生物化学蛋白质部分习题及答案docWord文档格式.docx

生物化学蛋白质部分习题及答案docWord文档格式.docx

《生物化学蛋白质部分习题及答案docWord文档格式.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生物化学蛋白质部分习题及答案docWord文档格式.docx（16页珍藏版）》请在冰点文库上搜索。

11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是

A．瓜氨酸B．蛋氨酸

C．丝氨酸D．半胱氨酸

E．丙氨酸

12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？

A．疏水分子B．非极性分子

C．负离子D．正离子

E．兼性离子

13．所有氨基酸共有的显色反应是

A．双缩脲反应　　B．茚三酮反应　　

C．酚试剂反应D．米伦反应　　

E．考马斯亮蓝反应

14．蛋白质分子中的肽键

A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键

B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成

C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成

D．肽键无双键性质

E．以上均不是

15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是

A．盐键B．二硫键

C．疏水键D．肽键

E．氢键

16蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于

A．一级结构B．二级结构

C．三级结构D．四级结构

E．高级结构

17．维持蛋白质分子二级结构的化学键是

A．肽键B．离子键

C．氢键D．二硫键

E．疏水键

18．α螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基？

A．2.5B．2.6

C．3.0D．3.6

E．5.4

19．有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是

A．一般为左手螺旋B．螺距为5.4nm

C．每圈包含10个氨基酸残基D．稳定键为二硫键

E．氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成

20．主链骨架以180度返回折迭，在连续的四个氨基酸残基中第一个与第四个形成氢键的是下列哪种类型：

A．β转角B．β片层

C．α螺旋D．无规则卷曲

E．以上都不是

21．模体属于：

A．二级结构B．超二级结构

E．以上都不是

22．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是

A．天然蛋白孩子分子均有这种结构

B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性

C．三级结构的稳定性主要是次级键维持

D．亲水基团聚集在三级结构的表面

E．决定盘曲折叠得因素是氨基酸残基

23．具有四级结构的蛋白质特征是

A．分子中必定含有辅基

B．每条多肽链都具有独立的生物学活性

C．在两条或两条以上具有三级结构的多肽链的基础上，肽链进一步折叠盘曲形成

D．依赖肽键维系四级结构的稳定性

E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成

24．维持蛋白质四级结构的化学键是

A．盐键B．氢键

C．二硫键D．范德华力

E．次级键

25．蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成

A．肽键B．盐键

C．二硫键D．疏水键

E．氢键

26．分子病患者体内异常蛋白质是由于

A．一级结构中某一氨基酸被另一氨基酸取代

B．一级结构中相邻的两个氨基酸正常顺序被颠倒

C．蛋白质的空间结构发生改变

D．一级结构中某一氨基酸缺失

27．蛋白质分子中引起280nm光吸收的主要成分是

A．苯丙氨酸的苯环B．半胱氨酸的巯基

C．肽键D．色氨酸的吲哚环和酪氨酸的酚基

E．氨基酸的自由氨基

28．将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时

A．可使蛋白质表面的净电荷不变

B．可使蛋白质表面的净电荷增加

C．可使蛋白质稳定性增加

D．可使蛋白质稳定性降低，易沉淀析出

E．对蛋白质表面水化膜无影响

29．等电点分别是4.9和6.8的两种不同蛋白质混合液，在哪种pH条件下电泳分离效果最好？

A．pH3.5B．pH4.9

C．pH5.9D．pH6.5

E．pH8.6

30．蛋白质变性是由于

A．蛋白质空间构象破坏B．蛋白质水解

C．肽键断裂D．氨基酸组成改变

E．氨基酸排列顺序改变

31．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定

A．溶液pH值大于pIB．溶液pH值小于pI

C．溶液pH值等于pID．溶液pH值等于7.4

E．在水溶液中

32．变性蛋白质的主要特点是

A．黏度下降B．溶解度增加

C．不易被蛋白酶水解D．生活学活性丧失

E．容易被盐析出沉淀

33．盐析法沉淀蛋白质的原理是

A．中和电荷B．去掉水化膜

C．蛋白质变性D．中和电荷和去掉水化膜

E．蛋白质凝固

34．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为

A．8　B．＞8　

C．＜8　D．≤8　

E．≥8

35．从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入

A．高浓度HClB．硫酸铵

C．三氯醋酸D．氯化汞

E．钨酸

36．下列哪种方法不能将谷氨酸和赖氨酸分开？

A．电泳B．阳离子交换层析

C．阴离子交换层析D．纸层析

E．凝胶过滤

37．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是

A．过氧化氢酶（分子量247500）B．肌红蛋白（分子量16900）

C．血清清蛋白（分子量68500）D．牛β-乳球蛋白（分子量35000）

E．牛胰岛素（分子量5700）

38．有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是

A．缬氨酸（pI5.96）B．精氨酸（pI10.76）

C．赖氨酸（pI9.74）D．酪氨酸（pI5.66）

E．天冬氨酸（pI2.77）

39．下列关于人胰岛素的叙述哪项是正确的？

Ａ．由６０个氨基酸残基组成，分为Ａ、Ｂ和Ｃ三条链

Ｂ．由51个氨基酸残基组成，分为A和B两条链

Ｃ．由46个氨基酸组成，分为A和B两条链

Ｄ．由65个氨基酸组成，分为A、B、C三条链

Ｅ．由86个氨基酸组成，分为A和B两条链

40．下列关于HbA的叙述哪项是正确的？

A．是由2α和2β亚基组成Ｂ．是由2α和2γ亚基组成

Ｃ．是由2β和2γ亚基组成Ｄ．是由2β和2δ亚基组成

Ｅ．是由2α和2δ亚基组成

41．镰刀型红细胞性贫血是由于HbA的结构变化引起的，其变化的特点是

A．HbA的α链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代

B．HbA的α链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代

C．HbA的β链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代

D．HbA的β链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代

Ｅ．以上都不是

二、多项选择题

1．稳定蛋白质空间结构的作用力是

A．氢键B．疏水键

C．盐键D．二硫键

E．范得华引力

2．关于蛋白质基本组成正确的是

A．由C、H、O、N等多种元素组成B．含氮量约为16%

C．可水解成肽或氨基酸D．由α氨基酸组成

E．组成蛋白质的氨基酸均为D型

3．下列哪些氨基酸具有亲水侧链？

A．丝氨酸B．谷氨酸

C．苏氨酸D．亮氨酸

E．苯丙氨酸

4．蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些氨基酸引起？

A．组氨酸B．色氨酸

C．酪氨酸D．赖氨酸

E．缬氨酸

5．蛋白质的二级结构包括

A．α螺旋B．β片层

C．β转角D．双螺旋

E．以上都是

6．分离纯化蛋白质主要根据哪些性质？

A．分子的大小和形状B．溶解度不同

C．电荷不同D．粘度不同

7．含硫氨及酸包括

A．蛋氨酸B．苏氨酸

C．组氨酸D．半胱氨酸

E．丝氨酸

8．下列哪些是碱性氨基酸

A．组氨酸B．蛋氨素

C．精氨酸D．赖氨酸

E．谷氨酸

9．芳香族氨基酸是

A．苯丙氨酸B．酪氨酸

C．色氨酸D．脯氨酸

E．组氨酸

10．下列关于β片层结构的论述哪些是正确的？

A．是一种伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状

C．两链间形成离子键维持稳定D．可由两条以上多肽链顺向或逆向排列而成

E．以上都正确

11．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？

A．pI为4.5的蛋白质B．pI为7.4的蛋白质

C．pI为3.4的蛋白质D．pI为7的蛋白质

E．pI为6.5的蛋白质

12．使蛋白质沉淀但不变性的方法有

A．中性盐沉淀蛋白质B．鞣酸沉淀蛋白质

C．低温乙醇沉淀蛋白质D．重金属盐沉淀蛋白

E．以上方法均可以

13．变性蛋白质的特性有

A．凝固　　B．沉淀　　

C．溶解度显著下降D．生物学活性丧失　　

E．易被蛋白酶水解

14．谷胱甘肽

A．可用GSSG表示其还原型B．由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成

C．可进行氧化还原反应D．GSH具有解毒作用

E．由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成

15．下列哪些方法可用于蛋白质的定量测定？

A．Folin酚试剂法B．双缩脲法

C．紫外吸收法D．茚三酮法

E．考马斯亮蓝法

16．关于蛋白质三级结构的叙述，下列哪项是正确的？

A．亲水基团及可解离基团位于表面B．亲水基团位于内部

C．疏水基团位于内部D．羧基多位于内部

E．球状蛋白质分子表面的洞穴常常是疏水区

三、填空题

1．组成蛋白质的主要元素有_____，_____，_____，_____。

2．在各种蛋白质中含量相近的元素是_____，测得蛋白质样品中其含氮量为12.8克，样品中蛋白质含量位_____克。

3．蛋白质的具有两性电离性质，当蛋白质处于某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为_____，该溶液的pH值称为蛋白质的_____。

4．蛋白质的一级结构是指_____在蛋白质多肽链中的_____、_____。

5．在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的_____与另一个氨基酸α碳原子上的_____脱去一分子水形成的键叫_____，它是蛋白质分子中的基本结构键。

6．蛋白质颗粒表面的_____和_____是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。

7．蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种_____键，使天然蛋白质原有的_____与_____性质改变。

8．稳定蛋白质的次级键包括_____、_____、_____等。

9．构成蛋白质的氨基酸有_____种，其中碱性氨基酸有_____、_____、_____；

酸性氨基酸有_____、_____。

10．在pH6.0时将一个丙、精、谷3种氨基酸的混合液进行纸上电泳，移向正极的是_____，移向负极的是_____，原点的是_____。

11．球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子_____而与水结合。

12．HbS与HbA的区别在于HbA的_____链的_____端的_____位的_____残基被_____残基所取代。

13．沉淀蛋白质的主要方法有：

_____、_____、_____、_____。

14．由一条多肽链组成的蛋白质没有_____，由几条多肽链通过_____连接的蛋白质也没有_____。

15．一级结构是蛋白质的_____结构，决定蛋白质的_____结构。

16．标准氨基酸中，含羟基的氨基酸是：

_____、_____、_____。

17．标准氨基酸中，_____、_____、_____是芳香族氨基酸。

18．按照分子形状分类，蛋白质分子形状的长短轴之比小于10的称为_____，蛋白质分子形状的长短之比大于10的称为_____。

按照组成成分分类，分子组成中仅含氨基酸的称_____，分子组成中除了蛋白质部分还有非蛋白质部分的称_____，其中非蛋白质部分称_____。

四、名词解释

1．标准氨基酸

2．等电点

3．肽键

4．肽

5．肽键平面

6．多肽

7．氨基酸残基

8．蛋白质的一级结构

9．蛋白质的二级结构

10．蛋白质的三级结构

11．蛋白质的四级结构

12．α－螺旋

13．超二级结构

14．结构域

15．亚基

16．分子病

17．蛋白质的变性

18．透析

19．盐析

20．蛋白质的沉淀

21．蛋白质的凝固

22．层析

23．电泳

24．沉降系数

25．茚三酮反应

26．离子交换层析

27．凝胶过滤层析

28．亲和层析

29．凝胶电泳

30．SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳

31．等电聚焦电泳

32．双向电泳

五、问答题

1．组成蛋白质的元素和基本单位分别是什么？

分别有何特点？

2．何谓蛋白质的两性解离？

3．蛋白质的一、二、三、四级结构及其维持各级结构的作用力是什么？

4．如果一个人发高烧（40℃以上）几小时就会发生细胞内部可逆的损伤。

对这种高温损伤有一种可能的解释是什么？

5．什么是蛋白质的变性作用？

引起蛋白质变性的因素有哪些？

有何临床意义？

6．沉淀蛋白质的主要方法有哪些？

各有何特点？

7．组成蛋白质的氨基酸只有20种，为什么蛋白质的种类却极其繁多？

8．变性后蛋白质有何特点？

9．举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。

10．举例说明蛋白质构象与功能的关系。

11．比较蛋白质的沉淀与变性。

12．简述α螺旋的结构特点。

13．简述离子交换层析的原理。

14．简述凝胶过滤层析的原理。

参考答案

1.E2.C3.B4.A5.D6.A7.D8.E9.C10.B

11.A12.E13.B14.C15.D16.B17.C18.D19.E20.A

21.B22.B23.E24.E25.C26.A27.D28.D29.C30.A

31.C32.D33.D34.B35.B36.E37.A38.E39.B40.A

41.C

1.ABCDE2.ABCD3.ABC4.BC

5.ABC6.ABC7.AD8.ACD

9.ABC10.ABD11.BDE12.AC

13.CDE14.BCD15.ABCE16.ACE

1.CHON

2.N80

3.兼性离子等电点

4.氨基酸组成排列顺序

5.羧基氨基肽键

6.同种电荷水化膜

7.次级生物学活性物理化学

8.氢键盐键疏水键

9.20精氨酸组氨酸赖氨酸谷氨酸天冬氨酸

10.谷氨酸精氨酸丙氨酸

11.极性表面

12.βN六谷氨酸缬氨酸

13.盐析有机溶剂沉淀法重金属盐沉淀法生物碱试剂沉淀法

14.四级结构四级结构

15.基本空间

16.丝氨酸苏氨酸酪氨酸

17.苯丙氨酸酪氨酸色氨酸

18.球状蛋白纤维状蛋白单纯蛋白结合蛋白辅基

1．具有相应的遗传密码、用于合成蛋白质的20种氨基酸。

2．当氨基酸或蛋白质在溶液中所带正负电荷相等时，此时溶液的pH值即氨基酸或蛋白质的等电点。

3．一个氨基酸的α羧基与另一氨基酸的α氨基脱水缩合形成的酰胺键。

4．氨基酸通过肽键连接而成的化合物

5．由于肽键具有部分双键的性质，使得与肽键相连的6个原子（CCONHC）构成一个刚性的平面。

6．多个氨基酸分子缩合而成的肽

7．多肽链中每个氨基酸单位

8．多肽链中氨基酸的组成和排列顺序

9．蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象

10．在二级结构的基础上，多肽链中相距较远的侧链通过相互作用进一步盘绕而成的特定空间构象，包括主链和侧链所有原子的空间排布。

11．两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链，通过非共价键连接形成的空间构象。

12．肽键平面围绕α碳原子的旋转而形成的右手螺旋。

13．2个或3个二级结构肽段在空间上进一步聚集和组合形成的空间结构，又称模体。

14．超二级结构的进一步组合、折叠，形成紧密、稳定而且在蛋白质分子构象上明显可区分的、相对独立的区域性结构。

15．在蛋白质分子的四级结构中，具有独立三级结构的多肽链为一个亚基。

16．由于蛋白质分子的变异或缺失而产生的疾病

17．在理化因素的作用下，使蛋白质的空间结构破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失的过程。

18．用半透膜将大小分子分开的方法

19．在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐使蛋白质从溶液中析出沉淀的方法

20．蛋白质分子相互聚集从溶液中析出的现象

21．蛋白质发生热变性后，多肽链相互缠绕形成固体状态的过程。

22．按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

23．带电粒子在电场中向相反电极移动的现象

24．对于特定蛋白质颗粒，其在重力场中的沉降速度与离心加速度之比为一常数，称为沉降系数。

25．在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

26．使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法

27．也叫做分子排阻层析（molecular-exclusionchromatography）。

一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

28．利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其它分子的层析技术。

29．以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。

30．在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。

SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。

31．利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到它的等电点（pI）处，即梯度中的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。

32．是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。

1．组成蛋白质的元素有碳、氢、氧、氮和硫等，其中氮是蛋白质的特征性元素，平均含量为16%。

氨基酸是组成蛋白质的基本单位，组成蛋白质的20种氨基酸，都属于L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。

2．蛋白质是两性电解质。

在蛋白质分子可解离的基团中，除每条肽链上的氨基末端和羧基末端外，还有侧链上可解离基团。

蛋白质分子在溶液中的解离程度，取决于其分子上酸性基团和碱性基团的相对比例，以及溶液pH的影响。

在酸性较强的溶液中，蛋白质分子解离成正粒子；

在碱性较强的溶液中，蛋白质分子解离成负离子。

这种现象称蛋白质的两性解离。

3．一级结构是指多肽链中氨基酸的组成和排列顺序；

二级结构是指肽键平面的相对旋转所形成的空间结构；

三级结构是指在二级结构基础上进一步盘绕折叠所形成的空间构象；

四级结构是指亚基间的相互作用形成的空间结构。

维持蛋白质一级结构的作用力是肽键；

维持二级结构的作用力使氢键；

维持三级结构的作用力是氢键、盐键、疏水键、范德华力、二硫键；

维持四级结构的作用力是氢键、盐键、疏水键、范德华力。

4．高温可以引起蛋白质（酶）的变性，导致细胞生化反应能力的损伤。

5．在某些理化因素作用下,使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象。

引起蛋白质变性的因素有：

物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；

化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。

临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。

6．沉淀蛋白质的主要方法有：

盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、生物碱试剂沉淀。

盐析特点：

利用中性盐破坏蛋白质的胶体稳定性（电荷和水化膜）而使其从溶液中析出。

蛋白质不变性。

不同蛋白质盐析时所需盐的浓度不同，故可用逐渐加大盐浓度的办法使溶液中混合的蛋白质先后分离不发生变性（分段盐析）。

有机溶剂沉淀的特点：

与水亲和性强，破坏蛋白质表面的水化膜，但不能中和电荷，因此需在等电点附近沉淀蛋白质，且在低温下进行以防止蛋白质变性。

重金属盐沉淀的特点：

调节溶液pH大于蛋白质的等电点，蛋白质带负电，与重金属结合而沉淀，一般使蛋白质变性。

生物碱试剂沉淀特点：

调节溶液pH小于蛋白质的等电点，蛋白质带正电，与某些酸的酸根结合而沉淀，一般使蛋白质变性。

7．组成蛋白质的氨基酸虽然只有20种，但由于氨基酸在蛋白质多肽链中的种类、数目、比例、排列顺序及组合方式的不同，所以可构成种类繁多，结构各异的蛋白质。

8．

（1）生物学活性丧失

（2）溶解度下降（3）易形成沉淀（4）易被蛋白酶水解

9．蛋白质特定的构象和功能是由其一级结构所决定的。

多肽链中各氨基酸残基的数量、种类及它们在肽链中的顺序主要从两方面影响蛋白质的功能活性：

一部分氨基酸残基直接参与构成蛋白质的功能活性区，它们的特殊侧链基团即为蛋白质的功能基团，这种氨基酸如被置换都会直接影响该蛋白质的功能，另一部分氨基酸残基虽然不直接作为功能基团，但它们在蛋白质的构象中处于关键位置，这种残基一旦被置换就会影响蛋白质的构象，从而影响蛋白质的活性。

因此，一级结构不同的各种蛋白质，它们的结构和功能就不同；

反之，一级结构大体相似的蛋白质，它们的构象和功能也可能相似。

如来源于不同动物种属的胰岛素，它们的一级结构不完全一样，但其组成的氨基酸总数或排列顺序却很相似，从而使其基本结构和功能相同。

10．蛋白质的构象决定功能。

如，蛋白质天然构象被破坏，蛋白质的生物活性就丧失。

正常情况下，很多蛋白质的天然构象不是固定不变的。

人体内有很多蛋白质往往存在着不只一种天然构象，但只有一种构象能显示出正常的功能活性。

因而，常可通过构象的变化来影响蛋白质的活性。

如血红蛋白具有紧密型和松弛型两种构象，通过构象的变化来完成对氧的运输。

11．蛋白质的变性与沉淀的区别是：

变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；

沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所