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2、当酶促反应v=80%Vmax时,[S]为Km的倍数是:
A、4B、5C、10D、40E、80
3、酶的竞争性抑制剂的动力学特点是:
A、Vmax和Km都不变B、Vmax不变,Km↓C、Vmax↑,Km不变D、Vmax↓,Km不变E.Vmax不变,Km↑
4、同工酶的特点是:
A.催化同一底物起不同反应的酶的总称B.催化的反应及分子组成相同,但辅酶不同的一组酶
C.催化作用相同,但分子结构和理化性质不同的一组酶D.多酶体系中酶组分的统称
E.催化作用、分子组成及理化性质均相同,但组织分布不同的一组酶
5、别构效应剂与酶的哪一部位结合:
A.活性中心以外的调节部位B.酶的苏氨酸残基C.酶活性中心的底物结合部位D.任何部位E.辅助因子的结合部位
6、目前公认的酶与底物结合的学说是
A、活性中心说B、诱导契合学说C、锁匙学说D、中间产物学说
7、下列关于酶活性中心的叙述正确的的是
A、所有酶都有活性中心B、所有酶的活性中心都含有辅酶
C、酶的活性中心都含有金属离子D、所有抑制剂都作用于酶活性中心。
8、NAD+在酶促反应中转移
A、氨基B、氢原子C、氧原子D、羧基
9、FAD或FMN中含有哪一种维生素?
A、尼克酸B、核黄素C、吡哆醛D、吡哆胺
10、利用恒态法推导米氏方程时,引入了除哪个外的三个假设?
A、在反应的初速度阶段,E+P→ES可以忽略B、假设[S]>
>
[E],则[S]-[ES]≈[S]
C、假设E+S→ES反应处于平衡状态
D、反应处于动态平衡时,即ES的生成速度与分解速度相等
11、酶分子经磷酸化作用进行的化学修饰主要发生在其分子中哪个氨基酸残基上?
A、PheB、CysC、LysD、TrpE、Ser
12、如按Lineweaver-Burk方程作图测定Km和Vmax时,X轴上实验数据应示以
A、1/VmaxB、VmaxC、1/[S]D、[S]E、Vmax/[S]
13、大肠杆菌天冬氨酸转氨甲酰酶别构抑制剂是
A、ATPB、CTPC、UTPD、ADPE、GTP
14、下列哪一项不是Km值的意义?
A、Km值是酶的特征性物理常数,可用于鉴定不同的酶
B、Km值可以表示酶与底物之间的亲和力,Km值越小、亲和力越大
C、Km值可以预见系列反应中哪一步是限速反应
D、用Km值可以选择酶的最适底物
E、比较Km值可以估计不同酶促反应速度
15、有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的:
A、巯基B、羟基C、羧基D、咪唑基E、氨基
16、某种酶活性需以-SH为必需基团,能保护此酶不被氧化的物质是:
A、CysB、GSHC、尿素D、离子型去污剂E、乙醇
17、丙氨酸氨基转移酶的辅酶是:
A、NAD+B、NADP+C、磷酸吡哆醛D、烟酸E、核黄素C
18、含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是
A、传递电子,原子和化学基因的作用B、稳定酶蛋白的构象
C、作为酶活性中心的一部分D、决定酶的专一性E、提高酶的催化活性
19、关于变构酶的结构特点的错误叙述是
A、有多个亚基组成B、有与底物结合的部位C、有与变构剂结合的部位D、催化部位与别构部位都处于同一亚基上
E、催化部位与别构部位既可处于同一亚基,也可处于不同亚基上
20、将米氏方程改为双倒数方程后:
A、1/v与1/[S]成反比B、以1/v对1/[S]作图,其横轴为1/[S]
C、v与[S]成正比D、Km值在纵轴上E、Vmax值在纵轴上
21、一个简单的酶促反应,当[S]<
<
Km时:
A、反应速度最大B、反应速度难以测定C、底物浓度与反应速度成正比D、增加酶浓度,反应速度显著变大
22、下列哪种辅酶中不含核苷酸
A、FADB、NAD+C、FH4D、NADPE、CoASH
23、酶蛋白分子中参与酸、碱催化的最主要的酸碱基团是
A、氨基B、羧基C、巯基D、酚基E、咪唑基
24、下列哪一项不是酶具有高催化效率的因素?
A、加热B、酸碱催化C、“张力”和“形变”D、共价催化E、邻近定位效应
25、纯化酶制剂时,酶纯度的主要指标是
A、蛋白质浓度B、酶量C、酶的总活性D、酶的比活性E、酶的理化性质
四、是非题
1、米氏常数(Km)是与反应系统的酶浓度无关的一个常数。
✓
(Km值是酶的特征常数,一般只与酶的性质有关,与酶浓度无关,不同的酶,Km值不同)
2、同工酶就是一种酶同时具有几种功能。
✗
3、辅酶与酶蛋白的结合不紧密,可以用透析的方法除去。
4、一般来说酶是具有催化作用的蛋白质,相应地蛋白质都是酶。
5、酶反应的专一性和高效性取决于酶蛋白本身。
6、酶活性中心是酶分子的一小部分。
7、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。
8、竞争性抑制剂在结构上与酶的底物相类似。
9、L-氨基酸氧化酶可以催化D-氨基酸氧化。
10、维生素E的别名叫生育酚,维生素K的别名叫凝血维生素。
11、泛酸在生物体内用以构成辅酶A,后者在物质代谢中参加酰基的转移作用。
12、本质为蛋白质的酶是生物体内唯一的催化剂。
13、酶反应的最适pH只取决于酶蛋白本身的结构。
14、酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。
✗活性中心(activecenter):
酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基的部分。
15、酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。
16、酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。
检查酶的含量及存在,不能直接用重量或体积来表示,常用它催化某一特定反应的能力来表示,即用酶的活力来表示,因此酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。
17、酶反应速度一般用单位时间内底物的减少量来表示。
18、Km是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶的底物无关。
19、当[S]>
Km时,v趋向于Vmax,此时只有通过增加[E]来增加v。
20、酶的最适温度与酶的作用时间有关,作用时间长,则最适温度高,作用时间短,则最适温度低。
21、正协同效应使酶与底物亲和力增加。
五、问答题
1.酶作为生物催化剂具有什么特点?
ρ67
答:
①酶具有极高的催化效率
②酶的催化作用具有高度专一性
③酶易失活
④酶的催化活性受到调节、控制
⑤有些酶的催化活性与辅因子有关
2.按酶促反应的性质,国际酶学委员会把酶分成哪六大类?
氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类
3.何谓酶原与酶原激活?
酶原与酶原激活的生物学意义是什么?
酶原:
有些酶在细胞内合成和初分泌时,并不表现有催化活性,这种无活性状态的酶的前体形式称为~。
酶原激活:
指酶原在一定条件下被打断一个或几个特殊的肽键,从而使酶构象发生一定的变化形成具有活性的三维结构过程。
⑴可保护分泌酶原的组织不被水解破坏
⑵酶原激活是有机体调控酶活的一种形式
4.试述影响酶促反应速度的因素?
影响因素:
酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等
⑴酶浓度:
在底物足够过量而其它条件固定的条件下,若反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时,酶促反应的速度和酶浓度成正比。
⑵底物浓度:
在酶浓度、PH、温度等条件固定不变的情况下
①当底物浓度较低时,反应速度与底物浓度成正比
②随着底物浓度的增高,反应速度不再成正比例加速
③当底物浓度高达一定程度,反应速度不再增加,达最大速度
⑶PH:
酶的活力受环境pH的影响,在一定pH下,酶表现最大活力,高于或低于此pH,酶活力降低
⑷温度
①和一般化学反应相同,在达到最适温度之前,反应速度随温度升高而加快。
②酶是蛋白质,随着温度升高,使酶蛋白逐渐变性而失活,引起酶反应速率下降。
⑸抑制剂:
使酶活力下降,但并不引起酶蛋白变性
⑹激活剂:
能提高酶活性
5.何谓米氏方程式,米氏常数的意义是什么?
Km值是反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
单位用mol/L或mol/L表示。
6.什么是酶的可逆的抑制作用?
可逆的抑制作用可分哪几种?
请简述它们的特点。
酶的可逆的抑制作用:
抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性降低或丧失,能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活,这种抑制作用是可逆的。
可逆的抑制作用可分为:
⑴竞争性抑制:
抑制剂和底物竞争酶的结合部位,从而影响了底物与酶的正常结合。
①大多数竞争性抑制剂的结构与底物结构类似
②抑制程度取决于底物及抑制剂的相对浓度
③抑制作用可以通过增加底物浓度而解除
⑵非竞争性抑制:
底物和抑制剂同时和酶结合,两者没有竞争作用,但中间的三元复合物不能进一步分解为产物,酶活力降低。
①抑制剂结构与底物无共同之处
②抑制剂与酶活性部位以外的基团相结合
③抑制作用不能通过增加底物浓度来解除
⑶反竞争性抑制:
酶只能与底物结合后,才能与抑制剂结合,不再分解,从而降低形成产物的数量。
7.某酶的Km为24×
10-4mol/L,[S]为/L时,测得速度为128μmol/min,计算出底物浓度为10-4mol/L时的初速度。
8、从肝细胞中提取的一种蛋白水解酶的粗提液300ml含有150mg蛋白质,总活力为360单位。
经过一系列纯化步骤以后得到的4ml酶制品(含有0.08mg蛋白),总活力为288单位。
整个纯化过程的收率是多少?
纯化了多少倍?
(80%,1500倍)
9、在很多酶的活性中心均有His残基参与,请解释。
酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.0~7.0,在生理条件下,一部分解离,可以作为质子供体,一部分不解离,可以作为质子受体,既是酸,又是碱,可以作为广义酸碱共同催化反应,因此常参与构成酶的活性中心。
第一章蛋白质化学
一、选择题
A型题
1.蛋白质的平均含氮量约为:
%
B.16%
C.19%
D.7.25%
E.1.6%
2.下列哪种元素在各种蛋白质中含量相近,并可用于测定生物样品中蛋白质的含量:
D.O
4g,则该样品中所含蛋白质为
A.18g
B.24g
C.
D.64g
E.25g
4.含有两个羧基的氨基酸是:
5*.下列哪一种氨基酸是有密码的亚氨基酸?
E.色氨酸
6#.下列哪一种氨基酸不含极性侧链?
7*.在生理条件下,下列哪一种氨基酸带净正电荷
8.关于氨基酸的叙述哪一项是错误的?
A.酪氨酸和苯丙氨酸含苯环
B.酪氨酸和丝氨酸含羟基
E.谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基
9*.蛋白质分子中不存在的含硫氨基酸是:
10.合成蛋白质后才由前体转变而成的氨基酸是:
11*.人体内不参与蛋白质组成的氨基酸是:
12.组成蛋白质的20种氨基酸中除一个外,其它氨基酸上的α位碳原子均是不对称原子,它是:
B.Ile
C.Pro
D.Gly
13.下列哪种氨基酸不具有旋光性?
14.组成蛋白质的氨基酸种类不同是在于:
15.含有两个氨基的氨基酸是:
16.蛋白质的一级结构是指:
A.蛋白质分子内氨基酸以酯键连接的排列顺序,所含氨基酸的种类及比例
B.氨基酸分子内以肽键连接的排列顺序,所含氨基酸的种类及比例
D.蛋白质分子内氨基酸以肽键连接的排列顺序,所含氨基酸的种类及比例
E.氨基酸分子内蛋白质以肽键连接的排列顺序,所含氨基酸的种类及比例
17.蛋白质分子构象的结构单元是:
β转角是指蛋白质的几级结构?
19.多数蛋白质的分子结构中:
α螺旋结构
β片层结构
C.α螺旋和β片层结构同时存在
20.维系蛋白质一级结构的主要化学键是:
21.稳定蛋白质二级结构的化学键是:
B.氢键
22.维持蛋白质三级结构稳定的最重要的化学键或作用力是:
23.稳定蛋白质四级结构的主要化学键是:
24.在蛋白质分子结构中没有氢键参与的结构是:
25.下面哪个是指蛋白质的三级结构:
A.β转角
B.无规线图
8条盐键
26.在开链多肽中氨基酸数量与肽键的数量关系:
28#.在20种氨基酸中于生理条件下只有组氨酸有较好的缓冲作用,这是因为:
C.α-COOH,pK=1.82
D.α-NH2
E.异吡唑基,pK=6.0
29.蛋白质分子中引起280nm光吸收的最主要成分是:
30.蛋白质分子中的肽键:
α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的
γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的
ε-氨基与另一个氨基酸的α-羧基形成的
31.在下列肽链主干原子排列中,哪个符合肽键的结构
α螺旋的化学键是:
α螺旋:
β片层的构象相同
β巯基乙醇破坏
34*.下列哪种是典型的α螺旋
10
13
15
16
α螺旋的形成
36.在下列蛋白质的性质中,哪项与氨基酸相似
α螺旋的下列描述哪一项是错误的?
B.通过侧链(R基团)之间的相互作用维持稳定
38*.下列蛋白质中有一项不含典型的α-螺旋
D.α-角蛋白
39.β片层结构:
α角蛋白中
B.只有反平行结构,没有平行式结构
C.α螺旋是右手螺旋,β片层是左手螺旋
α螺旋的相同
40.β折叠:
B.只有反平行式结构,没有平行式结构
C.α螺旋是右手螺旋,β折叠是左手螺旋
41.下列哪种试剂可使蛋白质的二硫键打开?
B.2,4-二硝基氟苯
C.β-巯基乙醇
42.处于等电状态的蛋白质:
B.分子最不稳定,易变性
43.将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时:
D.可使蛋白质稳定性降低,易于沉出
44.有一血清清蛋白(pI=4.9)和血红蛋白(pI=6.8)的混合物,在哪种pH条件下电泳,分离效果最好?
45*.测定小肽氨基酸顺序最好
A.FDNB法(2,4-二硝基氟苯法)
B.DNS-CI法(而甲氨基萘磺酰氯法)
E.PITC法(异硫氰酸苯酯法)
46.以醋酸纤维薄膜为支持物进行血清蛋白电泳,使用pH8.6的巴比妥缓冲液,各种蛋白质的电荷状态是:
B.清蛋白带负电荷,球蛋白带正电荷
α1-球蛋白都带负电荷,其他蛋白带正电荷
α1,α2-球蛋白都带负电荷,其他蛋白带正电荷
47#.混合蛋白样品分子量:
a=169000,b=64500,c=120000,在SephadexG-100柱上洗脱顺序为
48.变性蛋白质的主要特点是:
49.Hb变性后:
A.一级结构改变,生物活性改变
B.一级结构不变,仍有生物活性
C.肽键断裂,生物活性丧失
D.空间构象改变,但仍有生物活性
E.空间构象改变,稳定性降低生物活性丧失
50.分子病患者体内生成的异常蛋白质常常是由于:
51.蛋白质变性是由于:
α-氨基酸共有的显色反应是:
53*.用6mmol/LHCl水解某种蛋白质,其水解液能检出的氨基酸种类是:
54*.向卵清蛋白溶液中加入0.1mmol/LNaOH使溶液呈碱性,并加热至沸后立即冷却,此时:
B.蛋白质变性,但不沉出
D.蛋白质变性,冷却又复性
55.从组织提取液沉淀活性蛋白且使之不变性的方法是加入:
56.确定蛋白质标准溶液浓度的最根本方法是:
57.纤维状蛋白质的特性:
58.用哪种物质沉淀蛋白质往往不变性?
59.有关蛋白质的叙述,下列哪项是正确的?
60.对具有四级结构的蛋白质进行一级结构的分析时发现:
α-氨基和一个自由的α-羧基
α氨基,没有自由的α-羧基
α-羧基,没有自由的α-氨基
α-氨基,也无自由的α-羧基
α-氨基和α-羧基
61.在中性条件下,混合氨基酸在溶液中的主要存在形式是:
62.临床上用酒精消毒灭菌是利用蛋白质的哪种理化性质?
63*.多肽Gly-Arg-Lys-Phe-Asp(C)经Edman降解除去一个氨基酸后,其产物是
A.Gly-Arg(C)+Lys-Phe-Asp(C)
B.Gly-Phe-Lys-Phe(C)+Asp
C.Arg-Lys-Phe-Asp(C)+Gly
D.Gly-Arg-Lys(C)+Phe-Asp(C)
E.Arg-Lys-Phe(C)+Gly+Asp
B型题
65.侧链仅含有碳氢(烃)的氨基酸是
69.天冬氨酸是:
70.亮氨酸是:
71.精氨酸是:
72.酪氨酸是:
73.半胱氨酸是:
A.α螺旋
B.β片层
D.β转角
74.只存在于具有四极结构的蛋白质中的是:
75.在脯氨酸残基处结构被破坏的是:
76.在蛋白质变性过程中形成的是:
77.是由邻近多肽链上两个肽键之间的氢键维系的是:
0返回折迭,在连续的四个氨基酸中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H可形成氢键的是:
79.四级结构形成时出现:
80.四级结构破坏时出现:
81.二、三级结构破坏时出现:
82.一级结构破坏时:
83.一级结构形成时是:
C.某些小分子物质特异触发蛋白质发生构象变化,导致其功能活性的变化
84.蛋白质变性时:
85.蛋白质的效应剂是:
86.蛋白质的别构作用是指:
C型题
87.氢键与长轴接近平行是:
88.靠氨基酸侧链基团之间的氢键维持稳定的是:
89.氢键与长轴接近垂直的是:
90.氢键是由肽键中电负性很强的氮原子上的氢和羰基氧形成的是:
91.加入高浓度硫酸铵时:
92.加入丙酮时:
93.加入三氯醋酸时:
94.加入一定量稀酸后加热时:
95.加入生理盐水溶液时:
96.盐析法分离蛋白质的主要原理是:
97.电泳法分离蛋白质的主要原理是:
98.使蛋白质沉淀的因素是:
99.蛋白质亲水胶体的稳定因素是:
100.蛋白质在pH偏离等电点的溶液中,其分子表面可有:
104负电性很强的原子与一个氮形成共价结合
K型题
108.关于蛋白质的组成,正确的是:
(1)由C、H、O、N等元素组成
(2)含氮量平均为16%
(3)可水解成肽或氨基酸
(4)由α-氨基酸组成
109.两个氨基酸分子间脱水缩合可形成:
(1)肽键
(2)肽
(3)氨基酸残基
(4)酰胺键
α螺旋的形成?
(1)R基的大小
(2)R基的形状
(3)R基所带电荷的性质
(4)带同种电荷的R基的集中
111*.以下哪种方法用于蛋白质多肽链的C-末端分析?
(1)肼解法
(2)FDNB法
(3)硼氢化锂还原法
(4)氰酸酯法
112.使蛋白质水解成氨基酸可用:
(1)酸
(2)碱
(3)蛋白酶
(4)重金属盐
113.导致蛋白质变性的条件是:
(1)蛋白酶
(2)尿素
(3)盐析
(4)加热煮沸
114.下列哪种方法用于蛋白质多肽链的N-末端分析?
(1)茚三酮反应
(2)二硝基氟苯法
(3)离子交换树酯层析法
(4)丹磺酰氯法
115.蛋白质的溶解度:
(1)加入少量中性盐后增加
(2)加入丙酮后降低
(3)加入大量中性盐后降低
(4)在等电点时最大
116#.聚丙烯酰胺电泳比一般电泳的分辨率高,因为具有下列哪些效应?
(1)浓缩效应
(2)电荷效应
(3)分子筛效应
(4)粘度效应
117.关于蛋白质结构叙述正确的有:
(1)链内二硫键不是蛋白质分子构象的决定因素
(2)带电荷的氨基酸侧链伸向蛋白质分子的表面,暴露在溶液中
(3)蛋白质的一级结构是决定高级结构的重要因素
(4)只有极少数氨基酸的疏水侧链埋藏在分子的内部
118.关于蛋白质中的肽键,哪些叙述是准确的?
(1)具有部分双键性质
(2)比一般C-N单键短
(3)与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构
(4)肽键可自由旋转
119蛋白分子中的疏水键:
(1)是在蛋白分子中氨基酸非极性侧链之间形成的
(2)是在蛋白质中氨基酸侧链和蛋白质表面水分子之间形成的
(3)是在氨基酸顺序中彼此不靠近的支链氨基酸侧链之间形成的
(4)是在α螺旋的肽键之间形成的
120*.具四级结构的蛋白质是:
(1)肌红蛋白
(2)血红蛋白
(3)胰岛素
(4)乳酸脱氢酶
121*.蛋白质溶液与酚试剂反应呈现蓝色,说
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