其中Bcl-2家族起着决定性的作用;
降解期则产生可见的凋亡现象。
Bcl-2基因(即B细胞淋巴瘤/白血病-2基因)是一种原癌基因,它具有抑制凋亡的作用,并且近年来的一些研究已开始揭示这一作用的机制。
目前已经发现的Bcl-2蛋白家族按功能可分为两类,一类是像Bcl-2一样具有抑制凋亡作用,如哺乳动物的Bcl-XL、Bcl-W、Mcl-1、A1、线虫Ced-9、牛痘病毒E1B119kD等,而另一类具有促进凋亡作用,如Bax、Bcl-Xs、Bax、Bak、Bik/Nbk、Bid和Harakiri。
最初在血液淋巴细胞中发现Bcl-2能抑制细胞死亡,随后陆续在其它一些细胞中也发现Bcl-2的这种作用。
但近年来研究发现,除这些之外尚存在Bcl-2不敏感的凋亡途径。
敏感凋亡
Bcl-2可以抑制由多种细胞毒因素所引起的细胞死亡。
Bcl-2的过度表达能增强所观察细胞对大多数细胞毒素的抵抗性。
这一发现使人们认识到凋亡的各种信号转导途径有一个共同的通路或交汇点,而该通路或交汇点受Bcl-2调节。
实验表明,Bcl-2可增强细胞对大多数DNA损伤因子的抵抗性,抑制大多数化疗药物所引起的靶细胞凋亡,但其本身并不能抑制这些因素对细胞的损伤;
同样地,它也不能促进DNA修复。
p53蛋白是DNA损伤的一个分子传感器,已证实Bcl-2能抑制p53介导的凋亡,但不能抑制p53向核内转位或者p53介导的生长停滞,可能Bcl-2的作用是在DNA损伤后,阻止激活凋亡机制的信号到达其靶分子;
在细胞毒性T细胞中,由颗粒酶B激活Caspases家族的一个或多个半胱氨酸蛋白酶所诱导的凋亡不依赖于Bcl-2,颗粒酶B可能仅作用于凋亡路径中Bcl-2调节位点的下游。
以上结果表明在凋亡途径中Bcl-2的作用位点是在信号分子和效应蛋白酶之间的位置。
Bcl-2抑制细胞凋亡可能与其以下几种作用有关:
①细胞催抗氧化作用以往研究表明,在去除生长因子所诱发的凋亡中,活性氧损伤(ROS)是促发细胞死亡的主要诱因:
Bcl-2的过度表达可减少氧自由基的产生和脂质过氧化物的形成。
提示Cai等[4]的实验表明Bcl-2的抗氧化作用是间接的,即可能在于抑制超氧阴离子的产生而不是直接清除活性氧。
细胞色素c(cytochromec,Cytc)作为呼吸链中重要的电子传递体,它从线粒体内膜上的释放会阻断电子向下游传递体危及呼吸链的功能并导致超氧阴离子的加速产生;
而Bcl-2可以抑制Cytc的释放,从而抑制了超氧阴离子的产生。
此外,Bcl-2还可以增加胞内的谷胱甘肽(GSH)等抗氧化剂,升高NAD/NADH的比值,抑制和凋亡相联系的GSH降低,促进GSH进入核内,从而影响细胞的氧化还原状态。
但也有证据表明,在没有自由基的情况下Bcl-2也能抑制凋亡。
因此,Bcl-2的性质远非仅仅是一种抗氧化剂。
②抑制钙离子跨膜流动Lam等曾报道钙泵特异性抑制剂Thapsigargen(TG)诱导的等细胞的凋亡可被Bcl-2所抑制,其原因是Bcl-2抑制了Ca2+的跨膜流动,提示Bcl-2可通过调节胞内钙离子浓度来调节凋亡。
然而Wei等在神经元细胞GT1-7中发现Bcl-2中发现Bcl-2可抑制由TG所诱导的凋亡,但并不能抑制TG诱导的胞内钙离子浓度升高;
同时Jason等[6]在中国仓鼠卵巢细胞5AHSmyc中去除细胞内贮存Ca2+后发现过度表达的Bcl-2仍可抑制凋亡,提示Bcl-2对胞内Ca2+浓度的调节作用也只能是其抑制凋亡的机制之一。
③离子通道蛋白和吸附/锚定蛋白最近Reed[7]提出Bcl-2蛋白可能具有双重功能:
离子通道蛋白和吸附/锚定蛋白,提出Bcl-2抑制凋亡的部分新机制。
③-1离子通道蛋白体外实验证实,Bcl-2、Bcl-X1和Bax能在线粒体上形成离子通道,提示它们可能参与调节一些与凋亡有关的细胞现象,如线粒体通透性改变(巨孔形成)和线粒体释放凋亡蛋白本科激活因子——Cytc和凋亡诱导因子(AIF)。
过度表达的Bcl-2能抑制线粒体通透性改变,并影响巨孔的形成,从而抑制凋亡。
但也有实验发现即使线粒体通透性未改变,Cytc等凋亡激蛋白也可以释放到胞液中从而诱发细胞凋亡,因此这种观点还有待进一步证实。
在所观察的细胞系及多种情况下,凋亡的发生都伴有Cytc从线粒体释放,继而伴有Caspases激活,而活化的Caspases降解底物后,其蛋白降解产物又引起线粒体通透性改变,并最终导致凋亡发生。
Yang等与Kluck等发现Bcl-2可以通过抑制线粒体释放Cytc来抑制凋亡,继而Rosse等和Zhivotovsky等用两种不同的方法证明了即使Cytc已经释放入胞浆,Bcl-2仍能延迟细胞死亡,这是由于Bcl-2抑制了活化的Caspases对线粒体释放的上游和下游都有Bcl-2调节凋亡的作用点。
AIF作为一种线粒体来源的效应蛋白酶,在分离在胞核中能诱导凋亡,同时还能激发线粒体通透性改变,诱导线粒体释放Cytc和Caspase-9,并在体外切割和激活其底物——半胱氨酸蛋白酶CPP32。
体外研究发现,Bcl-2过度表达可能阻止AIF从分离的线粒体上释放,但它并能影响AIF的产生,同时也不能影响AIF促凋亡的功能。
③-2吸附/锚定蛋白在正常情况下Bcl-2通过其C端疏水残基的伸展而锚定在细胞内膜上,作为吸附/锚定蛋白,可把胞液蛋白固定在膜边,或是引导胞液蛋白与别的膜蛋白相互作用。
Bcl-2可与Bcl-2家族的Bcl-X1、Bcl-Xs、Bax、Bcl-2、Bad和Mc1-1形成同源的蛋白二聚体,而特定的蛋白二聚体则可作为在细胞死亡信号通路上的分子开关。
例如,Bcl-2可与促凋亡Bax形成二聚体,如果Bax相对量高于Bcl-2,则Bax同二聚体的数量增多,从而促进细胞死亡;
而如果Bcl-2相对量高于Bax,则促进形成Bcl-2/Bax异二聚体,并使Bcl-2同二聚体的量增多,从而抑制细胞死亡;
而促凋亡分子和Bad和Bcl-Ss则竞争结合细胞死亡抑制分子如Bcl-X1或Bcl-2,由此替换了Bax并促进Bax同二聚体形成,诱导凋亡。
另外,Bcl-2还可与Bcl-2家族外的11种蛋白质结合,包括蛋白激酶Raf-1、蛋白磷酸酶Calcineurin、GTP酶、R-Ras和H-Ras、p53-BP2、朊蛋白Pr-1、Ced-4、BAG-1、Nip-1、Nip-2和Nip-3,并由此实现其抗凋亡作用。
不敏感
Bcl-2抑制凋亡的作用并不是万能的,例如在细胞毒T细胞杀伤作用中,特定的淋巴因子撤离以及某些TNF受体家族介导的凋亡途径中Bcl-2不能抑制凋亡,其原因右能是这些凋亡诱导剂作用于Bcl-2下游或是独立于Bcl-2的其它凋亡路径。
最近Scaffidi等发现,Jurkat等细胞(Ⅱ型细胞)中Bcl-2可抑制TNF受体家族中的CD95(Apo-1/Fas)信号通路介导的凋亡,而在等细胞(Ⅰ型细胞)中Bcl-2则不能抑制这种信号通路介导的凋亡。
其结果表明,凋亡途径对Bcl-2敏感与否可能与细胞类型有关。
进一步研究发现,这种差异取决于线粒体是否参与这种凋亡途径,在Ⅰ型细胞中线粒体则未参与该凋亡途径。
因此,Bcl-2可能只抑制依赖于线粒体的凋亡途径。
更进一步研究发现,来源于牛痘病毒的细胞因子应答修饰体A(crmA)是一种丝氨酸蛋白酶抑制剂(serpin)类分子,能抑制一些Caspases的功能。
而来源于杆状病毒的P35蛋白也能抑制一些Caspases的功能,而且它比CrmA具有更广泛的Caspases抑制特性。
在组织培养体系中或转基因鼠的T淋巴细胞中CrmA表达能抑制CD95(Fas/Apo-1)和p55TNF受体Ⅰ诱发的凋亡,但对另一些诸如生长因子撤除,DNA损伤等细胞毒因素引起的凋亡则无能为力,而这些由细胞毒因素引起的凋亡现象则可被Bcl-2及其同系物所抑制,但是Bcl-2又不能抑制由CD95(Fas/Apo-1)和TNF受体介导的凋亡。
由细胞毒因素及TNF受体家族介导的凋亡都可有效地被p35所抑制,提示这些通路都依赖于Caspases的激活。
上述结果表明,在细胞中不同的凋亡激活途径同时存在,其一是需要对CrmA敏感的Caspases参与但又不能被Bcl-2所抑制;
而另一个则是Bcl-2可抑制的凋亡途径,其中Caspases对p35敏感,但对CrmA则不敏感。
总结
目前Bcl-2是凋亡分子机制研究的主要靶分子。
随着对Bcl-2以及凋亡本身研究的日渐深入,Bcl-2的作用机制和凋亡的分子机制最终被阐明,从而提高对与凋亡有关的疾病的认识和诊治水平。
B-cellCLL/lymphoma2
在哺乳动物细胞中,调节线粒体外膜通透性,大多数定位在线粒体外膜上,或受到信号刺激后转移到线粒体外膜上。
根据其功能可分为两组:
Bcl-2,Bcl-xl,Bcl-w等抑制细胞凋亡;
Bax,Bak,Noxa等促进细胞凋亡。
关于Bcl-2家族调控线粒体外膜通透性的机制,假说之一是,细胞接受凋亡信号后促凋亡因子Bax和Bak发生寡聚化,从细胞质中转移到线粒体外膜上,并与膜上的电压依赖阴离子通道相互作用,使通道开放到足以使线粒体内的凋亡因子如细胞色素c等释放到细胞质基质中,引起细胞死亡。
GAPDH
GAPDH或G3PDH是甘油醛-3-磷酸脱氢酶(glyceraldehyde-3-phosphatedehydrogenase)的英文缩写。
该酶是糖酵解反应中的一个酶,由4个30-40kDa的亚基组成,分子量146kDa。
该酶基因为管家(housekeeping)基因,几乎在所有组织中都高水平表达,在同种细胞或者组织中的蛋白质表达量一般是恒定的,且不受含有的部分识别位点、佛波脂等的诱导物质的影响而保持恒定,故被广泛用作抽提totalRNA,poly(A)+RNA,Westernblot等实验操作的标准化的内参。
常用的内参有,ACTB(β-actin、β-肌动蛋白)、GAPDH或18S等。
目的是在于避免RNA定量误差、加样误差以及各PCR反应体系中扩增效率不均一、各孔间的温差等所造成的误差、这些都是管家基因,在各个组织中的表达量相对稳定,其中18S同整个基因谱有关(负责装配),它在总RNA中占的比例最高。
GAPDH(甘油醛-3-磷酸脱氢酶)是参与糖酵解的一种关键酶,由4个30-40kDa的亚基组成,分子量146kDa,检测条带大约在36kDa。
GAPDH基因几乎在所有组织中都高水平表达,广泛用作Westernblot蛋白质标准化的内参。
因为GAPDH作为管家基因在同种细胞或者组织中的蛋白质表达量一般是恒定的,因此在使用GAPDH内参抗体时,将每个样品测得的目的蛋白含量与本样品的GAPDH含量相除,得到每个样品目的蛋白的相对含量,然后才进行样品与样品之间的比较。
GAPDH的分子量约为37kd.
MHC
主要组织相容性复合体(majorhistocompatibilitycomplex,MHC)MHC是由一群紧密连锁的基因群组成,定位于动物或人某对染色体的特定区域,呈高度多态性。
其编码的分子表达于不同细胞表面,参与抗原递呈,制约细胞间相互识别及诱导免疫应答。
不同种类哺乳动物MHC及其编码产物的名称各异。
小鼠的MHC称为H-2复合体。
人类的MHC通常称为HLA基因或HLA复合体。
其编码的分子表达于白细胞上,称为人类白细胞抗原(humanleucocyteantigen,HLA)。
人类的MHC因为要和基因区分,所以常称为HLA分子或HLA抗原。
基本类型
又称主要组织相容性复合基因,是存在于大部分脊椎动物基因组中的一个基因家族,与免疫系统密切相关。
共分成三类:
第一型:
MHCclassI(MHCI)位于一般细胞表面上,可以提供一般细胞内的一些状况,比如该细胞遭受病毒感染,则相病毒外膜碎片之氨基酸链(peptide)透过MHC提示在细胞外侧,可以供杀手T细胞等辨识,以进行扑杀。
第二型:
MHCclassⅡ(MHCⅡ)只位于抗原提呈细胞(APC)上,如巨噬细胞等。
这类提供则是细胞外部的情况,像是组织中有细菌侵入,则巨噬细胞进行吞食后,把细菌碎片利用MHC提示给辅助T细胞,启动免疫反应。
第三型:
MHCclassⅢ(MHCⅢ)主要编码补体成分,肿瘤坏死因子(TNF),热休克蛋白70(HSP70)和21羟化酶基因(CYP21A和CYP21B)。
研究简介
主要组织相容性复合体(MHC)系编码主要组织相性抗原的基因群,是早期从组织器官移植实验中发现的,也是当今免疫遗传学的主要内容。
已发现,在人群或同种动物不同个体间进行皮肤移植时出现的排斥反应,具有记忆性、特异性和可转移性等免疫反应的基本特征,故从廿世纪40年代起就确认移植排斥反应是一种典型的免疫现象。
引起排斥反应的抗原称移植抗原(transplantationantigen)或组织相容性抗原(histocompatibilityantigen)。
此等抗原存在于细胞表面,无器官特异性,不同个体间其抗原特异性互不相同,但同卵双生及纯系动物不同个体之间,其抗原特异性完全一致。
组织相容性抗原包括多种复杂的抗原系统。
凡能引起快而强的排斥反应者称为主要组织相容性抗原系统,引起慢而弱的排斥反应者称为次要组织相容性抗原系统。
若供者、受者双方的多个次要组织相容性抗原不匹配,同样会迅速发生明显的排斥反应。
现已证明,MHC不仅控制着同种移植排斥反应,更重要的是与机体免疫应答、免疫调节及某些病理状态的产生均密切相关。
因此,MHC的完整概念是指脊椎动物某一染色体上编码主要组织相容性抗原、控制细胞间相互识别、调节免疫应答的一组紧密连锁基因群。
关于MHC的发现、基因组成和功能的了解,多基于小鼠实验。
因此,从廿世纪30年代起已确定小鼠的MHC位于第17号染色体上,称为H2复合体。
H2复合体由K区、I区、S区和D区组成,其中I区又分为IA和IE两个亚区,其基因编码产物称为I区相关抗原(Iregionassociatedantigen;
IaantigenI)。
1958年Dausset等发现,多次接受输血的患者、多产妇和用同种白细胞免疫的志愿者血清中,存在不同特异性的白细胞抗体,用这些抗体鉴定出许多不同特异性的白细胞抗原,称为人类白细胞抗原(humanleucocyteantigen,HLA)。
通过家系和人群遗传分析发现,人类MHC位于第6号染色体上,称为HLA复合体。
各种脊椎动物都有自己的MHC,除了人的HLA和小鼠的H2外,恒河猴、黑猩猩、狗、兔、豚鼠、大鼠和鸡的MHC分别称为RhLA、ChLA、DLA、RLA、GpLA、AgBⅠ(H-1Ⅰ)和B。
本章主要介绍人类HLA复合体及其编码产物的结构、分布和功能,及HLA抗原检测在医学上的意义等内容。
MHC结构特点
多基因性
多基因性:
基因复合体由多个紧密相邻的基因座位组成,其编码产物具有相同或相似的功能。
例如:
小鼠H-2:
17号染色体:
6号染色体短臂(),全长3600-4000kb,224个基因座位(128个功能基因,96个假基因)。
多态性
多态性:
群体中在同一个HLA基因座位上存在两个或两个以上等位基因。
HLA的遗传特点:
高度多态性;
单
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