生物化学.docx
- 文档编号:9194939
- 上传时间:2023-05-17
- 格式:DOCX
- 页数:34
- 大小:540.91KB
生物化学.docx
《生物化学.docx》由会员分享,可在线阅读,更多相关《生物化学.docx(34页珍藏版)》请在冰点文库上搜索。
生物化学
绪论
1、生物化学是用化学的原理和方法,从分子水平来研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律从而阐明生命现象本质的一门科学。
2、生命的定义:
自我复制、自我装配、自我调节。
原始细胞
3、生命起源:
基本粒子——原子——小分子——巨分子——核酸(复制信息)
蛋白质(催化功能)
4、细胞是生物体的基本结构单元。
5、生物体的化学组成:
组成水、无机离子和生物分子。
6、生命体的元素组成:
C、H、O和N;、P、Cl、Ca、K、Na和Mg。
Fe、Cu、Co、Mn和Zn;Al、As、B、Br、Cr、F、Ga、I、Mo、Se、Si
7、生物分子是生物体和生命现象的结构基础和功能基础,是生物化学研究的基本对象。
8、生物分子的主要类型包括:
多糖、脂、核酸和蛋白质等生物大分子。
9、七大营养要素:
水、无机盐、糖、脂、蛋白质、维生素、氧。
第一章、蛋白质的结构与功能
1、蛋白质:
由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
2、蛋白质的生物学重要性:
1、生物体的重要组成成分、2、重要的生物学功能(作为生物催化剂、代谢调节作用、免疫保护作用、物质的转运和存储、运动与支持作用、参与细胞间信息传递)3、氧化供能
3、蛋白质的元素组成:
主要有C、H、O、N和S。
少量含有P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo,个别蛋白质还含有I。
4、蛋白质元素组成的特点:
含氮量平均为16%、蛋白质含量(g%)=含氮量(g%)×6.25。
5、氨基酸——蛋白质的基本组成单位。
6、人体内的氨基酸:
组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属L--氨基酸(甘氨酸除外)。
7、L-氨基酸的通式:
L-氨基酸的通式:
丙氨酸
甘氨酸
8、氨基酸的分类:
非极性疏水性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸
9、非极性疏水性氨基酸
10、极性中性氨基酸
11、酸性氨基酸
12、碱性氨基酸
13、习惯分类方法
(芳香族氨基酸:
Trp、Tyr、Phe)、(含羟基氨基酸:
Ser、Thr、Tyr)、(含硫氨基酸:
Cys、Met)、(杂环族氨基酸:
His)、(杂环族亚氨基酸:
Pro)、(支链氨基酸:
Val、Leu、Ile)。
14、几种特殊氨基酸(Gly:
无手性碳原)、(Pro:
为环状亚氨基酸)、(Cys:
可形成二硫键)。
15、修饰氨基酸:
蛋白质合成后通过修饰加工生成的氨基酸。
没有相应的编码。
如:
胱氨酸、羟脯氨酸(Hyp)、羟赖氨酸(Hyl)。
16、非生蛋白氨基酸:
蛋白质中不存在的氨基酸。
如:
瓜氨酸、鸟氨酸、同型半胱氨酸,是代谢途径中产生的。
17、氨基酸的理化性质:
两性解离及等电点、紫外吸收、茚三酮反应。
18、肽键:
是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
19、几种生物活性肽:
谷胱甘肽(GSH)
谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽、谷氨酸的-羧基形成肽键、-SH为活性基团
为酸性肽、是体内重要的还原剂。
20、肽类激素及神经肽:
肽类激素:
如促甲状腺素释放激素(TRH)。
21、蛋白质的分类:
1、根据蛋白质组成成分(单纯蛋白质、结合蛋白质)2、根据蛋白质形状(纤维状蛋白质、球状蛋白质)。
22、蛋白质的分子结构包括:
一级结构、二级结构、三级结构、四级结构(高级结构)
蛋白质的一级结构
23、蛋白质的一级结构:
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
24、蛋白质的一级结构的主要化学键:
肽键;
25、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
蛋白质的二级结构
26、蛋白质的二级结构:
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
27、蛋白质的二级结构的稳定因素:
氢键
28、肽单元:
参与组成肽键的6个原子位于同一平面,又叫酰胺平面或肽键平面。
它是蛋白质构象的基本结构单位。
29、蛋白质二级结构的主要形式:
-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲。
30、-螺旋:
多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧。
每圈螺旋含3.6个氨基酸,螺距为0.54nm。
每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定。
氢键与螺旋长轴基本平行。
31、-折叠:
多肽链充分伸展,相邻肽单元之间折叠成锯齿状结构,侧链位于锯齿结构的上下方。
②两段以上的β-折叠结构平行排列,两链间可顺向平行,也可反向平行。
③两链间的肽键之间形成氢键,以稳固β-折叠结构。
氢键与螺旋长轴垂直。
32、-转角:
肽链内形成180º回折。
②含4个氨基酸残基,第一个氨基酸残基与第四个形成氢键。
③第二个氨基酸残基常为Pro。
33、无规卷曲:
没有确定规律性的肽链结构。
34、模体:
蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成个具有特殊功能的空间构象,被称为模体。
35、影响二级结构形成的因素:
1、影响α-螺旋形成的因素(氨基酸侧链所带电荷、大小及形状)。
2、β-折叠形成条件(要求氨基酸侧链较小)。
蛋白质的三级结构
36、蛋白质的三级结构:
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
37、蛋白质的三级结构稳定因素:
疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等。
38、结构域:
大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行其功能,称为结构域。
39、分子伴侣:
通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。
40、分子伴侣的作用:
可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开,如此重复进行可使肽链正确折叠;与错误聚集的肽段结合,诱导其正确折叠;对蛋白质分子中二硫键的正确形成起重要的作用
蛋白质的四级结构
41、蛋白质的四级结构:
42、亚基:
每条具有完整三级结构的多肽链
43、蛋白质的四级结构:
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
44、亚基之间的结合力:
主要是氢键和离子键。
45、蛋白质一级结构与功能的关系:
一级结构是空间构象的基础(天然状态有催化活性;非折叠状态,无活性)
46、协同效应:
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象
47、正协同效应:
促进作用;负协同效应:
抑制作用
48、变构效应:
凡蛋白质(或亚基)因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致白质(或亚基)功能的变化,称为蛋白质的变构效应。
49、蛋白质构象病:
若蛋白质的折叠发生错误,尽管其一级结构不变,但蛋白质的构象发生改变,仍可影响其功能,严重时可导致疾病发生。
50、蛋白质构象病的机理:
有些蛋白质错误折叠后相互聚集,常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀,产生毒性而致病,表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。
51、蛋白质的理化性质:
蛋白质的两性电离、蛋白质的胶体性质、蛋白质的变性、沉淀和凝固、蛋白质的紫外吸收、蛋白质的呈色反应。
52、蛋白质的两性电离:
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团,在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。
53、蛋白质的等电点:
当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
54、蛋白质两性电离的性质,可通过电泳、离子交换层析、等电聚焦等技术分离蛋白质。
55、蛋白质的胶体性质:
蛋白质属于生物大分子之一,分子量可自1万至100万之巨,其分子的直径可达1~100nm,为胶粒范围之内。
56、蛋白质胶体稳定的因素:
颗粒表面电荷、水化膜。
57、蛋白质的变性:
在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
58、蛋白质的变性的本质:
破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。
59、造成蛋白质的变性的因素:
如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
60、蛋白质变性后的性质改变:
溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
61、复性:
若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可恢复或部分恢复其原的构象和功能,称为复性。
62、蛋白质沉淀:
在一定条件下,蛋白疏水侧链暴露在外,肽链融会相互缠绕继而聚集,因而从溶液中析出。
变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性。
63、蛋白质的凝固作用:
蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块,此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
64、蛋白质的紫外吸收:
由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm波长处有特征性吸收峰。
蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系,因此可作蛋白质定量测定。
65、蛋白质的呈色反应:
1\茚三酮反应:
蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。
2\双缩脲反应:
蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,呈现紫色或红色,此反应称为双缩脲反应,双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。
66、蛋白质的分离和纯化:
1、透析及超滤法(透析:
利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
超滤法:
应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜,达到浓缩蛋白质溶液的目的。
)2、丙酮沉淀:
(使用丙酮沉淀时,必须在0~4℃低温下进行,丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。
蛋白质被丙酮沉淀后,应立即分离。
除了丙酮以外,也可用乙醇沉淀。
3、盐析(saltprecipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏,导致蛋白质沉淀。
4、免疫沉淀法:
将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异抗体。
利用特异抗体识别相应的抗原蛋白,并形成抗原抗体复合物的性质,可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。
67、电泳:
蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒,在电场中能向正极或负极移动。
这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳。
68、几种重要的蛋白质电泳:
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳:
常用于蛋白质分子量的测定;等电聚焦电泳:
通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。
双向凝胶电泳:
是蛋白质组学研究的重要技术。
69、层析:
待分离蛋白质溶液(流动相)经过一个固态物质(固定相)时,根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等,使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配,并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
70、蛋白质分离常用的层析方法:
离子交换层析:
利用各蛋白质的电荷量及性质不同进行分离。
凝胶过滤(gelfiltration)又称分子筛层析:
利用各蛋白质分子大小不同分离。
71、超速离心:
*超速离心法(ultracentrifugation)既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。
蛋白质在离心场中的行为用沉降系数(sedimentationcoefficient,S)表示,沉降系数与蛋白质的密度和形状相关。
72、多肽链中氨基酸序列分析:
改进的Sanger法:
1、分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组成;2、测定多肽链的N端与C端的氨基酸残基3、把肽链水解成片段,分别进行分析4、测定各肽段的氨基酸排列顺序,一般采用Edman降解法5、经过组合排列对比,最终得出完整肽链中氨基酸顺序的结果。
第二章:
核酸的结构和功能
1、核酸:
是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子,携带和传递遗传信息。
2、核酸分为脱氧核糖核酸和核糖核酸。
3、脱氧核糖核酸存在于细胞核和线粒体内。
携带遗传信息,决定细胞和个体的遗传型。
4、核糖核酸存在于胞核、胞液和线粒体。
参与遗传信息的复制与表达。
某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。
5、核酸的基本组成单位是核苷酸。
6、
7、DNA的基本组成单位是脱氧核糖核苷酸;
8、RNA的基本组成单位是核糖核苷酸。
9、核苷酸的结构
10、五种碱基都能形成酮式-烯醇式或氨基-亚氨基的互变异构。
这两种异构体的平衡关系受介质酸碱环境的影响。
11、核糖构成RNA;脱氧核糖构成DNA。
12、碱基和核糖(或脱氧核糖)通过糖苷键连接形成核苷(nucleoside)(或脱氧核苷)。
13、核苷(脱氧核苷)和磷酸以酯键连接形成核苷酸(脱氧核苷酸)。
14、核苷酸:
AMP,GMP,UMP,CMP;脱氧核苷酸:
dAMP,dGMP,dTMP,dCMP
15、多磷酸核苷酸:
NMP、NDP、NTP
16、环化核苷酸:
cAMP,cGMP
17、核酸的一级结构:
核酸中核苷酸的排列顺序。
由于核苷酸间的差异主要是碱基不同,所以也称为碱基序列。
18、核苷酸之间以3,5-磷酸二酯键连接形成多核苷酸链,即核酸。
19、DNA与RNA的区别:
核酸
碱基
戊糖
DNA
A、G、C、T
脱氧核糖
RNA
A、G、C、U
核糖
DNA的空间结构与功能
20、DNA的二级结构—双螺旋结构
21、DNA双螺旋结构的研究背景:
碱基组成分析:
Chargaff规则:
[A]=[T];[G]=[C]
碱基的理化数据分析:
A-T、G-C以氢键配对较合理
22、DNA双螺旋结构模型要点:
1、两条链反向平行,围绕同一中心轴构成右手双螺旋(doublehelix)。
螺旋直径2nm,表面有大沟和小沟。
2、磷酸-脱氧核糖骨架位于螺旋外侧,碱基垂直于螺旋轴而伸入内侧。
每圈螺旋含10个碱基对(bp),螺距为3.4nm。
3、两条链通过碱基间的氢键相连,A对T有两个氢键,C对G有三个氢键,这种A-T、C-G配对的规律,称为碱基互补规则。
4.维持双螺旋稳定的因素:
横向为氢键,纵向为碱基间的堆积力。
23、DNA的超螺旋结构:
DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。
24、正超螺旋:
盘绕方向与DNA双螺旋方向相同
25、负超螺旋:
盘绕方向与DNA双螺旋方向相反
26、DNA超螺旋结构整体或局部的拓扑学变化及其调控对于DNA复制和RNA转录过程具有关键作用。
27、真核生物染色体由DNA和蛋白质构成,其基本单位是核小体
28、DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息,并作为基因复制和转录的模板。
它是生命遗传的物质基础,也是个体生命活动的信息基础。
29、基因从结构上定义,是指DNA分子中的特定区段,其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。
30、信使RNA(mRNA)的结构与功能:
1、大多数真核mRNA的5´末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷,同时第一个核苷酸的C´2也是甲基化,形成帽子结构:
m7GpppNm-。
2、大多数真核mRNA的3´末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构,称为多聚A尾。
31、帽子结构和多聚A尾的功能:
mRNA核内向胞质的转位;mRNA的稳定性维系;翻译起始的调控。
32、mRNA的功能:
作为蛋白质合成的模板。
转运RNA(tRNA)的结构与功能:
33、tRNA的一级结构特点:
含稀有碱基较多;3´末端为—CCA-OH;5´末端大多数为G;由70~90个核苷酸组成
34、tRNA的二级结构——三叶草形
35、tRNA的三级结构——倒L形
36、tRNA的功能:
活化、搬运氨基酸到核糖体,参与蛋白质的翻译。
核蛋白体RNA(rRNA)的结构与功能
37、rRNA的功能:
参与组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所。
38、snmRNAs:
其他小分子RNA及RNA组学:
除了上述三种RNA外,细胞的不同部位存在的许多其他种类的小分子RNA,统称为非mRNA小RNA。
39、snmRNAs的种类:
核内小RNA(snRNA);核仁小RNA(snoRNA);胞质小RNA(scRNA);
催化性小RNA;小片段干扰RNA(siRNA);
40、snmRNAs的功能:
参与hnRNA和rRNA的转录后加工和转运以及基因表达过程的调控等。
41、RNA组学:
是研究细胞中snmRNAs的种类、结构和功能的科学。
同一生物体内不同种类的细胞、同一细胞在不同时间、不同状态下snmRNAs的表达具有时间和空间特异性。
核酸的理化性质
42、核酸为多元酸,具有较强的酸性;DNA是线性高分子,粘度极大;在260nm波长有最大吸收峰,是由碱基的共轭双键决定的。
这一特性常用作核酸的定性、定量分析。
43、OD260的应用:
1、DNA或RNA的定量;OD260=1.0相当于;50g/ml双链DNA;
40g/ml单链DNA(或RNA);20g/ml寡核苷酸。
2、判断核酸样品的纯度
DNA纯品:
OD260/OD280=1.8;RNA纯品:
OD260/OD280=2.0
44、DNA的变性:
在某些理化因素作用下,DNA双链解开成两条单链的过程。
45、变性因素:
过量酸,碱,加热等。
46、变性后理化性质的主要改变:
OD260增高、粘度下降
47、DNA变性的本质是双链间氢键的断裂
48、增色效应:
DNA变性时其溶液OD260增高的现象。
49、解链曲线:
在连续加热DNA的过程中以温度对A260值作图,所得的曲线称为解链曲线。
50、Tm:
紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度,又称融解温度。
其大小与G+C含量成正比
51、DNA复性(renaturation)的定义:
在适当条件下,变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象,这一现象称为复性。
52、热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性,这一过程称为退火(annealing)。
53、减色效应:
DNA复性时,其溶液OD260降低。
54、核酸分子杂交:
热变性的DNA在复性过程中,具有碱基序列部分互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象。
55、核酸分子杂交的应用:
研究DNA分子中某一种基因的位置;定两种核酸分子间的序列相似性;检测某些专一序列在待检样品中存在与否;是基因芯片技术的基础;
56、核酸酶:
核酸酶是指所有可以水解核酸的酶
57、依据底物不同分类:
DNA酶、RNA酶
58、依据切割部位不同分类:
核酸内切酶:
(限制性核酸内切酶、非特异性核酸内切酶)、核酸外切酶(5´→3´或3´→5´核酸外切酶)
59、核酸酶的功能:
生物体内的核酸酶负责催化细胞内外核酸的降解
◆参与DNA的合成与修复及RNA合成后的剪接等重要基因复制和基因表达过程
◆负责清除多余的、结构和功能异常的核酸,同时也可以清除侵入细胞的外源性核酸
◆在消化液中降解食物中的核酸以利吸收
◆体外重组DNA技术中的重要工具酶
核酶
60、催化性RNA:
序列特异性的核酸内切酶、参与RNA转录后加工修饰、作为针对病毒或肿瘤基因的药物降解mRNA。
61、催化性DNA:
人工合成的寡聚脱氧核苷酸片段,也能序列特异性降解RNA。
第二章:
酶
1、生物催化剂:
酶是一类由活细胞产生的,对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。
2、核酶:
具有高效、特异催化作用的核酸,主要参与RNA的剪接。
3、底物(S):
酶作用的物质。
4、产物(P):
反应生成的物质。
5、酶促反应:
酶催化的反应。
6、酶活性:
酶催化化学反应的能力。
酶的分子结构与功能
7、酶的不同形式:
单体酶;寡聚酶;多酶体系;多功能酶;串联酶。
8、酶的分子组成:
单纯酶、结合酶。
9、金属酶:
金属离子与酶结合紧密,提取过程中不易丢失。
10、金属激活酶:
金属离子为酶的活性所必需,但与酶的结合不甚紧密。
11、金属离子的作用:
参与催化反应,传递电子;在酶与底物间起桥梁作用;稳定酶的构象;中和阴离子,降低反应中的静电斥力等。
12、小分子有机化合物的作用:
参与酶的催化过程,在反应中传递电子、质子或一些基团。
13、辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为:
辅酶:
与酶蛋白结合疏松,可用透析或超滤的方法除去。
辅基:
与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤的方法除去。
14、必需基团:
酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的基团。
15、酶的活性中心:
指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。
16、活性中心内的必需基团:
结合基团(与底物相结合);催化基团(催化底物转变成产物)
17、活性中心外的必需基团:
维持酶活性中心应有的空间构象所必需。
18、构成酶活性中心的常见基团:
His的咪唑基、Ser的-OH、Cys的-SH、Glu的γ-COOH。
19、酶与一般催化剂的共同点:
在反应前后没有质和量的变化;只能催化热力学允许的化学反应;只能加速可逆反应的进程,而不改变反应的平衡点。
20、酶促反应的特点:
Ø酶促反应具有极高的效率(酶的催化效率通常比非催化反应高108~1020倍,比一般催化剂高107~是1013倍;酶加速反应的机理降低反应的活化能)。
Ø酶促反应具有高度的特异性:
一种酶仅作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并生成一定的产物。
酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性。
特异性的分类:
绝对特异性(酶只作用于特定结构的底物,进行一种专一的反应,生成一种特定结构的产物);相对特异性(酶作用于一类化合物或一种化学键);立体结构特异性(酶仅作用于立体异构体中的一种)
Ø酶促反应的可调节性:
对酶生成与降解量的调节;酶催化效力的调节;通过改变底物浓度对酶进行调节等
21、活化能:
底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
酶促反应的机理
22、酶-底物复合物的形成与诱导契合假说:
酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,进而相互结合。
23、酶促反应的机制:
邻近效应与定向排列、多元催化。
24、酶促反应动力学:
研究各种因素对酶促反应速度的影响。
25、酶促反应动力学的影响因素包括有:
酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
26、研究前提:
单底物、单产物反应、酶促反应速度用单位时间内底物的消耗量和产物的成量来表示、反应速度取其初速度,即底物的消耗量很小(一般在5﹪以内)时的反应速度。
27、反应速度与底物浓度关系:
Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度,单位是mol/L。
Km可近似表示酶对底物的亲和力;
Km是酶的特征性常数之一
Vmax:
定义:
Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度,与酶浓度成正比。
28、酶的转换数:
当酶被底物充分饱和时,单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。
意义—可用来比较每单位酶的催化能力。
29、温度对反应速度的影响:
最适温度:
酶促反应速度最快时的环境温度。
30、pH对反应速度的影响:
最适pH:
酶催化活性最大时的环境pH。
31、抑制剂对反应速度的影响:
酶的抑制剂:
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。
抑制剂对酶有一定选择性,而变性的因素对酶没有选择性
32、抑制作用的类型:
不可逆性抑制、可逆性抑制、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制
33、不可逆性抑制作用:
抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合,使酶失活,不能用透析、超滤等方法予以除去。
34、可逆性抑制作用:
抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合,使酶的活性降低或丧失;抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
35、可逆性抑制作用的类型:
竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑
- 配套讲稿:
如PPT文件的首页显示word图标,表示该PPT已包含配套word讲稿。双击word图标可打开word文档。
- 特殊限制:
部分文档作品中含有的国旗、国徽等图片,仅作为作品整体效果示例展示,禁止商用。设计者仅对作品中独创性部分享有著作权。
- 关 键 词:
- 生物化学